プロテオグリカンは、一般的にアニオン性の置換基グリコサミノグリカン（GAG類）に関連したグリコシル化タンパク質です。それらは通常、細胞膜の外側に見られるか、細胞外空間を「満たす」ため、多くの結合組織の一部です。
これらの複雑な高分子のうち、最も研究および分析されているのは脊椎動物の軟骨細胞です。これらの細胞外マトリックスは、それらが構成する組織の乾燥重量の90％以上を占めており、とりわけ影響を及ぼします。圧縮への抵抗。
硝子軟骨を構成する細胞外マトリックスの構造（出典：作者のページを参照/ CC BY-SA（https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0）、ウィキメディアコモンズ経由）
構造的に、プロテオグリカンは細胞外マトリックスの組織化に寄与し、多くの個々の組織または細胞に最も特徴的な物理的特性を与えます。さらに、これらは多くの細胞間コミュニケーションとシグナル伝達イベントにとって重要です。
それらは非常に豊富で、ユビキタスで（多くの種類の細胞に存在します）、複雑なタンパク質であり、その生物学的機能と生化学的特性は、基本的に、水和能力に優れた炭水化物成分の特性に由来します。
それらは細胞間コミュニケーション、接着および移動プロセスに積極的に参加しており、神経系の神経周囲ネットワークなどの動物のさまざまな組織の発達にも関与しています。
プロテオグリカンの構造と特徴
プロテオグリカンは細胞外の表面にあるグリコシル化タンパク質ですが、細胞内区画に見られるものもあります。それらは一般に非常に豊富な分子ですが、それらの豊富さは考慮される細胞のタイプに依存します。
通常、プロテオグリカンの炭水化物部分は、グリコサミノグリカン分子で構成されます。グリコサミノグリカン分子は、繰り返し二糖で構成される線状多糖であり、通常はウロン酸と交互になるアセチル化アミノ糖です。
したがって、その一般的な構造は、100を超える分岐していないグリコサミノグリカン鎖と会合することができるタンパク質の「コア」で構成され、Oグリコシル化によってリンクされます。
それらは構造、形および機能の点でかなり多様な分子です。たとえば、脊椎動物の細胞では、さまざまな種類のタンパク質とさまざまなクラスのグリコサミノグリカンのいくつかの組み合わせが確認されています。
タンパク質
-細胞表面膜貫通タンパク質（細胞外マトリックス）
-グリコシルホスファチジルイノシトール（GPI）アンカーに共有結合したタンパク質）
グルコサミノグリカン
-ヒアルロン酸（HA）
-コンドロイチン硫酸（CS）
-ケラタン硫酸（KS）
-デルマタン硫酸（DS）
-ヘパラン硫酸（HS）
プロテオグリカンとグリコサミノグリカンのいくつかの組み合わせのスキーム（出典：Mfigueiredo / CC BY-SA（https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)、Wikimedia Commons経由）
膜貫通タンパク質であるシンデカンなどのいくつかのプロテオグリカンは、ヘパラン硫酸の2つの鎖とコンドロイチン硫酸の1つの鎖に結合しています。一方、別のプロテオグリカンであるアグリカン（軟骨特異的）には、コンドロイチン硫酸の鎖が約100本、ケラタン硫酸の鎖が30本あります。
上記から、各タンパク質のグリコシル化特性、ならびにそれが属する細胞のタイプは、細胞表面上の各プロテオグリカンの同一性を定義するものであることが理解される。
関数
それらの機能は、プロテオグリカンの構造特性に依存します。これらの分子は、タンパク質が細胞表面の他の要素と相互作用することを可能にするものであるため、これは、グリコサミノグリカン部分に関連する特性に特に当てはまります。
ヘパラン硫酸残基が豊富なこれらのタンパク質は、異なる成長因子、細胞外マトリックスの他の成分、酵素、プロテアーゼ阻害剤、ケモカインなどに比較的容易に結合できます。細胞内環境へのシグナル。
したがって、プロテオグリカンは、マトリックスの構造的機能を満たすことができます。または、細胞外環境から細胞質ゾル空間へのメッセージの伝達において、より特異的な機能を持つことができます。
近年、プロテオグリカンの研究への関心が大幅に高まっています。これは、これらの分子が人間のいくつかの病的状態にある重要性の発見に関連しています。
これらの例は、シンプソン-ゴラビ-ベーメル症候群（GBSS）であり、出生前および出産後の増殖、先天性欠損、ヘパラン硫酸に富むプロテオグリカンの変異に関連する腫瘍形成に対する感受性が特徴です。 GPIによって固定されています。
動脈および血管の主なプロテオグリカン。タンパク質コアの分子量が表示されます（出典：ALEISF / CC BY-SA（https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0）ウィキメディアコモンズ経由）
細胞機能
細胞-マトリックス、細胞-細胞、リガンド-受容体の相互作用など、細胞表面での分子相互作用を含む事実上すべての細胞プロセスは、プロテオグリカンと何らかの方法で、大量に結合できるため他の分子の表面にかなり豊富です。
神経系の発達中および腫瘍の浸潤および転移中、すなわち、運動および細胞の伸長または伸長に関係する事象において、プロテオグリカンは非常に活発な機能を発揮します。
これらのグリコシル化タンパク質は、接着、増殖、および細胞形状の確立のプロセスにも関与し、細胞質ドメインを有する膜貫通タンパク質であるタンパク質は、伝達およびシグナル伝達カスケードに関与します。
プロテオグリカンの例
アグリカーノ
アグリカンは軟骨組織に存在する主要なプロテオグリカンであり、軟骨細胞の細胞外マトリックスのグリコサミノグリカン「ヒアルロン酸」（HA）の断片と関連しています。
ヒアルロン酸は、グルクロン酸とN-アセチルグルコサミンの残基が交互に並んだ線形のグリコサミノグリカンであり、細胞表面と細胞外マトリックスと細胞内の両方で見つかります。
ヒアルロン酸とアグリカンの結合は、最大数百万ダルトンの分子量を持つ重要な凝集体を形成する「結合タンパク質」を介して起こります。
多くの加齢に伴う関節疾患は、アグリカンとヒアルロン酸の凝集の増加に関連しています。
ペレカーノ
腎糸球体では、基底膜は、ペリカンとして知られるプロテオグリカンで主に構成されており、これはヘパラン硫酸の一部と関連しています。このプロテオグリカンは、糸球体濾過時の陰イオン電荷選択部位として重要な機能を持っています。
このプロテオグリカンは、これらの分子のいずれかで観察されている最大のタンパク質コアを持っており、このタンパク質ドメインが基底膜に存在する他の高分子と相互作用する可能性があると推測されています。
デコリン
デコリンは小さな間質性プロテオグリカンであり、単一のグリコサミノグリカン鎖と小さなタンパク質核を持つことを特徴とします。これは、多くの結合組織の重要なコンポーネントであり、I型コラーゲン線維に結合し、細胞外マトリックスの構築に参加します。
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