アスパラギン（AsnまたはN）は、細胞シグナル伝達およびタンパク質と炭水化物との結合のために重要なアミノ酸です。これは、22種類の塩基性アミノ酸の1つであり、哺乳類の体内で合成されるため、必須ではないと分類されています。
このアミノ酸は非荷電極性アミノ酸のグループに分類され、最初に発見されたアミノ酸でした。これは1806年に発生した事実であり、フランスの化学者ヴォーケリンとロビケによってアスパラガス（一種の草本植物）のジュースから単離されました。
アミノ酸アスパラギンの化学構造（出典：Borb、Wikimedia Commons経由）
その初期の発見にもかかわらず、アスパラギンの生物学的および栄養的役割は、1932年に麻の種子に存在するタンパク質の構造におけるその存在が確認された100年以上後まで認識されませんでした。
アスパラギンとグルタミンは、タンパク質内の他の2つの非常に一般的なアミノ酸のアミドグループの基質として機能します。それぞれアスパラギン酸（アスパラギン酸）とグルタミン酸（グルタミン酸）です。アスパラギンとグルタミンは、酵素作用または酸性および塩基性化合物によってこれらのアミノ酸に簡単に加水分解されます。
ペプチド結合を加水分解する多くのセリンプロテアーゼ酵素は、活性部位の側鎖にアスパラギンを持っています。この残基は部分的に負の電荷を持ち、標的ペプチドの正の電荷と相補的に結合して、切断部位に近づけます。
アスパラギンからのオキサロ酢酸の合成に関与する酵素は、化学療法の治療に使用され、アスパラギンのアミドグループのアスパラギン酸とアンモニウムへの加水分解フラグメンテーションに関与するL-アスパラギナーゼとして知られています。
アスパラギナーゼは大腸菌から過剰発現し、精製されて、急性リンパ芽球性白血病の小児患者に注射されます。これは、正常と悪性の両方のリンパ球が成長と増殖のために血中のアスパラギンの捕捉に依存しているためです。
特徴と構造
アミノ酸のすべての化学構造には、カルボキシル基（-COOH）、アミノ基（-NH3 +）、水素（-H）およびR基または炭素と呼ばれる同じ中心炭素原子に結合している置換基があります。 α。
アミノ酸は、R基として知られ、サイズ、構造、官能基、さらには電荷が異なる可能性がある側鎖の種類によって互いに異なります。
Rグループの炭素原子は、ギリシャ文字のアルファベットで識別されます。したがって、アスパラギンの場合、R鎖の炭素はβおよびγ炭素として識別されます。
他の種類の命名法によれば、カルボキシル基（-COOH）の炭素原子はC-1としてリストされているため、番号付けを続けると、α-炭素はC-2になります。
アスパラギン分子には、α-炭素を含む4つの炭素原子、カルボキシル基の炭素、およびカルボキサミド（-CH2-CO-NH2）として知られるR基の一部である2つの炭素原子があります。
このカルボキサミドグループは、アスパラギンとグルタミンの2つのアミノ酸でのみ見られます。アミノ基（-NH2）とカルボニル基（-CO）を介して非常に容易に水素結合を形成できるという特徴があります。
分類
アスパラギンは、非荷電極性アミノ酸のグループに属します。極性アミノ酸は、水溶性が高く親水性の高いアミノ酸です（複数の水素結合を形成する能力があるため）。
セリン、スレオニン、システイン、グルタミンも、非荷電極性アミノ酸のグループに含まれています。これらはすべて電荷の中和に寄与するR鎖に極性基を持っているため、「両性イオン」化合物です。
すべての非帯電極性アミノ酸は、7（中性）に近いpHではイオン化できません。つまり、正または負の電荷はありません。ただし、酸性および塩基性の媒体では、置換基がイオン化して電荷を獲得します。
立体化学
アミノ酸の中心炭素またはα炭素はキラル炭素であるため、4つの異なる置換基が結合しています。これは、各アミノ酸に対して少なくとも2つの区別可能な立体異性体が存在することを意味します。
立体異性体は、同じ分子式を持つ分子の鏡像ですが、手（左と右）のように互いに重ね合わせることができません。これらのアミノ酸の溶液は実験的に偏光面を反対方向に回転させるため、それらは文字DまたはLで表されます。
アミノ酸の一般的な非対称性は、これらの化合物の立体化学を非常に重要にします。なぜなら、それぞれが異なる特性を持ち、合成され、異なる代謝経路に参加するからです。
アスパラギンはD-アスパラギンまたはL-アスパラギンの形で見つけることができ、後者は自然界で最も一般的です。それはL-アスパラギンシンテターゼによって合成され、L-アスパラギナーゼによって代謝されます。両方の酵素は脊椎動物の肝臓に非常に豊富です。
特徴
アスパラギンは水素結合しやすいため、タンパク質を構成する他のアミノ酸の側鎖と内部水素結合を形成できるため、タンパク質の構造安定性にとって重要なアミノ酸です。
アスパラギンは通常、水性媒体中の典型的なタンパク質の表面に見られ、それらの構造を安定させます。
多くの糖タンパク質は、アスパラギン、スレオニン、またはセリン残基を介して、炭水化物または炭水化物に結合することができます。アスパラギンの場合、一般に最初にアセチルガラクトサミンがN-グリコシル化によってアミノ基に結合します。
すべてのN-グリコシル化糖タンパク質において、炭水化物は、Asn-X-Ser / Thr（Xは任意のアミノ酸）として示される特定の領域にあるアスパラギン残基を介して付着していることに注意することが重要です。
これらの糖タンパク質は小胞体で組み立てられ、翻訳されるとグリコシル化されます。
生合成
すべての真核生物はアンモニアを同化し、それをグルタミン酸、グルタミン、リン酸カルバミル、アスパラギンに変換します。アスパラギンは、解糖中間体、クエン酸回路（オキサロ酢酸から）、または食事で消費される前駆体から合成できます。
酵素アスパラギン合成酵素は、グルタミンおよびATP依存性アミドトランスフェラーゼで、ATPをAMPおよび無機ピロリン酸（PPi）に切断し、アンモニアまたはグルタミンを使用してアミド化反応を触媒し、アスパラギン酸をアスパラギンに変換します。
細菌と動物の両方にアスパラギン合成酵素がありますが、細菌では、酵素はアンモニウムイオンを窒素供与体として使用しますが、哺乳類では、アスパラギン合成酵素はグルタミンを窒素グループの主要供与体として使用します。
ATP分子のAMPおよび無機ピロリン酸（PPi）への酵素分解は、アミドグループドナーとしてのグルタミンと共に、異なる生物間のL-グルタミンの生合成に関する主な違いです。
劣化
アスパラギンの代謝に関する研究のほとんどは植物で行われてきました。それは、最初は哺乳類の研究が、より複雑なシステムのレベルでのアミノ酸アッセイのための十分に感度の高い方法論の欠如によって妨げられたためです。
L-アスパラギンは、哺乳類ではL-アスパラギナーゼによって常に加水分解され、アスパラギン酸とアンモニウムを生成します。糖タンパク質の合成に使用され、クエン酸回路の主要なオキサロ酢酸前駆体の1つです。
酵素アスパラギナーゼはアスパラギンのアスパラギン酸への加水分解を触媒し、その後アスパラギン酸はα-ケトグルタル酸でアミノ基転移されてグルタミン酸とオキサロ酢酸を生成します。
アスパラギン-アンモニアリガーゼとしても知られるアスパラギン合成酵素は、哺乳類の成体脳細胞に豊富に見られます。
体内でこの酵素のレベルが低いと知覚されると、前駆体基質が脳細胞の細胞質に蓄積するため、「アミノ酸症」として知られるものが形成されます。
アスパラギンが豊富な食品
急性リンパ芽球性白血病の人は通常、アスパラギン合成酵素という酵素が欠乏しており、循環アスパラギンに依存しているため、アスパラギンを豊富に含む食事または外因性の供給が推奨されます。
アスパラギンを多く含む食品には、貝、家禽とその卵、肉用牛、乳製品とその派生物、アスパラガス、ジャガイモ、塊茎などの野菜があります。
消費が組織を構成するタンパク質の再生に役立つため、競争の激しいアスリート向けに処方されたL-アスパラギン濃縮物があります。
さらに、アミノ酸合成が不足している人も、中枢神経系の障害を避けるためにこれらの錠剤を服用します。
アスパラギンは、その代謝に関与する酵素の多くがD-アスパラギンの形を認識せず、したがって、食品に摂取されたすべてのアスパラギンが別の人に利用できるわけではないため、L-アスパラギンの形で代謝しやすい体のプロセス。
アスパラギンの豊富な摂取は有益である可能性がありますが、薬物からのL-アスパラギンの豊富な濃度が腫瘍細胞の発生を増加させることが確認されているため、錠剤の形で過剰に摂取しないことが推奨されます。
参考文献
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