ケラチン：タイプ、構造、場所、機能 - 生物学 - 2025

ケラチン形成不溶性線維性タンパク質であり、細胞および多くの生物の外皮、特に脊椎動物の構造部分を。それは非常に多様な形態をしており、化学的に言えばあまり反応しません。

その構造は、1951年に科学者のLinus PaulingとRobert Coreyによって最初に説明され、動物の毛の構造が分析されました。これらの研究者たちは、筋肉組織におけるミオシンの構造についても洞察を与えました。

アルファケラチン構成スキーム（出典：ウィルメディアコモンズ経由のMlpatton）

コラーゲンに続いて、それは動物の最も重要なタンパク質の1つであり、髪、羊毛、爪、爪とひづめ、羽毛、角の乾燥重量のほとんどを表します。皮膚の外層。

動物の要素または「角質化された」部分は、非常に異なる形態をとることができ、その形態は、それぞれが特定の生物で果たす機能に大きく依存します。

ケラチンは、張力と圧縮の点で優れた機械的効率を与える特性を持つタンパク質です。これは、「ケラチノサイト」と呼ばれる特別な種類の細胞によって産生され、通常は産生後に死滅します。

一部の著者は、ケラチンが組織および病期特異的に発現していることを認めています。人間にはこれらのタンパク質をコードする30以上の遺伝子があり、それらは数回の遺伝的重複を通じて進化した家族に属しています。

ケラチンの種類とその構造

ケラチンには本質的に2つのタイプがあります：αとβです。これらは、主にアルファヘリックス（α-ケラチン）として巻くか、またはβ折りたたまれたシート（β-ケラチン）として並列に結合できるポリペプチド鎖で構成される基本構造を持つことで区別されます。

α-ケラチン

このタイプのケラチンは最も研究されており、哺乳類にはこのタイプのケラチンの少なくとも30種類のバリアントがあることが知られています。これらの動物では、α-ケラチンは爪、髪の毛、角、ひづめ、羽、表皮の一部です。

コラーゲンと同様に、これらのタンパク質はグリシンやアラニンなどの小さなアミノ酸を豊富な割合で構造に含んでおり、アルファヘリックスの確立を可能にします。α-ケラチンの分子構造は、3つの異なる領域で構成されています：（1）結晶性フィブリルまたはヘリックス、（2）フィラメントの末端ドメイン、および（3）マトリックス。

ヘリックスは2つであり、結合またはジスルフィドブリッジ（SS）の存在により結合されたコイル状のらせんに似た二量体を形成します。ヘリックスのそれぞれは、各ターンに約3.6アミノ酸残基を持ち、約310アミノ酸から構成されています。

次に、これらのコイル状コイルを関連付けて、プロトフィラメントまたはプロトフィブリルと呼ばれる構造を形成できます。この構造は、同じタイプの他のものと組み立てることができます。

プロトフィラメントは、システイン残基が豊富で、コアまたはマトリックス領域に付着している非らせん状のNおよびC末端を持っています。これらの分子は重合して、直径が7 nmに近い中間フィラメントを形成します。

ケラチンで構成される2つのタイプの中間フィラメント：酸性中間フィラメント（タイプI）と塩基性（タイプII）が区別されます。これらはタンパク質マトリックスに埋め込まれており、これらのフィラメントが配置される方法は、それらが構成する構造の機械的特性に直接影響します。

タイプIフィラメントでは、ヘリックスは、L1、L12、L2と呼ばれる3つの「ヘリカルコネクタ」によって互いに接続され、ヘリカルドメインに柔軟性を提供すると考えられています。タイプIIフィラメントには、らせん状のドメイン間にある2つのサブドメインもあります。

α-ケラチンの構造の例：髪

典型的な髪の構造を分析すると、直径は約20ミクロンであり、平行に並んでいる（並んで）詰まったマクロフィブリルを含む死んだ細胞で構成されています。

この牛のような哺乳類の髪はケラチンでできています（出典：Frank Winkler via pixabay.com）

マクロフィブリルは、直径が小さく、硫黄含有量の高いアモルファスタンパク質物質を介して相互に結合しているマイクロフィブリルで構成されています。

これらのマイクロフィブリルは、9 + 2の組織パターンを持つ小さなプロトフィブリルのグループです。つまり、9つのプロトフィブリルが2つの中央のプロトフィブリルを囲んでいます。これらの構造はすべて本質的にαケラチンで構成されています。

ソフトケラチンとハードケラチン

それらの硫黄含有量に応じて、α-ケラチンは、ソフトケラチンまたはハードケラチンに分類できます。これは、タンパク質構造のジスルフィド結合によって加えられる機械的抵抗力に関係しています。

ハードケラチンのグループには、髪、角、爪の一部であるものが含まれますが、ソフトケラチンは、皮膚やトウモロコシに見られるフィラメントによって表されます。

一部の昆虫の場合のように腸にメルカプタンが豊富に含まれていない限り、ケラチンで構成される構造が動物によって消化されにくいように、還元剤を適用することによってジスルフィド結合を除去できます。

β-ケラチン

Β-ケラチンは、α-ケラチンよりもはるかに強力であり、爬虫類や鳥に爪、鱗、羽、くちばしの一部として含まれています。ヤモリでは、足（キノコ）に見られる微絨毛もこのタンパク質で構成されています。

その分子構造は、結合または水素結合を介して一緒に結合されている逆平行ポリペプチド鎖によって形成されたβ折り畳みシートで構成されています。これらのチェーンは、互いに隣り合って、わずかに折りたたまれた小さな硬い平面を形成します。

それはどこにあり、その機能は何ですか？

ケラチンの機能は、何よりも、ケラチンが構築する構造のタイプと、動物の体のどこにあるかに関連しています。

他の繊維状タンパク質と同様に、細胞骨格のタンパク質である中間径フィラメントのファミリーとして知られている大きなタンパク質ファミリーに属しているため、細胞に安定性と構造的剛性を与えます。

保護と適用範囲

高等動物の皮膚の上層には、ケラチンによって形成された中間フィラメントの大きなネットワークがあります。この層は表皮と呼ばれ、人間では30ミクロンから1 nmの厚さです。

表皮は、さまざまな種類の機械的および化学的ストレスに対する保護バリアとして機能し、「ケラチノサイト」と呼ばれる特殊な種類の細胞によって合成されます。

表皮に加えて、常に外に出ており、同様の機能を実行する角質層として知られているさらに多くの外層があります。

いばらと羽ペンは、さまざまな動物が捕食者や他の攻撃者から保護するためにも使用されます。

センザンコウ、アジアとアフリカに生息する小さな食虫性哺乳類の「鎧」も、それらを保護するケラチン「鱗」で構成されています。

防衛およびその他の機能

角はウシ科の動物、すなわち牛、羊、山羊で観察されます。それらは非常に強く、抵抗力のある構造であり、それらを持っている動物はそれらを防衛と求愛の器官として使用します。

角は、頭蓋骨の後部から突き出ている皮膚で覆われた「海綿」骨で構成される骨の中心によって形成されています。

爪はケラチンで構成された身体の別の例です（出典：Adobe Stock、pixabay.com）

爪と爪は、摂食と拘束の機能に加えて、攻撃者や捕食者に対する防御の「武器」としての役割も果たします。

鳥のくちばしは、いくつかの目的を果たします。その中には、特に、食物、防御、求愛、熱交換、手入れなどがあります。特に関連する顎の形状、色、サイズ、および強度の点で、鳥には自然に複数の種類のくちばしが見られます。

くちばしは、角のように、頭蓋骨から突き出ている骨の芯で構成され、βケラチンの強力なシートで覆われています。

下顎を持たない動物（「祖先」の脊椎動物）の歯はケラチンで構成され、「より高い」脊椎動物の歯と同様に、摂食と防御において複数の機能を持っています。

移動して

多くの反すう動物や有蹄動物（馬、ロバ、ヘラジカなど）のひづめは、ケラチンでできており、非常に耐性があり、足を保護し、動きを助けるように設計されています。

鳥が動き回る羽にも使われている羽は、βケラチンでできています。これらの構造には、迷彩、求愛、断熱、不透過性の機能もあります。

鳥の羽やくちばしもケラチンで構成されています（出典：Couleur、pixabay.com経由）

業界では

繊維産業は、人間中心的に言えば、角質化構造の主な利用者の1つです。多くの動物の羊毛と髪は、産業レベルでは重要です。なぜなら、それらを使用すると、さまざまな観点から男性に役立つさまざまな衣服が製造されるからです。

参考文献

1. Koolman、J.&Roehm、K.（2005）。Color Atlas of Biochemistry（2nd ed。）。アメリカ、ニューヨーク：Thieme。
2. Mathews、C.、van Holde、K.&Ahern、K.（2000）。生化学（第3版）。カリフォルニア州サンフランシスコ：ピアソン。
3. Nelson、DL、&Cox、MM（2009）。レーニンガー生化学の原則。オメガエディション（第5版）。
4. ポーリング、L。、およびコリー、R。（1951年）。髪、筋肉、および関連タンパク質の構造。Chemistry、37、261-271。
5. Phillips、D.、Korge、B.&James、W.（1994）。ケラチンと角質化。Journal of the American Academy of Dermatology、30（1）、85〜102。
6. Rouse、JG、およびDyke、ME Van。（2010）。生物医学的応用のためのケラチンベースの生体材料のレビュー。材料、3、999-1014。
7. スミス、FJD（2003）。ケラチン疾患の分子遺伝学。Am J Clin Dermatol、4（5）、347–364。
8. Voet、D.&Voet、J.（2006）。生化学（第3版）。社説のメディカ・パンアメリカーナ。
9. Wang、B.、Yang、W.、McKittrick、J.、&Meyers、MA（2016）。ケラチン：構造、機械的特性、生物での発生、バイオインスピレーションへの取り組み。材料科学の進歩。