リパーゼは、トリグリセリド、リン脂質、コレステロールエステル、およびいくつかのビタミンのような基材中に存在するエステル結合の加水分解を触媒することができる酵素の大きなファミリーを構成します。
それらは、細菌や酵母菌などの微生物だけでなく、植物や動物の両方において、事実上すべての王国に存在しています。生物の各タイプでは、これらの酵素は、それらを互いに区別する特別な特性と特徴を持っています。
リパーゼの分子構造のグラフィック表示（出典：ジャワハールスワミナタンおよびWikimedia Commonsを介したEuropean Bioinformatics InstituteのMSDスタッフ）
分類のタイプに応じて、「真の」リパーゼ（トリアシルグリセロールリパーゼとも呼ばれます）と、ホスホリパーゼ、ステロールエステラーゼ、レチニルパルミチン酸エステラーゼなどの類似の脂肪分解活性を持つ他の酵素を区別できます。
リパーゼ酵素の配列について最初に発表された報告は、De Caro et al。の報告であり、1981年にブタの膵臓トリアシルグリセロールリパーゼを研究しました。後の研究では、生体内の他の多くの全身性リパーゼの存在が実証されました。
動物で最も重要なリパーゼは、膵臓と肝臓によって生成される消化性リパーゼであり、食事で定期的に消費される脂肪の代謝に関与するため、さまざまな観点から重要な生理学的意味を持っています。
現在、これらの酵素は臨床および/または代謝目的で研究されているだけでなく、食品やその他の製品の加工のために商業目的で工業的に生産されており、特別な微生物の培養から得ることができます。
特徴
リパーゼは水溶性タンパク質であり、不溶性基質上での加水分解反応を触媒します。それらは自然にそれらの活性型とそれらの不活性型との間のバランスで見られ、活性化または不活性化は異なる内部細胞因子に依存します。
それらは、α/βフォールドを持つヒドロラーゼ酵素のスーパーファミリーに属し、エステラーゼ、チオエステラーゼ、いくつかのプロテアーゼとペルオキシダーゼ、デハロゲナーゼ、および他の細胞内ヒドロラーゼも分類されます。
リパーゼは、膵リパーゼ、肝臓リパーゼ、リポタンパク質リパーゼ、内皮リパーゼ、およびホスファチジルセリンホスホリパーゼA1をコードする遺伝子を含むファミリーに属する遺伝子によってコードされます。
触媒メカニズム
一部の著者は、これらの酵素の触媒作用の形態は、セリンプロテアーゼの触媒作用と類似しており、活性部位に3つの特殊なアミノ酸残基が存在することに関連していると提案しています。
加水分解メカニズムは、酵素-基質複合体（リパーゼ：トリグリセリド）の形成、続いてヘミアセタール中間体の形成、次にジアシルグリセリドと脂肪酸の放出を含みます。
加水分解の最後のステップである、活性部位からの脂肪酸の放出は、「カタパルト」モデルとして知られるパターンを介して発生します。これは、エステル結合の切断または分解後に、脂肪酸が部位から急速に排出されることを意味します。触媒。
基質特異性
リパーゼは特異的で、トリグリセリド、ジアシルグリセリド、モノグリセリド、リン脂質などの基質を区別できます。いくつかは、脂肪酸の長さ、飽和度などに関して脂肪酸に特有です。
それらはまた、加水分解を触媒する領域に関して選択的であり得、これは、それらが脂肪酸分子がグリセロール骨格に結合する部位（3つの炭素のいずれかで）に関して位置特異性を有し得ることを意味する。
構造
それらが属する酵素ファミリーの他のメンバーと同様に、リパーゼは、α-ヘリックスとβ-折り畳まれたシートで構成されるトポロジーによって特徴付けられます。これらの酵素の触媒作用部位は、一般に、アミノ酸の3つ組（セリン、アスパラギン酸またはグルタミン酸、およびヒスチジン）で構成されています。
ほとんどのリパーゼは糖タンパク質であり、炭水化物部分のサイズに応じて、分子量が50〜70 kDaになります。
ヒト膵リパーゼ
449アミノ酸残基と2つの別個のドメインがあります。1つのN末端には触媒部位と加水分解酵素の特徴的な折りたたみ（α/β）が見られ、もう1つのC末端にはサイズが小さく、「補助」と見なされます。 「β-サンドイッチ」と呼ばれる構造。
その分子量は45〜53 kDaであり、その触媒活性は37℃に近い温度とpH 6〜10で高いです。
特徴
たとえば、リパーゼは哺乳類の器官に応じて、生理機能が多少異なります。
述べたように、膵臓、肝臓、卵巣、副腎（腎臓）、内皮組織には特定のリパーゼがあります。
肝臓のリパーゼは、主に臓器と組織の間のトリグリセリドとコレステロールの輸送で機能する脂質とタンパク質によって形成される複合体であるリポタンパク質粒子の代謝に関与しています。
具体的には、リパーゼは、リポタンパク質に含まれるトリグリセリド分子からの脂肪酸の加水分解または放出に参加します。これは、これらの分子からエネルギーを抽出するか、それらを他の化合物の合成の前駆体として使用して再利用するために必要です。
内皮リパーゼは肝臓、肺、甲状腺、生殖器に存在し、それらの遺伝子の発現はさまざまなサイトカインによって調節されています。これらの酵素はリポタンパク質の代謝にも関与しています。
産業機能
乳製品製造業界では、乳に含まれる脂肪を加水分解するためにリパーゼの使用が一般的です。これは、チーズ、クリーム、およびその他の乳製品の風味の「向上」に直接影響します。
それらはまた、いくつかの工業的に調製された食品の味と「消化性」を改善するために、特に発酵中の他の食品の製造にも使用されます。
食品業界から遠く離れて、微生物由来のリパーゼの使用は、洗剤や一般的な洗浄剤の配合で人気があり、従来の洗浄製品に存在する膨大な化学物質負荷によって引き起こされる環境への有害な影響を低減します。
参考文献
- ロウ、ME（2002）。膵臓のトリグリセリドリパーゼ。Journal of Lipid Research、43、2007–2016。
- ミード、JR、アーバイン、SA、およびラムジ、DP（2002）。リポタンパク質リパーゼ：構造、機能、調節、および疾患における役割。J. Mol。Med。、80、753〜769。
- Perret、B.、Mabile、L.、Martinez、L.、Tercé、F.、Barbaras、R.、&Collet、X.（2002）。肝臓リパーゼ：構造/機能の関係、合成、および調節。Journal of Lipid Research、43、1163-1169。
- Santamarina-fojo、S.、González-navarro、H.、Freeman、L.、Wagner、E.、Santamarina-fojo、S.、Gonza、H.、…Nong、Z.（2004）肝リパーゼ、リポタンパク質代謝、およびアテローム発生。動脈硬化、血栓症、および血管生物学、24、1750〜1754。
- テイラー、P。、クルトビッチ、I。、マーシャル、SN、Zhao、X。、シンプソン、BK、クルトビック、I。、…Zhao、XIN（2012）。哺乳類と魚のリパーゼ。漁業科学のレビュー、29、37–41。