オキシヘモグロビン：特性、構造、結合曲線 - 生物学 - 2025

または、xyhemoglobinは、ヘモグロビンが酸素に結合するときにヘモグロビンに付けられる名前です。ヘモグロビンは赤血球内に見られるタンパク質であり、その主な機能は肺から組織に酸素を輸送することです。

最初の生物は単細胞であり、今日存在するいくつかの生物のように、彼らが栄養を与えられ、そこから老廃物を取り除いた液体環境に住んでいました。これらの条件下では、細胞壁がそれを供給する培地と密接に接触しているため、これらのプロセスは単純な拡散メカニズムによって達成されます。

オキシヘモグロビン解離曲線（出典：英語版ウィキペディアのラッツニウム以降のバージョンは、en.wikipediaのAaronsharpeによってアップロードされました。WikimediaCommons経由）

ますます複雑になる多細胞生物の発達は、内部細胞が環境からかなり離れて移動することを意味し、その結果、唯一の供給源としての拡散メカニズムが不十分になった。

このように、消化器系や呼吸器系などの栄養素やガス、さらにこれらの栄養素やガスを細胞に近づけるための輸送メカニズムである心臓血管系を取得するための特別なシステムが開発されました。

ATP分子の形でエネルギーを生成するために、細胞は酸素を必要とします。ATPは保存できないため、常に合成する必要があります。これは、細胞による酸素の永続的な需要を意味します。

ヘモグロビンは、進化論的に言えば、環境から細胞への酸素輸送の問題を「解決」するガス輸送体として登場した。

特徴と構造

オキシヘモグロビンは酸素に結合したヘモグロビンにすぎないため、オキシヘモグロビンの特性と構造を議論するには、ヘモグロビンを参照する必要があります。したがって、以下では、当該ガスの存在下または非存在下における分子の結合特性について説明する。

ヘモグロビンとは何ですか？

ヘモグロビンは、酸素が血液への溶解度が非常に低いため、拡散による輸送が組織のニーズを満たすのに不十分であることを考えると、これらが保証する量と速度で酸素を組織に輸送するために必要です。

ヘモグロビン分子はどのようなものですか？

ヘモグロビンは（4つのサブユニットを持つ）四量体タンパク質であり、球状で64 kDaの分子量を持っています。

その4つのサブユニットは単一の機能ユニットを構成し、それぞれが相互に相互に影響します。各サブユニットは、ポリペプチド鎖、グロビン、および補因子として作用し、アミノ酸で構成されていない補綴グループ、ヘムまたは「ヘム」グループで構成されています。つまり、本来はタンパク質ではありません。

グロビンは、アルファグロビンとベータグロビンの2つの形式で見つかります。ヘモグロビン四量体は、一対のアルファグロビン鎖（141アミノ酸）と一対のベータグロビン鎖（146アミノ酸）で構成されています。

4つのポリペプチド鎖のそれぞれは、中心に鉄原子（Fe2 +）の鉄原子を持っているヘムグループに接続されています。

ヘムグループはどのようなものですか？

ヘムグループは、4つのピロリン環（式C4H5Nの複素環式芳香族化合物）がメチルブリッジで結合されたポルフィリン環です。中央の鉄の状態にある鉄は、調整された窒素結合を介して構造に結合されています。

各ヘムグループは1つの酸素分子に結合できるため、各ヘモグロビン分子はガスの4分子しか結合できません。

人体には、約2.5 x 1013の赤血球が含まれています。赤血球は、ヘモグロビンを作り、輸送する血液細胞です。各赤血球には約2億8,000万個のヘモグロビン分子があり、10億個を超える酸素分子を運ぶことができます。

オキシヘモグロビンはどのようにして形成されますか？

オキシヘモグロビンは、ヘモグロビン分子の各ヘムグループで見つかった第一鉄状態の各鉄原子への酸素原子の結合後に形成されます。

オキシヘモグロビンという用語は、酸素と化合して電子を失うことがなく、鉄が第一鉄状態のままであるため、化学的に酸化されていない酸素化ヘモグロビンを指します。

酸素化は、分子の四次構造の変化、つまり、グロビン鎖からヘム基に、またはその逆に伝達される可能性のあるコンフォメーションの変化を生成します。

ヘモグロビンが運ぶことができる酸素の最大量はどれくらいですか？

ヘモグロビンは、最大で、その構造内の4つの酸素分子に結合できます。理想気体のモル体積が22.4 L /モルの場合、1モルのヘモグロビン（64,500g）が89.6リットルの酸素（4モルのO2 x 22.4 L /モル）と結合します。

したがって、ヘモグロビンの各グラムは100％飽和させるために1.39 mlのO2と結合する必要があります（89.6L / 64500g x（1000ml / L））。

実際には、酸素と結合できない少量のメトヘモグロビン（酸化ヘモグロビン）とカルボキシヘモグロビン（ヘモグロビン+一酸化炭素（CO））があるため、血液検査の結果はわずかに低くなります。

これを考慮に入れると、「ヒュフナー」の規則では、血液中のヘモグロビン1​​gには1.34mlの酸素を結合する最大容量があると述べています。

オキシヘモグロビン結合曲線

ヘモグロビン分子に結合できる酸素分子の数は、酸素またはPO2の分圧に依存します。酸素がない場合、ヘモグロビンは脱酸素化されますが、PO2が増加すると、ヘモグロビンに結合する酸素の数が増加します。

酸素の分圧に依存してヘモグロビンに酸素を結合するプロセス。プロットすると、結果は「オキシヘモグロビン曲線」と呼ばれ、特徴的な「S」またはシグモイド形状になります。

PO2に応じて、ヘモグロビンは、それが運ぶ酸素を「放出」または「送達」する能力、およびそれを搭載する能力が多少なりとも高くなります。

たとえば、圧力が10〜60 mmHgの領域では、曲線の最も急な部分が得られます。この状態では、ヘモグロビンは簡単に大量のO2を放棄します。これは組織で達成される状態です。

PO2が90〜100 mmHg（12〜13 kPa）の場合、ヘモグロビンはO2でほぼ100％飽和します。動脈のPO2が60 mmHg（8 kPa）の場合でも、O2による飽和は90％です。

肺では、これらが一般的な条件（60〜100 mmHgの圧力）であり、赤血球に存在するヘモグロビン分子が酸素で満たされるのを可能にするのはこのためです。

Esta forma sigmoidea que dibuja la curva de la oxihemoglobina asegura que estaproteínase comporte como un excelente cargador a nivel pulmonar、un transportador muy eficiente en la sangre arterial y un excelente donador de O2 en los tesasab en en la teasaci la es decir、laデマンドマ。

レフェンシア

1. Fox、SI（2006）。Human Physiology 9th Edition（pp。501-502）。McGraw-Hillプレス、ニューヨーク、アメリカ。
2. マレー、RK、グラナー、DK、メイズ、ペンシルバニア州、およびロッドウェル、VW（2014）。ハーパーのイラスト入りの生化学。マグローヒル。
3. Rawn、JD（1998）。生化学（1989）。ノースカロライナ州バーリントン：Neil Patterson Publishers（c）N. Lalioti、CP Raptopoulou、A。Terzis、A。Panagiotopoulos、SP Perlepes、E。Manessi-Zoupa、J。Chem。Soc。ダルトントランス、1327年。
4. ロバートM.バーン、マシューN.レビー。（2001）Fisiología。（3er Ed。）Ediciones Harcourt、SA
5. ウェスト、JB（1991）。医療行為の生理学的根拠。ウィリアムズ&ウィルキンス