免疫グロブリン：構造、種類、機能 - 解剖学と生理学 - 2024

免疫グロブリンは生物の防御を支援B細胞および形質細胞産生される分子です。それらは免疫系に属する糖タンパク質生体分子で構成されています。それらはアルブミンに次いで、血清中に最も豊富なタンパク質の一つです。

抗体は免疫グロブリンの別名であり、免疫グロブリンを含む血清の電気泳動での挙動から、グロブリンと見なされます。免疫グロブリン分子は、それが単量体として提示されるか、または重合されるかに応じて、単純または複雑であり得る。

免疫グロブリンの一般的な構造は、文字「Y」に似ています。免疫グロブリンには、体の形態的、機能的、場所的な違いを示す5つのタイプがあります。抗体の構造上の違いは形ではなく、構成にあります。各タイプには特定の目的があります。

免疫グロブリンによって促進される免疫応答は非常に特異的で、非常に複雑なメカニズムです。細胞によるその分泌に対する刺激は、細菌などの身体への外来物質の存在下で活性化されます。免疫グロブリンの役割は、外来要素に結合してそれを排除することです。

免疫グロブリンまたは抗体は、血液中および臓器の膜表面の両方に存在する可能性があります。これらの生体分子は、人体の防御システム内の重要な要素を表しています。

構造

抗体の構造には、アミノ酸と炭水化物、オリゴ糖が含まれています。アミノ酸の主な存在、それらの量と分布は、免疫グロブリンの構造を決定するものです。

すべてのタンパク質と同様に、免疫グロブリンは一次、二次、三次、および四次構造を持ち、典型的な外観を決定します。

それらが存在するアミノ酸の数に関して、免疫グロブリンには2種類の鎖があります：重鎖と軽鎖です。また、アミノ酸配列によると、各鎖には可変領域と定常領域がある。

重鎖

免疫グロブリンの重鎖は、440アミノ酸の配列で構成されるポリペプチド単位に対応します。

各免疫グロブリンには2つの重鎖があり、それぞれに可変領域と定常領域があります。定常領域は330アミノ酸と可変110シーケンスされたアミノ酸があります。

重鎖の構造は免疫グロブリンごとに異なります。免疫グロブリンの種類を決定する重鎖は合計5種類あります。

重鎖タイプは、免疫グロブリンIgG、IgM、IgA、IgE、およびIgDのギリシャ文字γ、μ、α、ε、δでそれぞれ識別されます。

重鎖の定常領域εとμは4つのドメインで形成されますが、α、γ、δに対応するものは3つのドメインを持っています。したがって、各定常領域は免疫グロブリンのタイプごとに異なりますが、同じタイプの免疫グロブリンに共通です。

重鎖の可変領域は、単一の免疫グロブリンドメインで構成されています。この領域は110アミノ酸の配列を持ち、抗原に対する抗体の特異性に応じて異なります。

重鎖の構造では、チェーンの柔軟な領域を表す、ヒンジと呼ばれる角度または曲がりが観察されます。

軽鎖

免疫グロブリン軽鎖は、約220アミノ酸からなるポリペプチドです。人間の軽鎖には、カッパ（κ）とラムダ（λ）の2つのタイプがあり、後者には4つのサブタイプがあります。定常および可変ドメインは、それぞれ110アミノ酸の配列を持っています。

抗体は2つのκ（κκ）軽鎖または1対のλ（λλ）鎖を持つことができますが、同時に各タイプを1つずつ持つことはできません。

FcおよびFabセグメント

各免疫グロブリンの形状は「Y」に似ているため、2つのセグメントに分割できます。「下部」のセグメントであるベースは、結晶化可能部分またはFcと呼ばれます。一方、«Y»の腕は、Fab、つまり抗原に結合する画分を形成します。免疫グロブリンのこれらの各構造セクションは、異なる機能を実行します。

セグメントFc

Fcセグメントは、免疫グロブリン重鎖の2つまたは3つの定常ドメインを持っています。

Fcは、好塩基球、好酸球、またはマスト細胞のタンパク質または特定の受容体に結合し、それによって抗原を排除する特定の免疫応答を誘導することができます。Fcは免疫グロブリンのカルボキシル末端に対応します。

ファブセグメント

抗体のFab画分またはセグメントは、重鎖および軽鎖の定常ドメインに加えて、その末端に可変ドメインを含みます。

重鎖の定常ドメインは、ヒンジを形成するFcセグメントのドメインに続いています。免疫グロブリンのアミノ末端に相当します。

Fabセグメントの重要性は、抗原、外来物質、潜在的に有害な物質への結合を可能にすることです。

各免疫グロブリンの可変ドメインは、特定の抗原に対するその特異性を保証します。この特性により、炎症性疾患や感染症の診断に使用することもできます。

タイプ

Alejandro Porto、Wikimedia Commons経由

これまでに知られている免疫グロブリンは、これらのそれぞれに対して一定であり、他とは異なる特定の重鎖を持っています。

機能が異なる5種類の免疫グロブリンを決定する5種類の重鎖があります。

免疫グロブリンG（IgG）

免疫グロブリンGは最も多くの種類があります。それはガンマ重鎖を持ち、単分子または単量体の形で発生します。

IgGは、血清と組織空間の両方で最も豊富です。重鎖のアミノ酸配列の最小限の変化により、サブタイプへの分割が決まります：1、2、3、および4。

免疫グロブリンGのFcセグメントには330アミノ酸の配列があり、分子量は150,000で、そのうち105,000がその重鎖に対応しています。

免疫グロブリンM（IgM）

免疫グロブリンMは、その重鎖がμである五量体です。その分子量は高く、約900,000です。

その重鎖のアミノ酸配列はFc画分で440です。それは主に血清中に見られ、免疫グロブリンの10〜12％を占めます。IgMにはサブタイプが1つだけあります。

免疫グロブリンA（IgA）

重鎖α型に相当し、免疫グロブリン全体の15％を占めます。IgAは、母乳にも、血液と分泌物の両方に、単量体または二量体の形で見られます。この免疫グロブリンの分子量は320,000で、IgA1とIgA2の2つのサブタイプがあります。

免疫グロブリンE（IgE）

免疫グロブリンEはε型重鎖で構成されており、血清では非常に少なく、約0.002％です。

IgEの分子量は200,000で、主に血清、鼻粘液、唾液に単量体として存在します。この免疫グロブリンを好塩基球および肥満細胞内で見つけることも一般的です。

免疫グロブリンD（IgD）

重鎖の変化δは、免疫グロブリンDに対応します。これは、総免疫グロブリンの0.2％を表します。IgDの分子量は180,000で、モノマーとして構造化されています。

それはそれらの表面に付着したBリンパ球に関連しています。ただし、IgDの役割は不明です。

タイプの変更

免疫グロブリンは、抗原に対して防御する必要があるため、構造型の変化を受ける可能性があります。

この変化は、適応免疫の特性を介して抗体を作成する際のBリンパ球の役割によるものです。構造変化は、重鎖の定常領域にあり、可変領域は変化しません。

タイプまたはクラスの変更により、IgMがIgGまたはIgEに変化する可能性があります。これは、インターフェロンガンマまたはインターロイキンIL-4およびIL-5によって誘発される応答として発生します。

特徴

免疫系が免疫系で果たす役割は、体の防御にとって極めて重要です。

免疫グロブリンは体液性免疫システムの一部です。つまり、病原体や有害物質に対する保護のために細胞から分泌される物質です。

それらは免疫系の一部として非常に価値のある、効果的、特異的かつ体系化された効果的な防御手段を提供します。彼らは免疫の範囲内で一般的で特定の機能を持っています：

一般的な機能

抗体または免疫グロブリンは、独立した機能と活性化細胞性エフェクターおよび分泌反応の両方を満たします。

抗原抗体結合

免疫グロブリンは、抗原性物質を特異的かつ選択的に結合する機能を持っています。

抗原抗体複合体の形成は免疫グロブリンの主な機能であり、したがって、抗原の作用を停止できるのは免疫応答です。各抗体は同時に2つ以上の抗原に結合できます。

エフェクター機能

ほとんどの場合、抗原抗体複合体は、特定の細胞応答を活性化したり、抗原の排除を決定する一連のイベントを開始したりするためのイニシエーターとして機能します。最も一般的な2つのエフェクター応答は、細胞結合と補体活性化です。

細胞結合は、いったん抗原に結合すると、免疫グロブリンのFcセグメントに対する特定の受容体の存在に依存します。

マスト細胞、好酸球、好塩基球、リンパ球、食細胞などの細胞は、これらの受容体を所有し、抗原排除のメカニズムを提供します。

補体カスケードの活性化は、シーケンスの開始を含む複雑なメカニズムであるため、最終結果は、抗原を排除する毒性物質の分泌です。

特定の機能

まず、各タイプの免疫グロブリンは特定の防御機能を発達させます：

免疫グロブリンG

-免疫グロブリンGは、バクテリアやウイルスを含む抗原物質に対する防御のほとんどを提供します。

-IgGは補体や食作用などのメカニズムを活性化します。

・抗原特異的IgGの構成が耐久性に優れています。

-妊娠中に母親が子供に感染させることができる唯一の抗体はIgGです。

免疫グロブリンM

-IgMはIgGに置き換えられるまで即座に作用するため、有害な感染性物質に対する迅速な応答抗体です。

-この抗体は、リンパ球膜に組み込まれた細胞応答と補体などの体液性応答を活性化します。

-それは人間によって合成された最初の免疫グロブリンです。

免疫グロブリンA

-粘膜の表面に位置することにより、病原体に対する防御バリアとして機能します。

-呼吸器粘膜、消化器系、尿路、唾液、鼻粘液、涙液などの分泌物にも存在します。

-その補体活性化は低いですが、細菌を殺すリゾチームと関連している可能性があります。

-母乳と初乳の両方に免疫グロブリンDが存在するため、授乳中に新生児が免疫グロブリンDを獲得できます。

免疫グロブリンE

-免疫グロブリンEは、アレルギーを引き起こす抗原に対する強力な防御メカニズムを提供します。

-IgEとアレルゲンの相互作用により、くしゃみ、咳、じんましん、涙の増加、鼻粘液などのアレルギー症状の原因となる炎症性物質が出現します。

-IgEは、Fcセグメントを介して寄生虫の表面に付着し、その死を引き起こす反応を引き起こすこともあります。

免疫グロブリンD

-IgDの単量体構造は、抗原と相互作用していないBリンパ球にリンクされているため、受容体の役割を果たします。

-IgDの役割は不明です。

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