繊維状タンパク質（硬化タンパク質とも呼ばれます）は、生きている細胞の重要な構造コンポーネントであるタンパク質のクラスです。コラーゲン、エラスチン、ケラチン、またはフィブロインは、このタイプのタンパク質の例です。
それらは非常に多様で複雑な機能を果たします。最も重要なのは、保護（ヤマアラシの棘など）またはサポート（クモ自身が織るウェブをクモに提供し、クモを吊り下げておくもの）です。
繊維状タンパク質である絹フィブロインの反復構造（出典：Sponk via Wikimedia Commons）
繊維状タンパク質は、完全に伸長したポリペプチド鎖で構成されており、大きな耐性を持つ一種の「繊維」または「ロープ」に組織化されています。これらのタンパク質は機械的に非常に強く、水に不溶です。
ほとんどの場合、繊維状タンパク質の成分は、連続的に繰り返されるアミノ酸のポリマーです。
人類はさまざまなバイオテクノロジーツールを使用して繊維状タンパク質の特性を再現しようとしましたが、そのような正確さでポリペプチド鎖の各アミノ酸の配置を解明することは簡単な作業ではありません。
構造
繊維状タンパク質は、その構造が比較的単純な構成です。それらは一般的に、3つまたは4つのアミノ酸が結合したもので構成され、何度も繰り返されます。
つまり、タンパク質がリジン、アルギニン、トリプトファンなどのアミノ酸で構成されている場合、トリプトファンに結合する次のアミノ酸は再びリジンになり、その後にアルギニンと別のトリプトファン分子が続きます。
それらの配列の反復モチーフから2つまたは3つの異なるアミノ酸の間隔をあけて配置されたアミノ酸モチーフを持つ繊維状タンパク質があり、他のタンパク質では、アミノ酸配列は10または15の異なるアミノ酸で非常に可変であり得る。
繊維状タンパク質の多くの構造は、X線結晶学技術および核磁気共鳴法によって特徴付けられています。このおかげで、繊維状タンパク質、管状、層流、らせん、「漏斗」のような形状などが詳細に示されています。
ユニークな繰り返しパターンポリペプチドはそれぞれ1つのストランドを形成し、各ストランドは「繊維状タンパク質」の超微細構造を構成する何百ものユニットの1つです。一般に、各フィラメントは互いにらせん状に配置されています。
特徴
繊維状タンパク質を構成する繊維のネットワークにより、それらの主な機能は、さまざまな生物の組織の支持、耐性、および保護のための構造材料としての役割を果たします。
繊維状タンパク質で構成される保護構造は、脊椎動物の重要な器官を機械的衝撃、悪天候条件、または捕食者による攻撃から保護することができます。
繊維状タンパク質の特殊化のレベルは、動物界では独特です。たとえば、蜘蛛の巣は、蜘蛛の生き方に不可欠なサポート生地です。この素材は独特の強度と柔軟性を持っています。
そのため、今日では多くの合成材料がクモの巣の柔軟性と耐性を再現しようとし、トランスジェニック生物を使用してバイオテクノロジーツールを使用してこの材料を合成しています。ただし、期待された成功はまだ達成されていないことに注意してください。
繊維状タンパク質の重要な特性は、脊椎動物の異なる組織間の接続を可能にすることです。
さらに、これらのタンパク質の多様な特性により、生体は強度と柔軟性を兼ね備えた材料を作成できます。これは、多くの場合、脊椎動物の筋肉の動きに不可欠な要素です。
繊維状タンパク質の例
コラーゲン
それは動物起源のタンパク質であり、結合組織のほとんどを構成するため、おそらく脊椎動物の体内で最も豊富なものの1つです。コラーゲンは、その強力で拡張性があり、不溶性で化学的に不活性な特性で際立っています。
動物起源の繊維状タンパク質であるコラーゲンの分子構造（出典：Nevit Dilmen、Wikimedia Commons経由）
主に皮膚、角膜、椎間板、腱、血管で構成されています。コラーゲン線維は、アミノ酸のグリシンのほぼ3分の1である平行三重らせんで構成されています。
このタンパク質は、「コラーゲンミクロフィブリル」として知られる構造を形成します。これは、いくつかのコラーゲントリプルヘリックスの結合で構成されます。
エラスチン
コラーゲンと同様に、エラスチンは結合組織の一部であるタンパク質です。ただし、最初のものとは異なり、抵抗ではなく組織に弾性を提供します。
エラスチン繊維は、アミノ酸バリン、プロリン、グリシンで構成されています。これらのアミノ酸は非常に疎水性であり、この繊維状タンパク質の弾性はその構造内の静電相互作用によるものであることが判明しています。
エラスチンは、伸長および弛緩サイクルに集中的にさらされる組織に豊富にあります。脊椎動物では、動脈、靭帯、肺、皮膚に見られます。
ケラチン
ケラチンは、脊椎動物の外胚葉層に主に見られるタンパク質です。このタンパク質は、髪、爪、とげ、羽、角などの重要な構造を形成します。
ケラチンは、α-ケラチンまたはβ-ケラチンで構成することができます。Α-ケラチンは、β-ケラチンよりもはるかに硬い。これは、α-ケラチンが他の等しいアミノ酸とジスルフィド架橋を形成する能力を持つアミノ酸システインが豊富なα-ヘリックスで構成されているためです。
一方、β-ケラチンでは、極性アミノ酸と無極性アミノ酸の比率が高く、水素結合を形成し、折り畳まれたβシートに組織化されています。これは、その構造の耐性が低いことを意味します。
フィブロイン
これは、蜘蛛の巣とカイコが作る糸を構成するタンパク質です。これらの糸は、主にアミノ酸のグリシン、セリン、アラニンで構成されています。
これらのタンパク質の構造は、フィラメントの向きに逆平行に組織されたβシートです。この特性により、抵抗、柔軟性、および伸びる能力がほとんどなくなります。
フィブロインは水への溶解性が低く、一次構造でアミノ酸の結合が与える高い剛性と、アミノ酸の二次グループの間に形成されるヴァンダーワールスブリッジに大きな柔軟性があるためです。
参考文献
- ベイリー、K（1948）。生体系の構成要素としての繊維状タンパク質。イギリスの医療情報、5（4-5）、338-341。
- Huggins、ML（1943）。繊維状タンパク質の構造。Chemical Reviews、32（2）、195-218。
- カプラン、DL（1998）。モデル系としての繊維状タンパク質-絹。ポリマーの分解と安定性、59（1-3）、25-32。
- パリー、DA、およびクリーマー、LK（1979年）。繊維状タンパク質、科学的、産業的、および医学的側面。線維性タンパク質に関する国際会議1979年：マッセイ大学）。アカデミックプレス。
- パリー、DA、&スクワイア、JM（2005）。繊維状タンパク質：新しい構造的および機能的側面が明らかになりました。タンパク質化学の進歩（Vol。70、pp。1-10）。アカデミックプレス。
- シュミット、FO（1968）。繊維状タンパク質–神経細胞小器官。アメリカ合衆国国立科学アカデミーの議事録、60（4）、1092。
- Wang、X.、Kim、HJ、Wong、C.、Vepari、C.、Matsumoto、A.、&Kaplan、DL（2006）繊維状タンパク質と組織工学。今日の資料、9（12）、44-53。