アラニン（Alaが）細菌から人に、すべての生物のタンパク質構造を含む22個の知られているアミノ酸の1つです。体内で合成できるため、非必須アミノ酸に分類されます。
タンパク質は、ポリペプチド鎖と呼ばれるアミノ酸の鎖で構成される基本または一次構造を持ち、これらの鎖では、各アミノ酸はα炭素と呼ばれる中心炭素で構成されています。
アミノ酸アラニンの化学構造（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
α炭素は、アミノ基（-NH2）、カルボキシル基（-COOH）、水素原子（-H）、および各アミノ酸を識別する基または側鎖（-R）の4つのグループに接続されています。側鎖では、炭素は文字ß、γ、δ、εを順番に取ります。
アミノ酸はそれらの側鎖の極性によって分類されるため、中性、塩基性、酸性の無極性の疎水性および極性の親水性アミノ酸があります。アラニンは疎水性の無極性アミノ酸であり、グリシンに次いで最も単純なアミノ酸であり、ほとんどのタンパク質で最も豊富です。
アラニンは筋肉で形成され、肝臓に輸送され、そこで糖新生経路、すなわち非グリコシド物質からグルコースが形成される経路に導入されます。アラニンはまた、トリプトファンとウラシルの異化作用によって肝臓で合成され、分解されてピルビン酸を形成します。
トリプトファン、ピリドキシン（ビタミンB6）、カルノシンの合成に関与し、ピルビン酸に変換できるため、間接的に血糖の調節に、または骨格筋のエネルギー源として関与します。
スポーツのパフォーマンスを改善する栄養補助食品として使用され、牛肉、豚肉、魚、牛乳とその派生物、卵に自然に含まれています。一部の豆類、果物、ナッツにはアラニンが豊富に含まれています。
構造
すべてのアミノ酸と同様に、アラニンには4つの基が結合したα-炭素があり、R基はメチル基（-CH3）であることが以前に説明されています。
したがって、体のpH（約7.4）では、アラニンのα-炭素はプロトン化アミノ基（-NH3 +）、プロトンを失ったカルボキシル基（-COO-）、水素、およびメチル基（-CH3）。
ほとんどのアミノ酸はpH 7.0でイオン化可能であり、幾何学的にそれらは鏡像異性体として知られる異性体を持つことができます。これは右手と左手のように鏡像です。
次に、すべてのアミノ酸は、α-炭素を取り巻く原子の位置に応じて、DまたはL（それぞれデキストロとレボ）として示される「キラルペア」として見つけることができます。
しかし、アラニンは、ほとんどのアミノ酸と同様に、酵素がタンパク質合成中に挿入する形態であるため、ほとんどがL形態で見られます。
このアミノ酸は、アミノ基がそのβ炭素、つまりその側鎖の最初の炭素に結合しているβアラニンとしても見つかります。
Β-アラニンはパントテン酸（ビタミンB5）といくつかの天然ペプチドに含まれています。D-アラニンは、いくつかの細菌細胞の壁の一部であるいくつかのポリペプチドに含まれています。
グループR（メチル、CH
アラニン側鎖のメチル基は、このアミノ酸に非極性の疎水性特性を与える飽和炭化水素です。このアラニンの特性は、グリシン、バリン、ロイシン、イソロイシンなど、このグループの他のアミノ酸と共通しています。
脂肪族のグループを構成するアミノ酸は化学的に中性のアミノ酸であり、水を除いて互いに反応する傾向があるため、タンパク質の三次元構造の形成と維持に非常に重要な役割を果たします。
アラニンを含むこれらのアミノ酸は、反対の電荷を持つ同じ数のイオン化可能な基を含むため、正味の電荷はなく、「両性イオン」と呼ばれます。
特徴
ほとんどの既知のアミノ酸と同様に、アラニンは一般にペプチドやタンパク質の合成に使用され、ポリペプチド構造の確立や一部のタンパク質の三次構造に関与しています。
アラニンのもう1つの重要な機能は、血糖の制御に間接的に参加することです。
それはピルビン酸を生じさせることができ、逆もまた同様である。それはまた、肝臓に到達し、糖新生を通じてグルコースとなり、必要に応じて循環系に放出され、またはグリコーゲンの合成に使用され得る。
アラニンは、ピルビン酸からのアミノ化によって合成され、肝臓に輸送され、アミノ基転移によって変換されるため、筋肉から肝臓へのアンモニウム輸送体として関与します。
これは、α-ケトグルタル酸からグルタミン酸への変換と同時に起こります。グルタミン酸は尿素回路に入り、ピルビン酸に変換されます。
その他の機能
このアミノ酸はトリプトファンとピリドキシンの合成に不可欠です。化学的に反応性は低いですが、アラニンは基質認識と酵素調節機能を持っている可能性があります。
β-アラニンの機能の1つは、エルゴジェニックな運動補助剤として使用されるため、栄養補助食品としての機能です。β-アラニンを摂取すると、骨格筋中のカルノシン（β-アラニンとヒスチジンで構成されるジペプチド）の濃度が増加し、「バッファー」として機能します。
通常、カルノシンは筋肉細胞の総緩衝能に大きく寄与しませんが、これは低濃度のためです。β-アラニンの投与はこの濃度を増加させ、それにより緩衝能を増加させ、疲労を軽減することで持久力を改善します。
生合成
人体におけるアラニンの最も重要な合成は、ピルビン酸の還元的アミノ化によって起こります。この反応には単一の酵素ステップが必要です。
ピルビン酸は炭素骨格を提供し、グルタミン酸はピルビン酸に移動するアミノ基を提供します。この可逆反応を触媒する酵素はアラニントランスアミナーゼです。
この反応の結果、アラニンとα-ケトグルタル酸が生成されます。アラニンは糖新生、解糖、クレブス回路に存在します。
アラニンのもう1つの原因は、トリプトファンがアセチルCoAに分解されることです。この経路で、酵素キヌレニナーゼが3-ヒドロキシキヌレニンを加水分解すると、3-ヒドロキシアントラニル酸塩とアラニンが形成されます。アラニンが放出され、3-ヒドロキシアントラニル酸塩が代謝経路をたどります。
ウラシルの分解はアラニンのもう一つの源です。この場合、β-アラニンが生成され、いくつかの代謝経路をたどることができ、そのうちの1つはアセチル-CoAになることです。
劣化
アミノ酸分解の一般的なプロセス
アミノ酸は炭水化物や脂肪のように保存されないため、タンパク質の分解中に放出されたアミノ酸は、新しいタンパク質やヌクレオチドの合成に再利用する必要があります。
一方、アミノ酸は分解され、それらの炭素骨格は異化または同化反応に使用できます。
アミノ酸が分解されると、過剰な窒素によってアンモニアが形成されます。アンモニアは有害物質であり、除去する必要があります。アミノ酸分解の最初のステップは窒素の除去です。
哺乳類では、この分解は肝臓で起こります。そこでは、過剰で使用できないアミノ酸は分解されます。
アラニン分解
アラニンの分解は、アラニンのピルビン酸への変換によって発生します。この反応はアラニントランスアミナーゼによって触媒され、アミノ基の受容体としてのα-ケトグルタル酸の存在とその後のグルタミン酸の形成を必要とします。それは可逆反応です。
ピルビン酸からのアラニンの形成およびピルビン酸を形成するためのアラニンの分解のこれらの反応は、骨格筋および肝臓を含むサイクルの一部である。
肝臓はグルコースを筋肉に供給し、筋肉は解糖作用によってグルコースをピルビン酸に変換してATPを生成します。このピルビン酸塩はアラニンの合成に入り、血流に放出されて肝臓に戻り、ピルビン酸塩に戻り、糖新生を起こしてグルコースを形成します。
必要に応じて、このサイクルが繰り返されます。肝臓では、アラニンからのピルビン酸の生成により、グルタミンとグルタミン酸に結合するアンモニウムイオンが生成され、これらが尿素回路に入ります。その後、尿素は尿中に排出されます。
アラニン、グリシン、システイン、セリン、およびスレオニンは、それらの分解がピルビン酸、α-ケトグルタル酸、スクシニル-CoA、フマル酸またはオキサロ酢酸、すべてのグルコースの糖新生前駆体を生じさせる可能性があるため、糖生成アミノ酸です。
アラニンが豊富な食品
アミノ酸の主な供給源は、赤身の肉、魚、貝、卵、乳製品ですが、アラニンは多くの植物性食品にも含まれています。アラニンが豊富な食品の例：
-牛肉、豚肉、羊、鶏肉、七面鳥、ウサギ、魚などの肉。卵、牛乳、派生物。
-ヘーゼルナッツ、クルミ、栗、アーモンド、ピーナッツなどのナッツはアラニンの供給源です。
-ココナッツ、アボカド、アスパラガス、ナス、キャッサバまたはキャッサバ、ビート、ニンジン、サツマイモ。
-トウモロコシ、豆、エンドウ豆などの豆類。
-米、ライ麦、小麦、ココア、オート麦、ライ麦などの穀物。
参考文献
- Caruso、J.、Charles、J.、Unruh、K.、Giebel、R.、Learmonth、L。、およびPotter、W。（2012）。β-アラニンとカルノシンのエルゴジェニック効果：それらの有効性を定量化するために提案された将来の研究。栄養素、4（7）、585–601。
- Gille、C.、Bölling、C.、Hoppe、A.、Bulik、S.、Hoffmann、S.、Hubner、K。、…Holzhütter、HG（2010）。HepatoNet1：肝生理学の分析のためのヒト肝細胞の包括的な代謝再構成。分子システム生物学、6（411）、1–13。
- Mathews、C.、van Holde、K.&Ahern、K.（2000）。生化学（第3版）。カリフォルニア州サンフランシスコ：ピアソン。
- マレー、R。、ベンダー、D。、ボサム、K。、ケネリー、P。、ロッドウェル、V。、およびワイル、P。（2009）。Harper's Illustrated Biochemistry（28th ed。）McGraw-Hill Medical。
- Nelson、DL、&Cox、MM（2009）。レーニンガー生化学の原則。オメガエディション（第5版）。