ビメンチンは、細胞内の細胞骨格の一部である57キロダルトンの繊維性タンパク質です。それはいわゆる中間フィラメントの一部であり、これらの要素の中で真核細胞のあらゆるタイプで最初に形成されます。それは主に胚細胞に見られ、内皮細胞や血液細胞などの一部の成体細胞に残っています。
長年、科学者たちはサイトゾルは細胞小器官が浮遊する一種のゲルであり、タンパク質が希釈されていると信じていました。しかし、彼らは現在、現実はより複雑であり、タンパク質が細胞骨格と呼んでいるフィラメントと微小管の複雑なネットワークを形成していることを認識しています。
中間フィラメントのタンパク質、巻きコイルの領域、ビメンチンコイル。撮影および編集者:ジャワハールスワミナサンおよび欧州バイオインフォマティクス研究所のMSDスタッフ。
特徴
ビメンチンは、57kDaの繊維状中間フィラメントタンパク質であり、466個のアミノ酸を含んでいます。間葉、胚、内皮、血管の細胞の細胞骨格の一部として一般的です。非真核生物でこのタンパク質が見つかることはまれですが、それでも一部の細菌では単離されています。
ビメンチンは、小胞体、ミトコンドリア、および核に側方または末端に付着しています。
脊椎動物では、ビメンチンは高度に保存されたタンパク質であり、免疫応答と低密度脂質の制御と輸送に密接に関連しています。
構造
ビメンチンは、すべての中間フィラメントと同様に、中心的なアルファヘリックスドメインを持つ単純な分子です。末端(尾と頭)には、らせんや非らせんのないアミノ(頭)ドメインとカルボキシル(尾)ドメインがあります。
アルファらせん配列は、らせん状表面の疎水性シールの形成に役立つ、または寄与する疎水性アミノ酸のパターンを示します。
細胞骨格
その名前が示すように、それは真核細胞の構造的サポートです。それは原形質膜の内面から核に行きます。細胞が骨格を獲得し維持することを可能にする骨格としての機能に加えて、それは他の重要な機能を持っています。
これらの中には、細胞運動とその分裂プロセスに参加しています。また、細胞内オルガネラをサポートし、細胞質内を活発に移動できるようにし、いくつかの細胞間結合に参加します。
さらに、一部の研究者は、細胞質ゾルの溶液にあると考えられている酵素は実際には細胞骨格に固定されており、同じ代謝経路の酵素は互いに近くに配置する必要があると主張しています。
細胞骨格の構造要素
細胞骨格には3つの主要な構造要素があります:微小管、マイクロフィラメント、中間フィラメント。これらの要素は真核細胞にのみ見られます。これらの各要素には、特徴的なサイズ、構造、細胞内分布があり、それぞれに異なる組成があります。
微小管
微小管はチューブリンヘテロダイマーで構成されています。それらは、25 nmの直径と中空の中心を持つ管状の形状、したがってその名前を持っています。それらは細胞骨格の最大の要素です。その長さは200 nm未満から数マイクロメートルの間で変化します。
その壁は通常、中央のルーメン(穴)の周りに配置された13のプロトフィラメントで構成されています。微小管には2つのグループがあります。一方では、繊毛と鞭毛の動きに関連する軸索の微小管です。一方、細胞質の微小管です。
後者は、神経細胞の軸索だけでなく、動物細胞の形状を組織化および維持することを含む、さまざまな機能を持っています。それらはまた、細胞分裂中の有糸分裂および減数分裂の紡錘体の形成、ならびに小胞および他のオルガネラの配向および運動に関与している。
マイクロフィラメント
それらは、アクチン、375アミノ酸のタンパク質および約42 kDaの分子量で構成されるフィラメントです。これらのフィラメントの直径は、微小管の直径の3分の1(7 nm)未満であり、細胞骨格の最小のフィラメントになります。
それらはほとんどの真核細胞に存在し、さまざまな機能を持っています。その中で、細胞形態の開発と維持に参加します。さらに、ミオシンとの相互作用により、アメーバ運動と筋収縮の両方の運動活動に参加します。
細胞質分裂(細胞質分裂)の間、彼らはセグメンテーショングルーブを生成する責任があります。最後に、彼らはまた、細胞間および細胞外マトリックス結合に参加しています。
細胞骨格 細胞質の繊維状タンパク質のネットワーク。撮影・編集:アリス・アヴェリーノ。
中間フィラメント
およそ12 nmの直径の中間フィラメントは、安定性が最も高く、細胞骨格を構成する要素の溶解性が最も低いものです。それらは多細胞生物でのみ見られます。
その名前は、そのサイズが微小管とマイクロフィラメントのサイズの間にあるだけでなく、筋肉内のアクチンとミオシンのフィラメントのサイズの間にあるという事実によるものです。それらは個別に、またはバンドルを形成するグループで見つけることができます。
それらは主要なタンパク質と様々な付属タンパク質から構成されています。これらのタンパク質は、各組織に固有です。中間径フィラメントは多細胞生物でのみ見られ、微小管やマイクロフィラメントとは異なり、組織ごとに非常に異なるアミノ酸配列を持っています。
細胞や組織の種類に基づいて、中間フィラメントは6つのクラスに分類されます。
クラスI
上皮組織に機械的耐性を与える酸性サイトケラチンで構成されています。その分子量は40-56.5 kDaです
クラスII
それは、以前のもの(53-67 kDa)よりわずかに重い基本的なサイトケラチンで構成されており、上皮組織に機械的抵抗を与えるのに役立ちます。
クラスIII
ビメンチン、デスミン、GFAタンパク質で表され、主に間葉系細胞(前述)、胚細胞、筋肉細胞にそれぞれ見られます。これらは、これらの各セルに特徴的な形状を与えるのに役立ちます。
クラスIV
それらはニューロフィラメントのタンパク質です。神経細胞の軸索を硬化させるだけでなく、神経細胞のサイズも決定します。
クラスV
核足場を形成する薄層(核薄層)で表されます。それらはすべてのタイプの細胞に存在します
クラスVI
神経幹細胞に見られる240 kDaの分子であるネスチンによって形成され、その機能は不明のままです。
ビメンチンの機能
ビメンチンは多くの生理学的プロセスに関与しますが、主にそれを含む細胞に剛性と耐性を与え、細胞の損傷を回避することで際立っています。彼らは細胞質内のオルガネラを保持します。彼らはまた、細胞の付着、移動、およびシグナリングに関与しています。
用途
医師
医学的研究は、ビメンチンが癌転移の正常かつ進行性の発達中に、間葉由来の細胞のマーカーとして機能することを示しています。
他の研究では、VIM遺伝子(ビメンチンをコードする遺伝子)を含む抗体または免疫細胞は、組織病理学のマーカーとして、またしばしば上皮性および間葉性腫瘍の検出に使用できることが示されています。
製薬およびバイオテクノロジー
製薬およびバイオテクノロジー業界は、ビメンチンの特性を広く活用しており、遺伝子組み換え抗体、ビメンチンタンパク質、ELISAキット、相補的DNA製品など、さまざまな重要な製品の生産に使用しています。
ビメンチンに対する抗体の免疫蛍光パターン。FITCコンジュゲートを含むHEp-20-10細胞で患者の血清を使用して製造。撮影および編集者:Simon Caulton。
参考文献
- ビメンチンとは?リカバリ元:technologynetworks.com。
- MT Cabeen&C. Jacobs-Wagner(2010)。細菌の細胞骨格。遺伝学の年次レビュー。
- ビメンチン。en.wikipedia.orgから回復。
- WMベッカー、LJクラインスミス&J.ハーディン。(2006)。細胞の世界。第 6 版。ピアソン教育株式会社
- H. Herrmann、U。Aebi(2000)。中間フィラメントとその関連:細胞構造と細胞力学を指定する多才な構造要素。細胞生物学における現在の意見
- DE Ingber(1998)。人生の建築。科学的なアメリカ人。