マイクロフィラメント又はフィラメントアクチンは、真核細胞の細胞骨格の3つの主要なコンポーネント（マイクロフィラメント、微小管及び中間径フィラメント）のいずれかであり、（ポリマーアクチン）アクチン呼ばれるタンパク質の小さなフィラメントで構成されています。
真核生物では、アクチンマイクロフィラメントをコードする遺伝子はすべての生物で高度に保存されているため、さまざまな種類の研究の分子マーカーとしてよく使用されます。
染色された細胞のアクチンフィラメントの写真（出典：Wikimedia CommonsのHoward Vindin）
マイクロフィラメントはサイトゾル全体に分布していますが、細胞膜の下にある領域に特に豊富にあり、そこで複雑なネットワークを形成し、他の特別なタンパク質と会合して細胞骨格を形成します。
哺乳類細胞の細胞質内のマイクロフィラメントネットワークは、マイクロフィラメントのダイナミクスに関与し、幹細胞の分化中に非常に重要であるアクチンについて説明されている6つの遺伝子のうちの2つによってコード化されています。
多くの著者は、マイクロフィラメントはほとんどの真核細胞の細胞骨格において最も多様で用途が広く重要なタンパク質であり、これらは原核微生物には見られないことを覚えておくことは重要です。
一方、このタイプの細胞には、マイクロフィラメントと相同のフィラメントがありますが、別のタンパク質であるMreBタンパク質で構成されています。
現在、このタンパク質をコードする遺伝子は、真核生物のアクチンの祖先遺伝子の可能性があると考えられています。ただし、MreBタンパク質を構成するアミノ酸の配列相同性は、アクチン配列に対してわずか15％です。
それらは細胞骨格の基本的な部分であるため、微小管と中間径フィラメント、およびアクチンマイクロフィラメント（細胞骨格）の表現型の欠陥は、さまざまな細胞および全身の病変を引き起こす可能性があります。
特徴と構造
マイクロフィラメントは、筋収縮にも関与しているため、真核細胞で非常に豊富な収縮タンパク質であるアクチンファミリータンパク質モノマーで構成されています。
これらのフィラメントは5〜7 nmの直径を持っているため、細いフィラメントとしても知られ、2つの形態のアクチンで構成されています。球状（Gアクチン）と繊維状（Fアクチン）です。
細胞骨格に関与するタンパク質はγおよびβアクチンとして知られているが、収縮に関与するタンパク質は通常αアクチンである。
ミクロフィラメントは非常に可変性があり、用途が広く、常に重合および解重合により成長および短縮されるため、細胞質ゾルにおける球状アクチンと繊維状アクチンの比率は、細胞のニーズに依存します。
Gアクチンは、約400アミノ酸からなる小さな球状タンパク質で、分子量は約43 kDaです。
マイクロフィラメントを構成するG-アクチンモノマーは、らせん状のストランドの形で配置されています。
Gアクチンは、Ca2 +の1つの分子とATPの別の分子と結合し、その球状形態を安定化させます。一方、Fアクチンは、ATP分子の末端リン酸がGアクチンに加水分解されて得られ、これが重合に寄与します。
組織
アクチンフィラメントは、細胞内で異なる機能を持つ「バンドル」または「ネットワーク」に編成できます。バンドルは、かなり硬いクロスブリッジによってリンクされた並列構造を形成します。
一方、ネットワークは、半固体ゲルの特性を持つ3次元メッシュのような緩い構造です。
アクチンフィラメントまたはマイクロフィラメントに関連する多くのタンパク質があり、ABP（アクチン結合タンパク質）として知られています。
これらのタンパク質の多くは、マイクロフィラメントが細胞骨格の他の2つのコンポーネントと相互作用することを可能にします：微小管と中間フィラメント、ならびに原形質膜の内面の他のコンポーネントと。
マイクロフィラメントが相互作用する他のタンパク質には、核ラミナとスペクトリン（赤血球内）が含まれます。
アクチンフィラメントはどのように形成されますか？
球状アクチンモノマーは常に同じ方法で結合し、同じ方向を向いているため、マイクロフィラメントには2つの端がある、明確な極性があります。
これらのフィラメントの極性は、新しいG-アクチンモノマーが追加されたポジティブエンドでかなり速く成長するため、非常に重要です。
アクチンマイクロフィラメント形成のグラフィック表現（出典：派生物：Retama（トーク）Thin_filament_formation.svg：ウィキメディア・コモンズ経由のミカエル・ハーグストローム）
アクチンフィラメントの重合中に最初に起こるのは、タンパク質の3つのモノマーの会合からなる「核生成」として知られているプロセスです。
このトリマーの両端に新しいモノマーが追加され、フィラメントが成長します。アクチンATP部分はアクチンADP部分よりも解離が困難であるため、Gアクチンモノマーは、各結合でATPを加水分解できます。これは、重合速度に影響します。
ATPは重合に必要ではなく、その加水分解の特定の役割はまだ解明されていません。
一部の著者は、アクチン重合イベントは急速に可逆的であるため、これらのプロセスに関連するATPは、このエネルギー分子の総細胞ターンオーバーの最大40％を占める可能性があると考えています。
規制
アクチンフィラメントの重合とそれらの解重合はどちらも、フィラメントのリモデリングに関与する一連の特定のタンパク質によって高度に制御されるプロセスです。
解重合を調節するタンパク質の例は、アクチン解重合因子コフィリンです。別のタンパク質であるプロフィリンは、（ADPとATPの交換を刺激することにより）単量体の会合を刺激するため、反対の機能を持っています。
特徴
マイクロフィラメントは、細胞質内にドメインを持ち、細胞外に別のドメインを持つ膜貫通型タンパク質に関連するミオシンフィラメントと相互作用するため、細胞移動のプロセスに関与します。
原形質膜に関連するこれらのマイクロフィラメントは、異なるクラスの刺激に対するさまざまな細胞応答を仲介します。たとえば、上皮組織における細胞接着は、応答因子を動員するためにマイクロフィラメントと相互作用するカドヘリンとして知られる膜貫通タンパク質によって駆動されます。
アクチンフィラメントは中間フィラメントと相互作用して、細胞外刺激が核内のリボソームや染色体などの重要な部位に伝達されるようにします。
アクチンマイクロフィラメントの細胞内運動機能の表現（出典：Boumphreyfr、Wikimedia Commons経由）
マイクロフィラメントの古典的かつ十分に研究された機能は、輸送小胞を細胞小器官から膜にロードすることができるモータータンパク質ミオシンIの移動のための「ブリッジ」、「レール」または「ハイウェイ」を形成する能力です分泌経路の血漿。
マイクロフィラメントはミオシンIIとも相互作用して、細胞質分裂の最終段階である細胞分裂の最終段階で、細胞質分裂の間に形成される収縮リングを確立します。
一般に、F-アクチンマイクロフィラメントは、ゴルジ複合体、小胞体、ミトコンドリアなどのいくつかのオルガネラの分布を調節します。さらに、リボソームによって読み取られるように、mRNAの空間配置にも関与します。
マイクロフィラメントの全細胞セット、特に原形質膜に密接に関連しているものは、一定の活発な動きをする細胞の波状膜の形成に参加します。
それらはまた、多くの細胞の表面上の微絨毛および他の一般的な隆起の形成に関与しています。
肝臓の機能の例
マイクロフィラメントは、肝細胞（肝臓細胞）での胆汁分泌のプロセスに参加し、肝細管の蠕動運動（協調収縮）にも参加します。
それらは、異なる細胞質ゾル要素との関連と、これらの細胞内要素のトポグラフィーに及ぼす制御のおかげで、原形質膜ドメインの分化に貢献しています。
関連する病理
これらが多数の機能に直接関与しているという事実にもかかわらず、マイクロフィラメントの合成における構造の主要な欠陥または調節タンパク質および酵素に関連する疾患はほとんどありません。
マイクロフィラメントの一次構造における疾患と奇形の発生率が低いのは、一般に、「遺伝的冗長性」として知られる現象であるアクチンとその調節タンパク質の両方をコードする複数の遺伝子があるためです。
最も研究されている病理の1つは、細胞骨格上の卵母細胞のガラス化であり、皮質マイクロフィラメントのネットワークの中断、ならびに有糸分裂紡錘体の微小管の解重合および解体が観察されます。
一般的に言えば、このガラス化は、すべてのクロマチンの圧縮の混乱を招くため、染色体分散を引き起こします。
それらの細胞骨格においてより大きな組織および割合のマイクロフィラメントを有する細胞は、横紋筋の細胞であり、したがって、病状のほとんどは、収縮装置の機能不全に関連している。
欠陥のあるまたは非定型のマイクロフィラメントは、パジェット病として知られている骨の疾患とも関連している。
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