加水分解酵素は、多くの異なる化合物に化学結合の様々なタイプの加水分解に関与している酵素です。加水分解する主な結合には、エステル結合、グリコシド結合、ペプチド結合があります。
加水分解酵素のグループ内で、200以上の異なる酵素が分類され、少なくとも13の個別のセットにグループ化されています。それらの分類は基本的に、それらの基質として機能する化合物の種類に基づいています。
加水分解酵素の構造のバイオインフォマティクスツールを使用したグラフィックモデリング（出典：Jawahar Swaminathan、および欧州バイオインフォマティクス研究所のWikimedia Commonsを介したMSDスタッフ）
加水分解酵素は、食べる食品の炭酸塩構造を構成する結合の大部分を分解する原因となるため、動物の腸での食品の消化に不可欠です。
これらの酵素は、分子が切断されると、化合物に付加するためにそれらの周りに水分子を必要とするため、水性媒体で機能します。簡単に言えば、加水分解酵素は、作用する化合物の加水分解触媒作用を実行します。
たとえば、加水分解酵素がCC共有結合を切断すると、通常はC-OH基とCH基になります。
構造
多くの酵素と同様に、加水分解酵素は、分子内相互作用を通じて組織化する複雑な構造に組織化された球状タンパク質です。
ヒドロラーゼは、すべての酵素と同様に、「活性部位」として知られるそれらの構造の領域で1つ以上の基質分子に結合します。この部位は、基質のグリップまたは付着を容易にする多くのアミノ酸残基に囲まれたポケットまたは裂け目です。
加水分解酵素の各タイプは特定の基質に特異的であり、その三次構造とその活性部位を構成するアミノ酸のコンフォメーションによって決定されます。この特殊性は、エミルフィッシャーによって一種の「ロックとキー」として教訓的な方法で提起されました。
現在、基質は酵素のコンフォメーションに変化または歪みを引き起こし、酵素は基質の構造を変形させて基質をその活性部位に「適合」させることが知られている。
特徴
すべてのヒドロラーゼは、2つの化合物間または同じ分子の構造内で化学結合を切断する主な機能を持っています。
ほぼすべての種類の結合を切断する加水分解酵素があります。炭水化物間のエステル結合を分解するものもあれば、タンパク質のアミノ酸間のペプチド結合を分解するものもあれば、カルボキシル結合などもあります。
加水分解酵素によって触媒される化学結合の加水分解の目的はかなり異なります。例えば、リゾチームはそれを合成する生物を保護する目的で化学結合の加水分解を担っています。
この酵素は、細菌の増殖と起こり得る感染から人体を保護するために、細菌の細胞壁で化合物を保持している結合を破壊します。
ヌクレアーゼは、核酸を分解する「ホスファターゼ」酵素であり、DNAまたはRNAウイルスに対する細胞防御メカニズムを表すこともできます。
「セリンプロテアーゼ」タイプなどの他の加水分解酵素は、消化管内のタンパク質のペプチド結合を分解して、胃腸上皮でアミノ酸を同化できるようにします。
ホスファターゼは解糖系のピルビン酸などの高エネルギー基質からのリン酸分子の放出を触媒するため、ヒドロラーゼは細胞代謝におけるさまざまなエネルギー生成イベントにも関与しています。
加水分解酵素の例
科学者が特定した加水分解酵素の多様性の中には、細胞の生命に不可欠な多くのプロセスに関与しているため、他のものよりも重点的に研究されているものもあります。
これらには、リゾチーム、セリンプロテアーゼ、エンドヌクレアーゼ型ホスファターゼ、およびグルコシダーゼまたはグリコシラーゼが含まれます。
リゾチーム
このタイプの酵素は、グラム陽性菌の細胞壁のペプチドグリカン層を分解します。これは通常、細菌の完全溶解を引き起こします。
リゾチームは動物の体を細菌感染から守り、涙、唾液、粘液などの環境と接触している組織の体分泌が豊富です。
鶏卵リゾチームは、X線で結晶化された最初のタンパク質構造であり、この結晶化は1965年にロンドン王立研究所でDavid Phillipsによって行われました。
この酵素の活性部位は、アスパラギン-アラニン-メチオニン-アスパラギン-アラニン-グリシン-アスパラギン-アラニン-メチオニン（NAM-NAG-NAM）のペプチドで構成されています。
セリンプロテアーゼ
このグループの酵素は、ペプチドおよびタンパク質のペプチド結合を加水分解する役割を果たします。最も一般的に研究されているのはトリプシンとキモトリプシンです。ただし、セリンプロテアーゼにはさまざまな種類があり、基質特異性とその触媒機構が異なります。
「セリンプロテアーゼ」は、活性部位にセリン型の求核性アミノ酸を有することを特徴とし、アミノ酸間のペプチド結合の破壊に機能する。セリンプロテアーゼは、さまざまなエステル結合を破壊することもできます。
アミノ酸ヒスチジンのペプチド結合を破壊するセリンプロテアーゼの作用の図式的スキーム（出典：英語版ウィキペディアのウィキメディア・コモンズのゼフィリス）
これらの酵素はペプチドやタンパク質を非特異的に切断します。ただし、切断するすべてのペプチドとタンパク質は、ペプチド結合のN末端で酵素の活性部位に結合している必要があります。
各セリンプロテアーゼは、カルボキシル末端のアミノ酸のC末端とペプチドのN末端に向かうアミノ酸アミンの間に形成されるアミド結合を正確に切断します。
ヌクレアーゼ型ホスファターゼ
これらの酵素は、糖のホスホジエステル結合と、ヌクレオチドを構成する窒素含有塩基のリン酸の切断を触媒します。これらの酵素は、核酸の種類と切断部位に特異的であるため、さまざまな種類があります。
ホスホジエステル結合を加水分解するエンドヌクレアーゼの作用の図式的スキーム（出典：Wikimedia Commons経由のJ3D3）
エンドヌクレアーゼは、科学者がほとんどすべての細胞の遺伝情報の断片を切り取って置き換えることにより、生物のゲノムを改変できるため、バイオテクノロジーの分野で不可欠です。
エンドヌクレアーゼは、窒素含有塩基の切断を3つのステップで実行します。1つ目は求核性アミノ酸によるもので、次に負に帯電した中間構造が形成されてリン酸基を引き付け、最後に両方の塩基間の結合を切断します。
参考文献
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