アルファアミラーゼ（αアミラーゼ）は、本質的に炭水化物の異なるタイプを含むグルコース残基の間のα-1,4結合の加水分解の原因であるアミラーゼはエンドデンプン分解酵素群です。
系統的に知られている系統的に知られているα-1,4-グルカン4-グルカノヒドロールは、動物、植物、および微生物に見られるため、広範囲に分布しています。例えば、ヒトでは、唾液中に存在するアミラーゼおよび膵臓から分泌されるアミラーゼは、α-アミラーゼタイプのものです。
動物のアルファアミラーゼ酵素のC末端ドメインの構造（出典：Jawahar SwaminathanおよびWikimedia Commonsを介したEuropean Bioinformatics InstituteのMSDスタッフ）
1925年のクーンは、これらの酵素を触媒する加水分解生成物がα配置を持っているという事実に基づいて、「α-アミラーゼ」という用語を最初に作り出した。その後、1968年に、これらは線形および非分岐構造構成の基板に優先的に作用することが判明しました。
他のデンプン分解酵素と同様に、α-アミラーゼはデンプンおよびグリコーゲンなどの他の関連分子の加水分解を担当し、グルコース単位の繰り返しからなるより小さなポリマーを生成します。
この酵素が動物、植物およびそれを発現する微生物に持つ生理的機能に加えて、α-アミラーゼは、他の既存のクラスのアミラーゼとともに、世界中の産業およびバイオテクノロジーの目的で使用される酵素の25％を占めます。現在の市場。
真菌や細菌の多くの種は、産業や科学実験でより頻繁に使用されるα-アミラーゼを入手する主な源です。これは主に、その多様性、入手の容易さ、取り扱いの簡単さ、および生産に関連する低コストによるものです。
特徴
自然に見られるα-アミラーゼは、その機能のために非常に異なる最適pH範囲を持つことができます。たとえば、動物と植物のα-アミラーゼの最適値は5.5と8.0の間のpH単位ですが、一部のバクテリアや菌類はよりアルカリ性でより酸性の酵素を持っています。
唾液と哺乳類の膵臓に存在する酵素は、pHが7（中性）に近い場合に最もよく機能します。また、最大の酵素活性に達するには塩化物イオンが必要で、2価のカルシウムイオンに結合できます。
唾液と膵臓の両方の動物酵素は、特定の細胞と腺が関与し、おそらく血流や他の体腔に存在する酵素とは関係のない独立したメカニズムによって、生体内で生成されます。
これらおよび他の多くのパラメーターに関して非常に特定の条件で成長する極限微生物が存在するため、これらの酵素の機能に最適なpHと温度は、考慮中の生物の生理学に大きく依存します。
最後に、それらの活性の調節に関して、α-アミラーゼのグループの酵素間で共有される特徴は、他のアミラーゼと同様に、水銀、銅などの重金属イオンによって阻害され得ることです。銀と鉛。
構造
Α-アミラーゼは、動物や植物でおよそ50 kDaの分子量を持つマルチドメイン酵素であり、さまざまな著者が、このグリコヒドロラーゼのファミリーに属する酵素は10を超える構造ドメインを持つ酵素であることに同意しています。
中央ドメインまたは触媒ドメインは高度に保存されており、ドメインAとして知られています。これは、8つのアルファヘリックスで囲まれた「バレル」形状に配置された8つのβ折り畳みシートの対称折りたたみで構成されています。文献には（β/α）8またはバレルタイプ「TIM」として記載されています。
ドメインAのβシートのC末端には、触媒作用と基質結合に関与する保存されたアミノ酸残基があり、このドメインはタンパク質のN末端領域にあることに注意することが重要です。 。
これらの酵素の最もよく研究されているドメインのもう1つは、Bドメインと呼ばれるもので、ドメインAのβ折りたたみシートとアルファらせん数3の間で際立っています。これは、基質と二価カルシウムの結合に基本的な役割を果たします。
α-アミラーゼ酵素について、ドメインC、D、F、G、H、Iなどの追加のドメインが説明されています。これらはドメインAの前または後ろにあり、その機能は正確にはわかっておらず、その生物に依存します。それは研究されています。
微生物のα-アミラーゼ
α-アミラーゼの分子量は、他の生化学的および構造的特徴と同様に、研究されている生物に依存します。従って、多くの真菌および細菌のα-アミラーゼは、10 kDaの低さおよび210 kDaの高さの重量を有する。
細菌におけるタンパク質のグリコシル化は非常にまれですが、これらの微生物酵素のいくつかの高分子量は、しばしばグリコシル化の存在に関連しています。
特徴
動物では、α-アミラーゼはデンプンとグリコーゲンの代謝の最初の段階に関与しています。哺乳類での生産に関与する消化器系の器官は、膵臓と唾液腺です。
明らかな代謝機能に加えて、ノルエピネフリンの作用によって活性化される、多くの哺乳類の唾液腺によって生成されるα-アミラーゼの生成は、中枢神経系におけるストレスの重要な「心理生物学的」マーカーとして多くの著者によって考えられています。
また、口腔内細菌の除去と口腔表面への付着の防止に作用するため、口腔衛生においても二次的な機能があります。
植物の主な機能
植物では、α-アミラーゼは胚乳に存在するデンプンを加水分解して内部の胚に栄養を与える酵素であり、このプロセスは本質的に植物ホルモンであるジベレリンによって制御されているため、種子の発芽に重要な役割を果たします。
産業用アプリケーション
α-アミラーゼファミリーに属する酵素は、産業、科学、バイオテクノロジーなど、さまざまな状況で複数の用途があります。
大澱粉加工産業では、α-アミラーゼは、グルコースとフルクトースの生産だけでなく、食感が改善され、より高い飼育能力を持つパンの生産に広く使用されています。
バイオテクノロジーの分野では、さまざまな条件下での酵素の安定性と性能を向上させるために、商業的に使用されている酵素の改良に大きな関心が寄せられています。
参考文献
- Ayyer、PV（2005）。アミラーゼとその応用。アフリカンジャーナルオブバイオテクノロジー、4（13）、1525–1529。
- Bernfeld、P.（1960）。アミラーゼ、AおよびB.炭水化物代謝酵素（第I巻、149〜158ページ）。
- グレンジャー、DA、キブリガン、KT、エル、M。、ゴーディス、EB、およびストラウド、LR（2007）。生体行動研究における唾液α-アミラーゼ。最近の開発とアプリケーション。アン。NY Acad。Sci。、1098、122–144。
- Monteiro、P.および&Oliveira、P.（2010）。微生物α-アミラーゼの産業への応用-レビュー。微生物学のブラジルジャーナル、41、850–861。
- レディ、NS、Nimmagadda、A。、およびラオ、KRSS（2003）。微生物のα-アミラーゼファミリーの概要。アフリカンジャーナルオブバイオテクノロジー、2（12）、645–648。
- ソルト、W。、およびシェンカー、S。（1976）。アミラーゼ-その臨床的意義：文献のレビュー。医学、55（4）、269–289。
- Svensson、B.、&Macgregor、EA（2001）。α-アミラーゼファミリーの酵素における配列と構造と特異性の関係。Biochimica et Biophysica Acta、1546、1–20。
- Thoma、JA、Spradlin、JE、&Dygert、S.（1925）。植物および動物のアミラーゼ。アン。Chem。、1、115-189。