- アミノ酸はどのように分類されますか？
- 20タンパク質アミノ酸
- グリシン（Gly、G）
- アラニン（Ala、A）
- プロリン（Pro、P）
- バリン（Val、V）
- ロイシン（Leu、L）
- イソロイシン（Ile、I）
- メチオニン（会った、M）
- フェニルアラニン（Phe、F）
- チロシン（Tyr、Y）
- トリプトファン（Trp、W）
- セリン（Ser、S）
- トレオニン（Thr、T）
- システイン（Cys、C）
- アスパラギン（Asn、N）
- グルタミン（Gln、G）
- リジン（Lys、K）
- ヒスチジン（His、H）
- アルギニン（Arg、R）
- アスパラギン酸（Asp、D）
- グルタミン酸（Glu、E）
- 参考文献
アミノ酸は、アミノ酸の鎖である形態のタンパク質、その有機化合物です。その名前が示すように、これらには塩基性基（アミノ、NH2）と酸基（カルボキシル、COOH）の両方が含まれています。
これらのサブユニットは、細菌や象、真菌や木と同じくらい数十万もの異なるタンパク質が生物に形成される鍵となります。
アミノ酸のベン図（出典：Amino_Acids_Venn_Diagram.png：Klaus Hoffmeierderivative work：solde9 / Public domain、via Wikimedia Commons）
200以上の異なるアミノ酸が記述されていますが、対象の学者は、すべての生物（単純または複雑）のタンパク質は常に同じ20で構成され、互いに結合して特徴的な線形配列を形成すると判断しました。
すべてのアミノ酸は同じ主要な「バックボーン」を共有しているため、それらを区別するのはそれらの側鎖です。したがって、これらの分子はタンパク質の構造の言語が「書かれた」「アルファベット」と考えることができます。
20種類のアミノ酸すべてに共通のバックボーンは、カルボキシル基（COOH）と、炭素原子を介して結合したアミノ基（NH2）で構成されます。
20アミノ酸とその構造
α-炭素はまた、水素原子（H）と側鎖によって結合されています。この側鎖はRグループとも呼ばれ、問題の各アミノ酸に応じて、サイズ、構造、電荷、溶解度が異なります。
アミノ酸はどのように分類されますか？
最も一般的な20種類のアミノ酸、つまりタンパク質アミノ酸は、必須と非必須の2つのグループに分類できます。後者は人体によって合成されますが、前者は食物とともに獲得されなければならず、細胞の機能に必要です。
人間や他の動物の必須アミノ酸は9です：
-ヒスチジン（H、His）
-イソロイシン（I、Ile）
-ロイシン（L、Leu）
-リジン（K、Lys）
-メチオニン（M、Met）
-フェニルアラニン（F、Phe）
-スレオニン（T、Thr）
-トリプトファン（W、Trp）および
-バリン（V、Val）
非必須アミノ酸は11です：
-アラニン（A、Ala）
-アルギニン（R、Arg）
-アスパラギン（N、Asn）
-アスパラギン酸（D、Asp）
-システイン（C、Cys）
-グルタミン酸（E、Glu）
-グルタミン（Q、Gln）
-グリシン（G、Gly）
-プロリン（P、Pro）
-セリン（S、Ser）および
-チロシン（Y、Tyr）
この分類に加えて、20個のタンパク質アミノ酸（これらはタンパク質を形成します）は、以下のRグループの特性に従って分離できます。
- 非極性または脂肪族アミノ酸：グリシン、アラニン、プロリン、バリン、ロイシン、イソロイシン、メチオニン。
- 芳香族R基を持つアミノ酸：フェニルアラニン、チロシン、トリプトファン。
- 非荷電極性アミノ酸：セリン、スレオニン、システイン、アスパラギン、グルタミン。
- 正に帯電した極性アミノ酸：リジン、ヒスチジンおよびアルギニン。
- 負に帯電した極性アミノ酸：アスパラギン酸とグルタミン酸。
20タンパク質アミノ酸
これらの重要な化合物のそれぞれの主な特徴と機能について簡単に説明します。
R基が水素原子（H）で構成されているため、構造が最もシンプルなアミノ酸です。1820年に初めてゼラチンから分離されたが、絹を構成するタンパク質であるフィブロインも非常に豊富である。
グリシン（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
哺乳類の必須アミノ酸ではありません。セリンやスレオニンなどの他のアミノ酸からこれらの動物の細胞によって合成されるためです。
これは、細胞膜の一部の「チャネル」に直接関与し、一方の側から他方の側へのカルシウムイオンの通過を制御します。また、中枢神経系におけるプリン、ポルフィリン、およびいくつかの抑制性神経伝達物質の合成にも関係しています。
知られているこのアミノ酸、2-アミノプロパン酸は、そのサイズも非常に小さいので、そのR基は、メチル基（-CH 3）で構成されているため、比較的簡単な構造を有しています。
アラニナ（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
それは多くのタンパク質の一部であり、体細胞で合成できるため、必須とは見なされていませんが、代謝的に重要です。1879年に最初に単離されたところから、絹フィブロインが非常に豊富です。
アラニンは、解糖と呼ばれる代謝経路によって生成される化合物であるピルビン酸から合成できます。解糖には、ATPの形でエネルギーを得るためのグルコースの分解が含まれます。
それは、肝臓と動物の他の組織との間で行われる、炭水化物の形成とエネルギー生産のためのタンパク質に依存する異化経路であるグルコース-アラニンサイクルに参加します。
また、糖新生および解糖系酵素ピルビン酸キナーゼの阻害、ならびに肝オートファジーにおけるアミノ基転移反応の一部でもあります。
プロリン（ピロリジン-2-カルボン酸）は、R基がα炭素原子を含む5つの炭素原子が結合して形成されるピロリジン環で構成されるため、特定の構造を持つアミノ酸です。
プロリン（情報源：元のアップローダーはイタリア語版ウィキペディアのPaginazeroでした/パブリックドメイン、Wikimedia Commons経由）
多くのタンパク質では、このアミノ酸の剛直な構造は「ねじれ」や「折り目」を導入するのに非常に役立ちます。これは、多くの脊椎動物のコラーゲン繊維の場合であり、多くのプロリン残基とグリシン残基で構成されています。
植物では、レドックスバランスやエネルギー状態を含む細胞の恒常性の維持に関与することが示されています。シグナル伝達分子として機能し、さまざまなミトコンドリア機能を調節し、細胞の増殖や死に影響を与えることができます。
これは、3つの炭素原子（CH3-CH-CH3）で構成される脂肪族R基を持つ別のアミノ酸です。IUPACの名前は2-3-アミノ-3-ブタン酸です。ただし、α-アミノバレリアン酸としても文献に記載されています。
バリン（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
バリンは1856年に人間の膵臓からの水性抽出物から最初に精製されましたが、その名前は、一部の植物から抽出された吉草酸と構造的に類似しているため、1906年に造られました。
多くの球状タンパク質の構造の一部であることを除いて、他の多くの機能を実行するようには見えませんが、体内で合成できないので、それは必須アミノ酸です。
その分解から、例えばグルタミンやアラニンなどの他のアミノ酸を合成することができます。
ロイシンは別の必須アミノ酸であり、バリンおよびイソロイシンとともに分岐鎖アミノ酸のグループの一部です。この化合物を特徴付けるR基はイソブチル基（CH2-CH-CH3-CH3）であるため、非常に疎水性です（水をはじきます）。
ロイシン（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
1819年に動物の筋肉繊維と羊毛のタンパク質の一部として発見されました。
それはヘモグロビンなどのタンパク質が非常に豊富で、細胞内シグナル伝達と遺伝子発現の観点から活性アミノ酸であるため、タンパク質の代謝回転と合成の調節に直接関与しています。多くの場合、それはいくつかの食品の風味のエンハンサーです。
また、分岐鎖アミノ酸であるイソロイシンは、1904年に血液凝固に関与するタンパク質であるフィブリンから発見されました。
イソロイシン（情報源：テキュバボ、Wikimedia Commons経由）
ロイシンと同様に、必須アミノ酸であり、その側鎖は4つの炭素原子の分枝鎖（CH3-CH-CH2-CH3）で構成されています。
それは細胞タンパク質で非常に一般的であり、その重量の10％以上を表すことができます。また、グルタミンとアラニンの合成だけでなく、分岐鎖アミノ酸のバランスにも作用します。
γ-メチルチオール-α-アミノ酪酸とも呼ばれるメチオニンは、20世紀の最初の10年間に発見されたアミノ酸で、牛乳に含まれるタンパク質であるカゼインから単離されています。
メチオニン（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
R基が硫黄原子を含む脂肪族鎖（-CH2-CH2-S-CH3）で構成されているため、必須アミノ酸であり、疎水性です。
それはホルモン、動物の皮膚、髪、爪からのタンパク質を含む多くのタンパク質の合成に不可欠です。天然の弛緩剤として働き、睡眠に役立つだけでなく、髪と爪の状態を良好に保つタブレットの形で販売されています。
フェニルアラニンまたはβ-フェニル-α-アミノプロピオン酸は、R基がベンゼン環である芳香族アミノ酸です。1879年にマメ科の植物で発見され、現在ではポリスチレンなどの多くの天然樹脂の一部として知られています。
フェニルアラニン（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
フェニルアラニンは、疎水性アミノ酸として、タンパク質のほとんどすべての疎水性ドメインに存在します。多くの植物では、このアミノ酸はフェニルプロパノイドとフラボノイドとして知られている二次代謝産物の合成に不可欠です。
動物では、フェニルアラニンは、バソプレッシン、メラノトロピン、エンケファリンなどの非常に重要なペプチドにも含まれています。これらはすべて神経機能に不可欠です。
チロシン（β-パラヒドロキシフェニル-α-アミノプロピオン酸）は別の芳香族アミノ酸であり、R基はヒドロキシル基（-OH）に関連付けられた芳香環であるため、さまざまな元素と相互作用することができます。それは1846年に発見され、一般にフェニルアラニンから得られます。
チロシン（出典：NEUROtiker /パブリックドメイン、Wikimedia Commons経由）
それは必須アミノ酸ではありませんが、その生合成経路が失敗した場合に発生する可能性があります。人体には多くの機能があり、神経伝達物質やアドレナリンや甲状腺ホルモンなどのホルモンの合成の基質としての関与が際立っています。
メラニンは、太陽の紫外線から保護する分子であるメラニンの合成に不可欠です。また、エンドルフィン（内因性鎮痛剤）やビタミンEなどの抗酸化物質の生産にも貢献します。
それは、タンパク質のリン酸化、ならびに窒素および硫黄基の付加に直接作用します。
このアミノ酸は、2-アミノ-3-インドリルプロピオン酸とも呼ばれ、R基がインドール基で構成されているため、必須アミノ酸のグループの一部であり、芳香族アミノ酸でもあります。
トリプトファン（出典：元のアップローダーはイタリア語版ウィキペディアのPaginazeroでした。/パブリックドメイン、Wikimedia Commons経由）
動物におけるその主な機能は、タンパク質合成に加えて、神経伝達物質であるセロトニン、および睡眠と覚醒のサイクルでも機能する抗酸化物質であるメラトニンの合成を行う必要があります。
このアミノ酸は、複数の酸化還元酵素反応に関与する補因子NADの形成の前駆体として、細胞によっても使用されます。
植物では、トリプトファンは植物ホルモンであるオーキシンの合成の主要な前駆体の1つで、これらの生物の成長、発達、その他の生理学的機能の調節に関与しています。
セリン、または2-アミノ-3-ヒドロキシプロパン酸は、グリシンから生産できる非必須アミノ酸です。そのR基は式-CH2OHのアルコールであるため、電荷を持たない極性アミノ酸です。
セリーナ（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
多くの必須タンパク質で機能的に重要であり、脂肪、脂肪酸、および細胞膜の代謝に必要です。哺乳類の筋肉の成長と免疫システムの健康に参加します。
それらの機能は、システイン、プリン、ピリミジン（窒素含有塩基）、セラミド、およびホスファチジルセリン（膜リン脂質）の合成にも関連しています。細菌では、トリプトファンの合成と反芻動物の糖新生に関与しています。
これは、セリンプロテアーゼとして知られている加水分解活性を持つ酵素の活性部位の一部であり、他のタンパク質のリン酸化にも関与しています。
トレオニンまたはスレオ-Ls-α-アミノ-β-酪酸は、動植物の多数の細胞タンパク質の一部であるもう1つの必須アミノ酸です。これは最後に発見されたアミノ酸の1つ（1936年）であり、次のような細胞内の多くの重要な機能を持っています。
-糖タンパク質の炭水化物鎖の結合部位です
-特定の機能を持つプロテインキナーゼの認識サイト
-歯のエナメル質、エラスチン、コラーゲンなどの重要なタンパク質、および神経系の他のタンパク質の一部です
-薬理学的にそれは栄養補助食品、抗不安剤および抗うつ剤として使用されます
スレオニン（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
スレオニンのR基は、セリンのR基と同様に-OH基を含んでいるため、-CH-OH-CH3の構造を持つアルコールです。
この非必須アミノ酸は、さまざまな動物の角にあるタンパク質の主成分として1810年に発見されました。
システイン（出典：元のアップローダーはイタリア語版ウィキペディアのPaginazeroでした。/パブリックドメイン、Wikimedia Commons経由）
そのR基はチオールまたはスルフヒドリル基（-CH2-SH）で構成されているため、構造が確立されるために非常に重要な、タンパク質内の分子内および分子間ジスルフィド架橋の形成に不可欠です。これらの三次元。
このアミノ酸は、グルタチオン、メチオニン、リポ酸、チアミン、補酵素A、および他の多くの生物学的に重要な分子の合成にも関与しています。さらに、動物に非常に豊富な構造タンパク質であるケラチンの一部です。
アスパラギンは非必須アミノ酸であり、非荷電極性アミノ酸のグループに属しています。これはアスパラガス果汁から分離された最初のアミノ酸（1806）でした。
アスパラギン（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
R基がカルボキサミド（-CH2-CO-NH2）であることを特徴とするため、簡単に水素結合を形成できます。
それは、動物の細胞代謝と身体生理学で活発です。それは、神経系とアンモニアの解毒に参加することに加えて、遺伝子発現と免疫系の調節に働きます。
グルタミンのRグループは、グルタミン酸の側鎖のアミド（-CH2-CH2-CO-NH2）として一部の著者によって説明されています。動物細胞での生合成には経路があるため、これは必須アミノ酸ではありません。
グルタミン（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
それは、タンパク質の代謝回転や細胞シグナル伝達、遺伝子発現、哺乳類の免疫系に直接関与しています。増殖細胞の「燃料」とされ、細胞死の阻害剤としての機能を持っています。
グルタミンはプリン、ピリミジン、オルニチン、シトルリン、アルギニン、プロリン、アスパラギンの合成にも関与しています。
リジンまたはε-アミノカプロン酸は、人間や他の動物にとって必須のアミノ酸です。1889年にカゼイン、ゼラチン、卵アルブミン、その他の動物性タンパク質の一部として発見されました。
リジン（情報源：Borb、Wikimedia Commons経由）
そのRグループでは、リジンは、その疎水性によって特徴付けられる正に帯電したアミノ基（-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +）を持っています。
体内の細胞の微量栄養素として機能するだけでなく、さまざまな種類の生物の代謝産物でもあります。それは筋肉の成長とリモデリングに不可欠であり、タンパク質のメチル化や他の修飾においても抗ウイルス活性を持っているようです。
成人の人間にはその合成経路があるため、「半必須」のアミノ酸ですが、体の要件を常に満たすわけではありません。
ヒスチジン（出典：NEUROtiker /パブリックドメイン、Wikimedia Commons経由）
それは、イミダゾリウムとして知られているR基を持つ極性アミノ酸であり、2つの窒素原子を持つ環状構造を持ち、その特性により、プロトン移動が起こるさまざまな酵素反応に参加できます。
ヒスチジンはタンパク質のメチル化に関与し、ヘモグロビン（動物の血液中に酸素を運ぶタンパク質）の構造の一部であり、いくつかの抗酸化ジペプチドに含まれており、ヒスタミンなどの他の重要な分子の前駆体です。
この正に帯電したアミノ酸は、一部の動物の枝角タンパク質から1895年に最初に分離されました。これは必須アミノ酸ではありませんが、動物で窒素が排泄される方法の1つである尿素の合成にとって非常に重要です。
アルギニン（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
そのRグループは-CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2であり、抗酸化剤、ホルモン分泌の調節因子、アンモニウム解毒剤、遺伝子発現の調節因子、窒素貯蔵庫、タンパク質メチル化などとして機能します。 。
アスパラギン酸は1つのR基と2番目のカルボキシル基（-CH2-COOH）を持ち、負に帯電したアミノ酸のグループの一部です。
アスパラギン酸（出典：元のアップローダーはイタリア語版ウィキペディアのPaginazeroでした。/パブリックドメイン、Wikimedia Commons経由）
その主な機能は、プリン、ピリミジン、アスパラギン、アルギニンの合成に関係しています。アミノ基転移反応、尿素サイクル、イノシトールの合成に関与しています。
それはまた、負に帯電したアミノ酸のグループに属し、アスパラギン酸のそれと非常に類似した構造-CH2-CH2-COOHを持つRグループを持っています。それは1866年に加水分解した小麦グルテンから発見され、多くの生物の多くの一般的なタンパク質の一部であることが知られています。
グルタミン酸（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
この非必須アミノ酸は、動物細胞において、特にグルタミンとアルギニン、他の2つのタンパク質アミノ酸の合成において、多くの重要な機能を持っています。
さらに、脊椎動物の中枢神経系における興奮性信号の伝達の重要なメディエーターであるため、特定のタンパク質におけるその存在は、認知機能の発達、記憶、学習のために、脳機能にとって重要です。
参考文献
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