タンパク質の変性は、温度、pH、特定の化学薬品などのさまざまな環境要因による3次元構造の喪失から成ります。構造が失われると、酵素、構造、トランスポーターなど、そのタンパク質に関連する生物学的機能が失われます。
タンパク質の構造は変化に非常に敏感です。単一の必須水素結合が不安定になると、タンパク質が変性する可能性があります。同様に、タンパク質の機能を実現するために厳密に必須ではない相互作用があり、不安定化しても機能に影響はありません。
タンパク質の構造
タンパク質変性のプロセスを理解するには、タンパク質がどのように構成されているかを知る必要があります。これらは一次、二次、三次および四次構造を示します。
一次構造
上記のタンパク質を構成するのはアミノ酸の配列です。アミノ酸はこれらの生体分子を構成する基本的な構成要素であり、20種類のタイプがあり、それぞれに特定の物理的および化学的特性があります。それらは、ペプチド結合によって互いに結合されています。
二次構造
この構造では、このアミノ酸の直鎖が水素結合を介して折りたたみ始めます。2つの基本的な二次構造があります。折りたたまれたシートβ、2つの直線状のチェーンが平行に配置されている場合。
三次構造
それは、三次元形状の特定の折り目をもたらす他のタイプの力を含みます。
タンパク質構造を構成するアミノ酸残基のR鎖はジスルフィド架橋を形成し、タンパク質の疎水性部分は内側で凝集し、親水性部分は水に面します。ファンデルワールス力は、説明した相互作用のスタビライザーとして機能します。
四次構造
それはタンパク質ユニットの凝集体から成ります。
タンパク質が変性すると、その一次、三次、および二次構造が失われますが、一次はそのまま残ります。ジスルフィド結合（三次構造）が豊富なタンパク質は、変性に対する耐性が高くなります。
変性を引き起こす要因
タンパク質の本来の構造を維持する原因となる非共有結合を不安定にする要因は、その変性を引き起こす可能性があります。私たちが言及することができる最も重要なものの中で：
pH
非常に極端なpH値では、酸性でも塩基性でも、タンパク質は3次元構造を失う可能性があります。Hの過剰+とOH -イオンを培地中でタンパク質相互作用を不安定化します。
このイオンパターンの変化は変性を引き起こします。pHによる変性は可逆的な場合もあれば、不可逆的な場合もあります。
温度
熱変性は温度の上昇とともに発生します。平均的な環境条件で生活する生物では、タンパク質は40°Cを超える温度で不安定化し始めます。明らかに、好熱性生物のタンパク質はこれらの温度範囲に耐えることができます。
温度の上昇は、水素結合やその他の非共有結合に影響を与える分子運動の増加につながり、その結果、三次構造が失われます。
酵素について言えば、これらの温度上昇は反応速度の低下につながります。
化学物質
高濃度の尿素などの極性物質は、水素結合に影響を与えます。また、非極性物質も同様の結果をもたらす可能性があります。
洗剤はタンパク質の構造を不安定にすることもあります。ただし、これは積極的なプロセスではなく、ほとんどが可逆的です。
還元剤
Β-メルカプトエタノール（HOCH2CH2SH）は、タンパク質を変性させるために実験室でよく使用される化学薬品です。これは、アミノ酸残基間のジスルフィド架橋を減らす役割を果たします。タンパク質の三次または四次構造を不安定にする可能性があります。
同様の機能を持つ別の還元剤はジチオスレイトール（DTT）です。さらに、タンパク質の本来の構造の喪失に寄与する他の要因は、高濃度の重金属と紫外線です。
結果
変性が起こると、タンパク質はその機能を失います。タンパク質は、ネイティブの状態で最適に機能します。
機能の喪失は、常に変性プロセスと関連しているわけではありません。タンパク質構造のわずかな変化が、三次元構造全体を不安定にすることなく機能の喪失につながる可能性があります。
このプロセスは、元に戻せる場合とできない場合があります。実験室では、条件が逆になると、タンパク質が初期の構成に戻ることがあります。
再生
再生に関する最も有名で決定的な実験の1つは、リボヌクレアーゼAで証明されました。
研究者が尿素やβ-メルカプトエタノールなどの変性剤を添加すると、タンパク質が変性しました。これらの薬剤が除去された場合、タンパク質は元の構造に戻り、100％の効率でその機能を実行できます。
この研究の最も重要な結論の1つは、タンパク質の三次元構造がその一次構造によって与えられることを実験的に示すことでした。
場合によっては、変性プロセスは完全に不可逆的です。たとえば、卵を調理するとき、それを構成するタンパク質（主なものはアルブミン）に熱を加えていますが、白は固体で白っぽい外観になります。直感的には、それを冷却しても、最初の形には戻らないと結論付けることができます。
ほとんどの場合、変性プロセスには溶解度の低下が伴います。また、粘度、拡散速度が低下し、結晶化が容易になります。
シャペロンタンパク質
シャペロンまたはシャペロニンタンパク質は、他のタンパク質の変性を防ぐ役割を担っています。それらはまた、タンパク質間の適切なフォールディングを確実にするために、タンパク質間で適切ではない特定の相互作用を抑制します。
培地の温度が上昇すると、これらのタンパク質はその濃度を高め、他のタンパク質の変性を防ぐ働きをします。これが「ヒートショックタンパク質」またはHSP（ヒートショックタンパク質）とも呼ばれる理由です。
シャペロニンは、内部の目的のタンパク質を保護するケージまたはバレルに似ています。
細胞ストレスの状況に応答するこれらのタンパク質は、生物のさまざまなグループで報告されており、高度に保存されています。シャペロニンにはさまざまなクラスがあり、分子量によって分類されます。
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