Bリンパ球、またはB細胞は、体液性免疫応答系に関与する白血球グループに属します。それらは、それらが設計された特定の分子を認識して攻撃する抗体の産生を特徴とする。
リンパ球は1950年代に発見され、家禽の免疫系を研究しているときに2つの異なるタイプ（TおよびB）の存在がDavid Glickによって示されました。ただし、B細胞の特性評価は1960年代半ばから1970年代初頭にかけて行われました。
ヒトBリンパ球の写真（出典：NIAID、Wikimedia Commons経由）
Bリンパ球によって生成された抗体は、体液性免疫システムのエフェクターとして機能します。これは、Bリンパ球が抗原の中和に関与するか、または前記システムと協力する他の細胞による排除を促進するためです。
抗体には主に5つのクラスがあり、免疫グロブリンとして知られている血液タンパク質です。ただし、最も豊富な抗体はIgGとして知られ、血清中に分泌される免疫グロブリンの70％以上を占めます。
特徴と構造
リンパ球は直径8〜10ミクロンの小さな細胞です。彼らはヘテロクロマチンの形で豊富なDNAを持つ大きな核を持っています。彼らは特殊なオルガネラを持たず、ミトコンドリア、リボソーム、およびリソソームは細胞膜と核の間の小さな残りの空間にあります。
B細胞は、Tリンパ球および他の造血細胞と同様に、骨髄に由来します。それらがリンパ系にほとんど「関与しない」とき、それらはまだ抗原性表面受容体を発現していないので、それらはいかなる抗原にも応答できない。
膜受容体の発現は成熟中に起こり、それらは特定の抗原によって刺激され、その後の分化を誘導することができます。
成熟すると、これらの細胞は血流に放出され、抗体を合成および分泌する能力を持つ唯一の細胞集団となります。
ただし、抗原認識は、直後に発生するほとんどのイベントと同様に、循環ではなく、脾臓、リンパ節、虫垂、扁桃腺、扁桃腺などの「二次」リンパ系臓器で発生します。パイエルのパッチ。
開発
Bリンパ球は、T細胞、ナチュラルキラー（NK）細胞、一部の樹状細胞の間で共有される前駆体に由来します。それらが発達するにつれて、これらの細胞は骨髄の異なる場所に移動し、それらの生存は特定の可溶性因子に依存します。
分化または発達のプロセスは、後で生成される抗体の重鎖と軽鎖をコードする遺伝子の再配置から始まります。
特徴
Bリンパ球は、防御システムに関して非常に特殊な機能を持っています。その機能は、表面の受容体（抗体）が、認識されている「侵襲的」または「危険な」ソースからの抗原と接触すると明らかになるためです。おかしいですね。
膜受容体と抗原の相互作用により、Bリンパ球の活性化応答がトリガーされ、これらの細胞が増殖してエフェクター細胞または形質細胞に分化し、発火した抗原によって認識されるものなど、より多くの抗体を血流に分泌することができます。答え。
免疫応答におけるリンパ球の作用（出典：ウィキメディア・コモンズ経由のSPQR10）
体液性免疫応答の場合、抗体はエフェクターの役割を果たし、それらによって「タグ付け」または「中和」された抗原は、さまざまな方法で排除することができます。
-抗体はさまざまな抗原分子に結合し、食細胞によって認識される凝集体を形成します。
-侵入微生物の膜に存在する抗原は、いわゆる「補体系」を活性化する抗体によって認識されます。このシステムは、侵入した微生物の溶解を実現します。
-毒素またはウイルス粒子である抗原の場合、これらの分子に対して特異的に分泌される抗体はそれらに結合し、それらをコーティングし、宿主の他の細胞成分との相互作用を妨げることができます。
過去20年間、免疫系に関連する多くの調査が行われ、B細胞の追加機能を解明することが可能になりました。これらの機能には、抗原の提示、サイトカインの産生、およびインターロイキンIL-10。
タイプ
B細胞は、エフェクターB細胞または血漿B細胞、メモリーB細胞という2つの機能グループに分類できます。
エフェクターB細胞
プラズマ細胞またはエフェクターBリンパ球は、血漿中を循環する抗体産生細胞です。それらは抗体を産生して血流中に放出することができますが、それらの原形質膜に関連するこれらの抗原受容体の数は少ないです。
これらの細胞は、比較的短期間に多数の抗体分子を産生します。エフェクターBリンパ球は1秒あたり数十万の抗体を産生できることがわかっています。
メモリーB細胞
記憶リンパ球はエフェクター細胞よりも半減期が長く、抗原の存在によって活性化されたB細胞のクローンであるため、起源となった細胞と同じ受容体または抗体を発現します。
アクティベーション
Bリンパ球の活性化は、B細胞膜に結合した免疫グロブリン（抗体）への抗原分子の結合後に発生します。
抗原抗体相互作用は2つの応答を引き起こす可能性があります：（1）抗体（膜受容体）はリンパ球の活性化プロセスをトリガーする内部生化学的シグナルを発することができます;または（2）抗原を内部化することができます。
エンドソーム小胞内の抗原の内在化は、酵素プロセシング（それがタンパク質抗原の場合）につながり、結果として生じるペプチドは、ヘルパーTリンパ球によって認識されることを意図してB細胞の表面に「提示」されます。
ヘルパーTリンパ球は、血流への抗体の発現と分泌を調節する可溶性サイトカインを分泌する機能を果たします。
熟成
鳥で起こることとは異なり、哺乳類のBリンパ球は骨髄内で成熟します。つまり、その場所を離れると、膜抗原または抗体の結合のための特定の膜受容体を発現します。
このプロセスの間、他の細胞は、インターフェロンガンマ（IFN-γ）などのBリンパ球の分化と成熟を達成する特定の因子を分泌する責任があります。
B細胞の表面にある膜抗体は、それぞれの抗原特異性を決定するものです。これらが骨髄で成熟すると、特異性は、抗体分子をコードする遺伝子のセグメントのランダムな再配置によって定義されます。
完全に成熟したB細胞はそれぞれ、特定の抗体の重鎖と軽鎖をコードする2つの機能遺伝子のみを持っています。
以後、成熟細胞とその子孫によって生成されるすべての抗体は同じ抗原特異性を持っています。つまり、それらは抗原系統に関与しています（同じ抗体を生成します）。
Bリンパ球が成熟するときに受ける遺伝的再構成はランダムであることを考えると、このプロセスから生じる各細胞は固有の抗体を発現し、異なる抗原に対する抗体を発現する1000万個以上の細胞を生成すると推定されています。
成熟過程では、それらを産生する生物の細胞外または膜成分を認識するBリンパ球が選択的に排除され、「自己抗体」集団が拡散しないようにします。
抗体
抗体は、抗原を認識することができる分子の3つのクラスの1つを表し、他の2つはT細胞受容体分子（TCR）と主要な組織適合性複合体（MHC）タンパク質です。 ）。
TCRやMHCとは異なり、抗体は抗原特異性が高く、抗原との親和性がはるかに高く、研究が進んでいます（簡単に精製できるため）。
抗体（免疫グロブリン）の簡単な略図（出典：ウィキメディア・コモンズ経由のDO11.10）
抗体は、B細胞の表面または小胞体の膜上にあります。それらは通常血漿中に見られますが、一部の組織の間質液にも存在する可能性があります。
-構造
異なるクラスの抗体分子がありますが、それらはすべて、同じペアを構成し、ジスルフィド橋を介して一緒にリンクされている2つの重ポリペプチド鎖と2つの軽ポリペプチド鎖で構成される糖タンパク質です。
軽鎖と重鎖の間には、抗体と抗原の結合部位に対応する一種の「クレフト」が形成されます。免疫グロブリンの各軽鎖は約24 kDa、各重鎖は55または70 kDaです。軽鎖はそれぞれ重鎖に結合し、重鎖も互いに結合します。
構造的に言えば、抗体は2つの「部分」に分けることができます。1つは抗原認識に関与し（N末端領域）、もう1つは生物学的機能に関与します（C末端領域）。前者は可変領域と呼ばれ、後者は一定です。
一部の著者は、2つの鎖の間に形成される抗原接触ギャップの構造のおかげで、抗体分子を「Y」字型糖タンパク質と説明しています。
-抗体の種類
抗体の軽鎖は「カッパ」と「ラムダ」（κとλ）と呼ばれますが、重鎖には5つの異なるタイプがあり、各抗体のアイソタイプに同一性を与えます。
重鎖γ、μ、α、δ、εの存在を特徴とする、5つの免疫グロブリンアイソタイプが定義されています。これらは、それぞれIgG、IgM、IgA、IgDおよびIgEです。次に、IgGとIgAの両方を、IgA1、IgA2、IgG1、IgG2a、IgG2b、およびIgG3と呼ばれる他のサブタイプに細分することができます。
免疫グロブリンG
これはすべての抗体の中で最も豊富であり（全体の70％以上）、血清中に存在する唯一の抗体としてこれを参照する著者もいます。
IgGは、「γ」の文字で識別される重鎖を持ち、分子量は146〜165 kDaです。それらは単量体として分泌され、0.5〜10 mg / mLの濃度で見られます。
これらの細胞の半減期は7〜23日で、細菌やウイルスの中和に機能を持ち、さらに抗体依存性細胞毒性を媒介します。
免疫グロブリンM
IgMは、五量体として発見されます。つまり、5つの同一のタンパク質部分からなり、それぞれに2つの軽鎖と2つの重鎖がある複合体として発見されます。
前述のように、これらの抗体の重鎖はμと呼ばれます。分子量は970 kDaで、およそ1.5 mg / mLの濃度で血清中に見られ、半減期は5〜10日です。
それは細菌起源の毒素の中和とこれらの微生物の「オプソニン作用」に参加します。
免疫グロブリンA
IgAは、単量体で、場合によっては二量体の抗体です。それらの重鎖はギリシャ文字「α」によって指定され、160 kDaの分子量を持っています。それらの半減期は6日以下であり、それらは血清中に0.5-0.3 mg / mLの濃度で見られます。
IgMと同様に、IgAは細菌抗原を中和する能力を持っています。それらはまた抗ウイルス活性を有し、体液中のモノマーとして、および上皮表面上のダイマーとして見出されることが見出されている。
免疫グロブリンD
IgDはモノマーとしても見られます。それらの重鎖は約184 kDaの分子量を持ち、ギリシャ文字「δ」で識別されます。血清中の濃度は非常に低く（0.1 mg / mL未満）、半減期は3日です。
これらの免疫グロブリンは成熟B細胞の表面にあり、細胞質ゾルの「尾」を介して信号を内側に送ります。
免疫グロブリンE
IgEの重鎖は「ε」鎖として識別され、重量は188 kDaです。これらのタンパク質も単量体であり、半減期が3日未満であり、血清中のそれらの濃度はほとんど無視できます（0.0001未満）。
IgEはマスト細胞と好塩基球の結合に機能を持ち、アレルギー反応や寄生虫に対する反応も媒介します。
参考文献
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