筋フィラメントは、筋細胞の構造単位であり、筋原繊維の収縮タンパク質、細胞はと呼ばれる筋肉繊維を伸長しています。
筋線維とそのコンポーネントには特定の名前があります。たとえば、膜、細胞質、ミトコンドリア、小胞体は、それぞれ筋鞘、筋小胞、筋節、筋小胞体として知られています。
ミオフィラメントの構造（情報源：MikaelHäggström、許可を得て使用。WikimediaCommons経由）
同様に、内部の収縮要素はまとめて筋原線維と呼ばれます。筋原線維を構成する収縮性タンパク質は、筋フィラメントと呼ばれます。
ミオフィラメントには、細いものと太いものの2種類があります。細いフィラメントは主に、F-アクチン、トロポミオシン、トロポニンの3つのタンパク質で構成されています。一方、太いフィラメントは、ミオシンIIと呼ばれる別のタンパク質のみで構成されています。
これらに加えて、太いフィラメントと細いフィラメントの両方に関連する他のタンパク質がありますが、これらには収縮機能はありませんが、いくつかの例を挙げると、ティチンとネブリンなどの構造的機能があります。
筋繊維の種類
筋原線維を構成する筋フィラメントの特定の配置は、2つのタイプの筋線維、すなわち、横紋筋線維と平滑筋線維を生じさせます。
横紋筋線維は、光学顕微鏡で調べたときに、表面全体に繰り返される横紋または横帯のパターンを示し、それを含む筋に横紋筋の名前を与えます。横紋筋繊維には、骨格と心臓の2種類があります。
この横帯のパターンを示さない筋線維は、平滑線維と呼ばれます。それらは血管壁と内臓の筋肉を構成するものです。
構造
細い筋フィラメント
これらの筋フィラメントは、Fアクチンと2つの関連タンパク質で構成されています。トロポミオシンとトロポニンは、調節機能を持っています。
Fアクチン、または繊維状アクチンは、Gアクチンまたは球状アクチンと呼ばれる別の小さな球状タンパク質のポリマーで、分子量は約42 kDaです。これはミオシンの結合部位を持ち、1回転あたり約13個のモノマーで構成される二重らせんとして配置された2つの鎖に配置されています。
Fアクチンフィラメントは2つの極を持つことで特徴付けられます。1つは正でZディスクに向けられ、もう1つはサルコメアの中心に向かって配置されます。
トロポミオシンはまた、二重らせんポリペプチドの二重鎖で構成されています。これは64 kDaのタンパク質であり、薄いFアクチンフィラメントの二重らせん鎖によって残された溝に位置するフィラメントを形成します。
安静時、トロポミオシンはアクチンのミオシンへの結合部位を覆うか「覆い」、両方のタンパク質の相互作用を防ぎます。これが筋肉の収縮を引き起こします。各細いフィラメントの周りと、各トロポミオシンの開始から約25-30mは、トロポニンと呼ばれる別のタンパク質です。
トロポニン（Tn）は、トロポニンT、C、およびIと呼ばれる3つの球状ポリペプチドサブユニットで構成されるタンパク質複合体です。各トロポミオシン分子には、それを制御する関連トロポニン複合体があり、一緒に開始と終了を制御します。筋収縮。
太い筋フィラメント
太いフィラメントはミオシンIIのポリマーで、重量は510 kDaで、それぞれ222 kDaの2つの重鎖と4つの軽鎖で構成されています。軽鎖には2つのタイプがあります。18kDaの必須軽鎖と22 kDaの制御軽鎖です。
各ミオシンII重鎖は、ほぼ90⁰突き出る小さな球状の頭部を端に持つ棒の形をしており、アクチンとATPの2つの結合部位を持っています。これが、これらのタンパク質がATPaseのファミリーに属する理由です。
太いフィラメントは200以上のミオシンII分子で構成されています。これらの各分子の球状の頭部は、収縮中に「パドル」のように機能し、付着しているアクチンを押して、サルコメアの中心に向かってスライドさせます。
組織
骨格線条体筋線維では、筋原線維が筋原形質のほとんどを占め、細胞全体に整然とした縦のクラスターで配置されます。
光学顕微鏡で見た縦断面では、バンドIと呼ばれる明るいバンドと、バンドAと呼ばれる暗いバンドが観察されます。これらのバンドは、筋原線維、したがってそれらを構成する筋フィラメントの規則正しい配置に対応しています。
バンドIの中央には、ラインまたはZディスクと呼ばれる濃くて細い線があります。各バンドAの中央には、バンドMと呼ばれる暗い線によって中央で分割されたバンドHと呼ばれる明るい領域があります。 。
2つのZ線で区切られた、骨格筋の機能単位であるサルコメアと呼ばれる構造が説明されています。サルコメアは、バンドA、H、および両端にヘミバンドIに整然と配置された収縮性筋フィラメントで構成されています。
Iバンドには細いフィラメントのみが含まれ、Aバンドには両端に細いフィラメントが絡み合った太いフィラメントが含まれ、Hバンドには太いフィラメントのみが含まれます。
筋フィラメントはサルコメア内でどのように編成されていますか？
電子顕微鏡下で骨格骨格筋のサンプルを調べると、厚いフィラメントと薄いフィラメントの両方を見ることができます。これらは、順番に並べられた並列配置で互いに「絡み合う」または「絡み合う」と言われています。
細いフィラメントは、Zディスクに由来し、反対側の各側で、隣接する各サルコメアの中心に向かって伸びています。サルコメアの両端にあるZディスクから、リラックスした筋肉で、アクチンは両側のHバンドの開始点に移動します。
したがって、弛緩した骨格筋の筋線維では、濃い筋フィラメントが、暗い帯またはA帯を形成する中央領域を占めます。細いフィラメントはサルコメアの中心に到達せずに両側に伸びています。
太いフィラメントと細いフィラメントが重なる領域の断面では、中央に太いフィラメントとそれを取り巻く6本の細いフィラメントが六角形の各辺にある六角形の模様が見られます。
サルコメアにおける筋フィラメントのこの組織は、筋フィラメントに関連する一連のタンパク質の機能によって保存され、その中にはタイチン、アルファアクチン、ネブリン、ミオメシン、プロテインCを強調表示できます。 。
収縮のメカニズム
アセチルコリン（神経伝達物質）が運動ニューロンの刺激によって神経筋板に放出されると、筋線維が興奮し、筋小胞体の電位依存性カルシウムチャネルが開きます。
カルシウムはトロポニンCに結合し、トロポミオシンの構造変化を引き起こし、アクチンの活性部位を露出させ、収縮を開始します。カルシウム濃度が低下すると、トロポミオシンは最初の位置に戻り、収縮が停止します。
アクチン結合部位をミオシンに露出すると、両方のタンパク質が結合し、ミオシンがアクチンをサルコメアの中心に向かって押し、ミオシン上を滑らせます。
筋収縮中、各サルコメアのZ線は中心に近づき、M線に近づき、アクチンとミオシンの相互嵌合を増やし、IバンドとHバンドのサイズを小さくします。短縮の程度は、合計に依存します収縮した筋肉の各サルコメアの短縮の。
参考文献
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