アミラーゼは、デンプンなどの炭水化物に存在するグルコース分子間のグリコシド結合の加水分解に関与する酵素の重要なグループを識別するために使用される用語で、デンプンと他の多くの生物の食物に摂取されます。
このタイプの酵素は細菌、真菌、動植物によって生産され、基本的に同じ反応を触媒し、主にエネルギー代謝に関連するさまざまな機能を持っています。
動物起源のアルファアミラーゼのグラフィック表現（出典：ジャワハールスワミナタンおよびWikimedia Commonsを介したEuropean Bioinformatics InstituteのMSDスタッフ）
グリコシド結合の加水分解反応の生成物は、各タイプのデンプン分解酵素の特性と見なすことができるため、これは多くの場合、それらの分類の重要なパラメーターです。
人為的に言えば、これらの酵素の重要性は生理学的だけではありません。現在、この種の酵素は、食品、紙、繊維、砂糖などの工業生産においてバイオテクノロジーの重要性を持っているからです。
「アミラーゼ」という用語は、澱粉を意味するギリシャ語の「アミロン」に由来し、澱粉に対するこの酵素の加水分解反応を研究した科学者のパイエンとペルソスによって1833年に造られました。
特徴
いくつかのアミラーゼは、サツマイモβ-アミラーゼのように、本質的にマルチマーであり、テトラマーのように振る舞います。しかしながら、アミラーゼモノマーのおおよその分子量は、50 kDaの範囲である。
一般に、植物と動物の酵素はどちらも比較的「一般的な」アミノ酸組成を持ち、pHが5.5から8ユニットの間で最適な活性を示します（動物のアミラーゼはより中性のpHでより活性になります）。
アミラーゼは、多数の多糖類のグリコシド結合を加水分解して一般に二糖類を生成することができる酵素ですが、セルロースなどの複合体を加水分解することはできません。
基板特性
アミラーゼが自然に、特に炭水化物の消化に非常に重要である理由は、ソースとして機能する「高等」野菜の組織におけるそれらの天然基質（デンプン）の遍在的存在に関連していますさまざまな種類の動物や微生物のための食糧の。
この多糖は、アミロース（不溶性）とアミロペクチン（可溶性）として知られる2つの高分子複合体で構成されています。アミロース部分は、α-1,4結合によってリンクされたグルコース残基の線状鎖で構成され、α-アミラーゼによって分解されます。
アミロペクチンは高分子量の化合物であり、グルコース残基の分岐鎖がα-1,4結合で結合されて構成されており、その分岐はα-1,6結合でサポートされています。
分類
アミラーゼ酵素は、それらがエンドアミラーゼまたはエキソアミラーゼとしてグリコシド結合を破壊することができる部位に従って分類されます。前者は炭水化物の内部領域の結合を加水分解しますが、後者は多糖類の末端にある残基の加水分解のみを触媒します。
さらに、従来の分類はそれらの反応生成物の立体化学に関連しているため、酵素活性を持つこれらのタンパク質は、α-アミラーゼ、β-アミラーゼ、またはγ-アミラーゼとしても分類されます。
-α-アミラーゼ（α-1,4-グルカン4-グルカンヒドロラーゼ）は、線状構造基質の内部結合に作用するエンドアミラーゼであり、その生成物はα配置を有し、オリゴ糖の混合物です。
-β-アミラーゼ（α-1,4-グルカンマルトヒドロラーゼ）は、デンプンなどの多糖類の非還元末端の結合に作用し、その加水分解産物がβ-マルトースの残基である植物のエキソアミラーゼです。
-最後に、γ-アミラーゼは、グルコアミラーゼ（α-1,4-グルカングルコヒドロラーゼ）とも呼ばれるアミラーゼの3番目のクラスであり、β-アミラーゼと同様に、非還元末端から単純なグルコース単位を除去できるエキソアミラーゼです。多糖類とその構成を反転させます。
後者のクラスの酵素は、α-1,4およびα、1-6結合の両方を加水分解して、デンプンなどの基質をD-グルコースに変換することができます。動物では、それらは主に肝臓組織に見られます。
現在のランキング
酵素とそれらの基質および生成物の両方に対する新しい生化学的分析技術の出現により、特定の著者はアミラーゼ酵素の少なくとも6つのクラスがあると決定しました：
α-1,4グルコシド結合を加水分解し、α-1,6結合を「バイパス」（バイパス）できる1-エンドアミラーゼ。このグループの例は、α-アミラーゼです。
α-1,4を加水分解できる2-エキソアミラーゼ、その主要生成物はマルトース残基であり、α-1,6結合は「スキップ」できない。グループの例は、β-アミラーゼである。
アミログルコシダーゼ（グルコアミラーゼ）や他のエキソアミラーゼなど、α-1,4およびα-1,6結合を加水分解できる3-エキソアミラーゼ。
α-1,6グルコシド結合のみを加水分解する4-アミラーゼ。このグループには、「枝切り」酵素とプルラナーゼとして知られている他のものがあります。
アミロースやアミロペクチンなどの基質に対する他の酵素の作用によって生成される短いオリゴ糖のα-1,4結合を優先的に加水分解する、α-グルコシダーゼなどの5-アミラーゼ。
デンプンを加水分解して、いくつかのバクテリアアミラーゼなどのシクロデキストリンとして知られているD-グルコシド残基の非還元環状ポリマーに分解する6-酵素。
特徴
多くは、アミラーゼ活性を有する酵素に起因する機能であり、自然または生理学的観点からだけでなく、人間に直接関連する商業的および産業的観点からもです。
動物で
動物のアミラーゼは基本的に唾液、肝臓、膵臓に存在し、食事で消費されるさまざまな多糖類（動物由来（グリコーゲン）または野菜（デンプン））の分解を仲介します。
唾液中に存在するα-アミラーゼは、唾液腺のタンパク質産生の40％以上を占めるため、唾液腺の生理学的状態の指標として使用されます。
口腔コンパートメントでは、この酵素はデンプンの「前消化」に関与し、マルトース、マルトトリオース、デキストリンの残留物を生成します。
植物で
植物では、デンプンは予備多糖類であり、アミラーゼ酵素によって媒介されるその加水分解は、多くの重要な機能を持っています。それらの中で強調することができます：
- アリューロン層の消化による穀物種子の発芽。
- ATPの形でエネルギーを獲得するための予備物質の分解。
微生物で
多くの微生物は、アミラーゼを使用して、多糖類のさまざまな供給源から炭素とエネルギーを得ています。産業界では、これらの微生物はこれらの酵素の大規模生産に利用されており、人間のさまざまな商業的需要を満たすのに役立ちます。
産業用
業界では、アミラーゼは、マルトース、高果糖シロップ、オリゴ糖混合物、デキストリンなどの製造を含むさまざまな目的に使用されています。
それらはまた、醸造産業におけるデンプンのエタノールへの直接アルコール発酵、および例えば微生物の成長のための食物源として植物ベースの食物の処理中に生成される廃水の使用のためにも使用される。
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