アポエンザイム：特性、機能、例 - 生物学 - 2025

アポ酵素は、それはまた、アポタンパク質として知られている理由である酵素のタンパク質部分です。アポ酵素は不活性です。つまり、特定の生化学反応を実行する機能を実行できず、補因子として知られる他の分子に結合するまで不完全です。

タンパク質部分（アポ酵素）は補因子とともに完全な酵素（ホロ酵素）を形成します。酵素は、生化学的プロセスの速度を上げることができるタンパク質です。一部の酵素は触媒作用を行うために補因子を必要としますが、他の酵素は必要としません。

主な特徴

彼らはタンパク質構造です

アポ酵素は酵素のタンパク質部分に対応します。これは、体内の特定の化学反応の触媒として機能する分子です。

それらは共役酵素の一部です

補因子を必要としない酵素は、ペプシン、トリプシン、ウレアーゼなどの単純なものとして知られています。代わりに、特定の補因子を必要とする酵素は共役酵素として知られています。これらは2つの主要なコンポーネントで構成されています。非タンパク質構造である補因子。そして、アポ酵素、タンパク質構造。

補因子は、有機化合物（例えば、ビタミン）または無機化合物（例えば、金属イオン）であり得る。有機補因子は補酵素または補欠分子族であり得る。補酵素は、酵素に緩く結合している補酵素であり、したがって酵素の活性部位から容易に放出することができます。

彼らは様々な補因子を認めています

アポ酵素と結合してホロ酵素を生成する多くの補因子があります。一般的な補酵素は、NAD +、FAD、補酵素A、ビタミンB、ビタミンCです。アポ酵素と結合する一般的な金属イオンは、鉄、銅、カルシウム、亜鉛、マグネシウムなどです。

補因子はアポ酵素と強くまたは緩く結合してアポ酵素をホロ酵素に変換します。補因子がホロ酵素から除去されると、それはアポ酵素に変換され、不活性で不完全です。

アポ酵素機能

ホロ酵素を作成する

アポ酵素の主な機能は、ホロ酵素を生み出すことです。アポ酵素は補因子と結合し、このリンクからホロ酵素が生成されます。

触媒作用につながる

触媒作用とは、一部の化学反応を加速させるプロセスを指します。アポ酵素のおかげで、ホロ酵素が完成し、その触媒作用を活性化することができます。

例

炭酸脱水酵素

炭酸脱水酵素は、動物細胞、植物細胞、および環境において二酸化炭素濃度を安定させるための重要な酵素です。

この酵素がないと、二酸化炭素の重炭酸塩への変換（またはその逆）が非常に遅くなり、植物の光合成や呼吸中の呼気などの重要なプロセスを実行することがほとんど不可能になります。

ヘモグロビン

ヘモグロビンは、脊椎動物の赤血球と多くの無脊椎動物の血漿に存在する球状タンパク質で、その機能は酸素と二酸化炭素を輸送することです。

酸素と二酸化炭素の酵素への結合は、脊椎動物の血液に赤い色を与える原因となるヘムグループと呼ばれる部位で発生します。

球状ヘモグロビン

チトクロームオキシダーゼ

チトクロームオキシダーゼは、ほとんどの細胞に存在する酵素です。鉄とポルフィリンが含まれています。

この酸化酵素は、エネルギー生産プロセスにとって非常に重要です。それはミトコンドリア膜にあり、そこでシトクロムから酸素への電子の移動を触媒し、最終的には水とATP（エネルギー分子）の形成につながります。

アルコール脱水素酵素

アルコール脱水素酵素は、主に肝臓と胃で見つかる酵素です。このアポ酵素は、アルコール代謝の最初のステップを触媒します。つまり、エタノールや他のアルコールの酸化です。このようにして、それらをアセトアルデヒドに変換します。

その名前は、このプロセスでの作用メカニズムを示しています。接頭辞「des」は「no」を意味し、「hydro」は水素原子を指します。したがって、アルコールデヒドロゲナーゼの機能は、アルコールから水素原子を取り除くことです。

ピルビン酸キナーゼ

ピルビン酸キナーゼは、グルコース分解（解糖）の細胞プロセスの最終ステップを触媒するアポ酵素です。

その機能は、ホスホエノールピルビン酸からアデノシン二リン酸へのリン酸基の転移を加速し、ピルビン酸の1分子とATPの1分子を生成することです。

ピルビン酸キナーゼには、動物のさまざまな組織に4つの異なる形態（アイソエンザイム）があり、それぞれがこれらの組織の代謝要件に一致するために必要な特定の動態特性を持っています。

ピルビン酸カルボキシラーゼ

ピルビン酸カルボキシラーゼは、カルボキシル化を触媒する酵素です。つまり、カルボキシル基がピルビン酸分子に移動してオキサロ酢酸を形成します。

例えば、肝臓や腎臓ではグルコースの合成の初期反応を促進しますが、脂肪組織や脳ではピルビン酸からの脂質の合成を促進します。

また、炭水化物の生合成の一部である他の反応にも関与しています。

アセチルコエンザイムAカルボキシラーゼ

アセチルCoAカルボキシラーゼは、脂肪酸の代謝における重要な酵素です。それは、動物と植物の両方に見られるタンパク質であり、異なる反応を触媒するいくつかのサブユニットを提示します。

その機能は、基本的にはカルボキシル基をアセチル-CoAに転移させてマロニル補酵素A（マロニル-CoA）に変換することです。

ACC1とACC2と呼ばれる2つのアイソフォームがあり、それらの機能と哺乳類組織での分布が異なります。

モノアミンオキシダーゼ

モノアミンオキシダーゼは、神経組織に存在する酵素であり、セロトニン、メラトニン、エピネフリンなどの特定の神経伝達物質の不活性化に重要な機能を果たします。

脳内のさまざまなモノアミンの生化学的分解反応に参加します。これらの酸化反応では、酵素は酸素を使用して分子からアミノ基を除去し、アルデヒド（またはケトン）と対応するアンモニアを生成します。

乳酸脱水素酵素

乳酸脱水素酵素は、動物、植物、原核生物の細胞に見られる酵素です。その機能は、乳酸塩のピルビン酸への変換を促進することであり、逆もまた同様です。

この酵素は、細胞の呼吸において重要であり、その間に、食物からのグルコースは、細胞にとって有用なエネルギーを得るために分解されます。

乳酸デヒドロゲナーゼは組織に豊富にありますが、この酵素のレベルは血中では低くなっています。しかし、怪我や病気があると、多くの分子が血流に放出されます。したがって、乳酸デヒドロゲナーゼは、とりわけ心臓発作、貧血、癌、HIVなどの特定の傷害および疾患の指標です。

カタラーゼ

カタラーゼは、酸素の存在下で生活するすべての生物に含まれています。それは過酸化水素が水と酸素に分解する反応を加速する酵素です。このようにして、有毒化合物の蓄積を防ぎます。

したがって、それは過酸化水素、多数の代謝反応で継続的に生成される化合物によって引き起こされる損傷から臓器や組織を保護するのに役立ちます。哺乳動物では主に肝臓で見られます。

参考文献

1. Agrawal、A.、Gandhe、M.、Gupta、D.、およびReddy、M.（2016）。血清乳酸脱水素酵素（LDH）に関する予備的研究-乳癌の予後バイオマーカー。Journal of Clinical and Diagnostic Research、6–8。
2. Athappilly、FK、&Hendrickson、WA（1995）。MADフェージングにより決定されたアセチル補酵素Aカルボキシラーゼのビオチニルドメインの構造。構造、3（12）、1407〜1419。
3. Berg、J.、Tymoczko、J.、Gatto、G。&Strayer、L。（2015）。生化学（第8版）。WH Freeman and Company。
4. バット、AA、マイケルズ、S&キッシンジャー、P（2002）。血清乳酸脱水素酵素レベルと日和見感染症の選択およびHIVの進行との関連。International Journal of Infectious Diseases、6（3）、178–181。
5. Fegler、J.（1944）。血液中の炭酸脱水酵素の機能。自然、137–38。
6. Gaweska、H.&Fitzpatrick、PF（2011）。モノアミンオキシダーゼファミリーの構造とメカニズム。生体分子の概念、2（5）、365–377。
7. グプタ、V。、およびバメザイ、RNK（2010）。ヒトのピルビン酸キナーゼM2：多機能タンパク質。Protein Science、19（11）、2031-2044。
8. Jitrapakdee、S.、St Maurice、M.、Rayment、I.、Cleland、WW、Wallace、JC、&Attwood、PV（2008）。ピルビン酸カルボキシラーゼの構造、メカニズムおよび調節。生化学ジャーナル、413（3）、369-387。
9. Muirhead、H.（1990）。ピルビン酸キナーゼのアイソザイム。生化学協会トランザクション、18、193-196。
10. Solomon、E.、Berg、L.&Martin、D.（2004）。生物学（第7版）Cengage Learning。
11. コネチカット州スプラン（2016）。炭酸脱水酵素の構造と機能 生化学ジャーナル、473（14）、2023-2032。
12. Tipton、KF、Boyce、S.、O'Sullivan、J.、Davey、GP、&Healy、J.（2004）モノアミンオキシダーゼ：確実性と不確実性。Current Medicinal Chemistry、11（15）、1965–1982。
13. Voet、D.、Voet、J.&Pratt、C.（2016）。生化学の基礎：分子レベルでの生活（第5版）。ワイリー。
14. Xu、HN、Kadlececk、S.、Profka、H.、Glickson、JD、Rizi、R.、&Li、LZ（2014）。より高い乳酸は腫瘍転移リスクの指標であるα過分極13 C-ピルビン酸を使用したパイロットMRS研究。学術放射線学、21（2）、223–231。