ペルオキシダーゼは、主にこの過酸化水素または他の無関係な物質のために用いた有機及び無機基材の種々の酸化を触媒する酵素活性を有するヘムタンパク質です。
最も広い意味で、「ペルオキシダーゼ」という用語には、NADペルオキシダーゼおよびNADPペルオキシダーゼ、脂肪酸ペルオキシダーゼ、チトクロームペルオキシダーゼ、グルタチオンペルオキシダーゼ、および他の多くの非特異的酵素などの酵素が含まれます。
ヘム依存性ペルオキシダーゼタンパク質の図（出典：ジャワハールスワミナタンとWikimedia Commonsを介したEuropean Bioinformatics InstituteのMSDスタッフ）
しかしながら、それは、酸化還元酵素活性を有し、過酸化水素および他の基質を使用してそれらの酸化還元反応を触媒する、異なる供給源からの非特異的酵素を指すためにより一般的に使用される。
ヘムペルオキシダーゼは自然界では非常に一般的です。彼らは動物、高等植物、酵母、菌類、および細菌に含まれています。
哺乳類では、これらは白血球、子宮、脾臓および肝臓、唾液腺、胃壁、肺、甲状腺、およびその他の組織によって産生されます。
植物では、ペルオキシダーゼが最も豊富な植物種は西洋ワサビとイチジクの木です。西洋ワサビから精製されたペルオキシダーゼは、広く研究され、実験生物学や生化学のさまざまな目的で使用されています。
真核細胞では、これらの重要な酵素は通常、「ペルオキシソーム」と呼ばれる特殊なオルガネラ内にあり、単一の膜に囲まれており、多数の細胞代謝プロセスに関与しています。
構造
ペルオキシダーゼの異なるクラス間に存在するわずかな相同性にもかかわらず、それらの二次構造およびそれが編成される方法は、異なる種の間でかなり保存されていることが確認されています。
いくつかの例外がありますが、ほとんどのペルオキシダーゼは糖タンパク質であり、炭水化物はそれらの高温安定性に寄与すると考えられています。
これらのタンパク質の分子量は35〜150 kDaで、これは約250および730アミノ酸残基に相当します。
ミエロペルオキシダーゼを除いて、このタイプのすべての分子は、その構造にヘム基を含み、休止状態では、Fe + 3酸化状態の鉄原子を持っています。植物は、フェロポルフィリンXIとして知られる補綴グループを持っています。
ペルオキシダーゼには、ヘムグループを「ラップアラウンド」する2つの構造ドメインがあり、これらの各ドメインは、複製イベントが発生した遺伝子の発現の産物です。これらの構造は、ポリペプチドのループとターンによってリンクされた10を超えるアルファヘリックスで構成されています。
分子の適切な折りたたみは、保存されたグリシンとプロリン残基、および両方の構造ドメインを接続する塩橋を形成するアスパラギン酸残基とアルギニン残基の存在に依存しているようです。
特徴
ペルオキシダーゼ酵素の主な機能は、細胞環境からの過酸化水素の除去です。過酸化水素は、さまざまなメカニズムによって生成され、細胞内の安定性に対する深刻な脅威となる可能性があります。
ただし、この活性酸素種（酸素が中間的な酸化状態を持っている）を除去するこのプロセスでは、ペルオキシダーゼはこの物質の酸化能力を使用して、代謝の他の重要な機能を果たします。
植物では、これらのタンパク質は、病原体に感染した、または物理的損傷を受けた組織における木化プロセスおよび防御機構の重要な部分です。
科学的な文脈では、ペルオキシダーゼの新しい用途が出現しており、これらには、フェノール化合物を含む廃水の処理、芳香族化合物の合成、食品や廃棄物からの過酸化物の除去が含まれます。
分析および診断の用語では、ホースラディッシュペルオキシダーゼは、ELISA（酵素結合免疫吸着アッセイ）などの免疫学的吸収試験に使用される共役抗体の調製や、さまざまな種類の化合物の測定。
作用機序
ペルオキシダーゼの触媒プロセスは、酵素の活性部位と過酸化水素の間の相互作用で始まる一連のステップを通じて発生し、ヘム基の鉄原子を酸化して、化合物Iとして知られる不安定な中間化合物を生成します。 （CoI）。
酸化されたタンパク質（CoI）は、酸化状態IIIから状態IVに移行した鉄原子を持つヘムグループを持ち、このプロセスでは過酸化水素が水に還元されました。
化合物Iは、電子供与基質を酸化して基質ラジカルを形成し、化合物II（CoII）として知られる新しい化学種になり、その後2番目の基質分子によって還元されて鉄を再生します。状態IIIと別のラジカルを生成します。
タイプ
-本体によると
ペルオキシダーゼは、それらが見つかる生物に応じて3つのクラスに分類されます。
-クラスI：細胞内原核生物ペルオキシダーゼ。
-クラスII：細胞外真菌ペルオキシダーゼ。
-クラスIII：分泌された植物性ペルオキシダーゼ。
クラスIのタンパク質とは異なり、クラスIIおよびIIIのタンパク質は、構造内のシステイン残基間に構築されたジスルフィドブリッジを備えているため、剛性が大幅に高くなります。
クラスIIとIIIのタンパク質は、一般に表面にグリコシル化があるという点でもクラスIとは異なります。
-アクティブサイトによると
機械論的に言えば、ペルオキシダーゼは、触媒中心にある原子の性質に従って分類することもできます。このように、ヘモペルオキシダーゼ（最も一般的）、バナジウムハロペルオキシダーゼなどが記載されています。
ヘモペルオキシダーゼ
すでに述べたように、これらのペルオキシダーゼは、ヘム基として知られている触媒中心に補欠分子族を持っています。この場所の鉄原子は、窒素原子との4つの結合によって調整されています。
バナジウムハロペルオキシダーゼ
ヘムグループの代わりに、バナジウムハロペルオキシダーゼは補欠分子族としてバナジウム酸塩を持っています。これらの酵素は、海洋生物やいくつかの陸生菌から分離されています。
このグループのバナジウムは、3つの非タンパク質酸素、ヒスチジン残基の窒素とアジド結合の窒素によって調整されています。
その他のペルオキシダーゼ
ヘムまたはバナジウム以外の補綴グループを持つ細菌ハロペルオキシダーゼの多くは、このグループに分類されます。このグループには、セレノシステイン補綴グループとリグニンを酸化することができるいくつかの酵素を含むグルタチオンペルオキシダーゼもあります。
参考文献
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