ポリンは、媒体の様々なタイプの拡散可能内在性膜タンパク質の一種である - サイズの分子。それらは、グラム陰性菌（大腸菌など）の外膜、およびミトコンドリアと葉緑体の外膜に見られます。これらの膜貫通タンパク質は完全に膜を貫通し、それらの構造はβシートで構成されています。
トランスポータータンパク質とは異なり、ポーリンはチャネルタンパク質です。つまり、ポーリンは、それが配置されている膜を通過する開いたチャネルまたは細孔を形成し、適切なサイズと電荷を持つ分子の自由拡散を可能にします。
ソース：en：ユーザー：Zephyris
特徴
ポリンは膜貫通チャネルを作成するタンパク質であり、膜を通過するほとんどのタンパク質とは異なり、膜を通過する部分はαヘリックスではなくβシートで構成されています。
これらの内在性膜タンパク質は、それらを通過する分子に対する選択性を欠いている場合があり、またはサイズと電荷についてある程度の選択性を示す場合があります。それらはまた、特定のサイズよりも小さい分子の通過を可能にすることができる。
ポーリン鎖の極性領域は水性チャネルを覆う内側にあり、無極性部分はバレルの外側に突き出ており、膜の脂質二重層の疎水性領域と相互作用しています。
これらのタンパク質によって形成されたチャネルを介した拡散は、膜を通過する分子または物質の濃度勾配によるものであり、受動的な拡散です。つまり、物質の移動に代謝エネルギーを必要としません。
この拡散は、チャネルを開閉できる特定のメカニズムによって制御され、さまざまな化合物によって抑制されます。
構造
1980年代の終わりに、X線結晶学によって、ポーリンの原子構造が初めて決定されました。これは、光合成細菌であるRhodobacter capsulatusの細胞膜に対応しています。
前記ポーリンは三量体からなり、各モノマーは一緒に回転する16個のβシートでβバレルを形成し、膜を通過することができ、内部に水で満たされた細孔を含む円筒形構造を形成する。
それ以来、原核細胞および真核細胞の両方からの様々なタイプのポーリンが記載されてきた。それらはすべて、βバレルのような構造を形成する結合βシートと、直径0.6〜3 nmを測定できる水で満たされたチャネルで構成されています。
ミトコンドリアでは、ポーリンは19個のβシートで構成されており、折りたたむとβバレルが形成されます。
多くの細菌では、ポーリンは16〜18個の逆平行βシートで構成され、βバレルを形成し、鎖に沿って近くの分子間に水素結合を示します。
関数
細菌のポーリンとミトコンドリアと葉緑体の膜は機能的に似ており、細孔の寸法、原子構造、受動拡散特性の点で類似しているため、同じように動作します。
ポリンチャネルの幅は、構造の内壁上のポリペプチドの配置によって定義され、それらを通過する分子のサイズを制限できます。
これらの構造の類似性は、真核細胞のミトコンドリアが真核細胞前駆体によって貪食された原核生物に由来するという、共生理論を強化します。
真核生物で
真核細胞では、ポリンはミトコンドリアと色素体の外膜に見られます。色素体に含まれるポーリンはほとんど研究されていません。
ミトコンドリアの場合、それらはミトコンドリアポリンまたは電位依存性陰イオンチャネル（VDAC）として知られています。それらは外膜の最大のタンパク質成分を構成する約3 nmの直径を持つ広いチャネルです。それらは、この膜の総タンパク質の約30％を占めます。
それらは5000 Daまでの非荷電分子への透過性を生成します。ミトコンドリアのポリンは、小分子、イオン、および代謝物の膜間空間への通過を可能にします。
膜間空間を横切る分子とイオンは、ミトコンドリア内膜を通過しません。これは、不透過性が高いためです。したがって、2つの膜の間の空間には、細胞質に似た小さな分子とイオンが含まれています。
原核生物で
グラム陰性菌では、外膜により保護膜として環境から自分自身を隔離することができます。この膜には、細菌が必要とする栄養素を透過するポーリンが含まれています。
約100,000個のポーリンが原核細胞の膜に見られ、その構造の全タンパク質の約70％を占めています。
腸内細菌では、外膜は抗生物質、胆汁酸塩、プロテアーゼなどの外的損傷物質に対する保護を示します。
ポリンは、小さな親水性分子の取り込みと排除を確実にし、細胞が適切に機能するために必要な栄養素を獲得し、老廃物を取り除けるようにします。大腸菌では、ポリンは二糖類、リン酸塩、その他の小分子の通過を可能にします。
真核生物と原核生物におけるポーリンの集合
ミトコンドリアのポリンは、TOM（ミトコンドリア外膜のトランスロカーゼ）と呼ばれるタンパク質複合体によってミトコンドリアにインポートされ、SAM複合体（タンパク質分類およびアセンブリー機構）によって挿入されます。
多くの研究では、TOMとSAMの複合体によって管理されるメカニズムによって、真核細胞のミトコンドリアにいくつかの細菌の外膜タンパク質がどのようにインポートされるかを説明しています。
バクテリアでは、ポーリンはBAMと呼ばれるβバレルの組み立て機構が持つ複合体によって挿入されます。この複合体は5つのタンパク質で構成され、そのうち4つはリポタンパク質です。
ポリンとその構造の挿入プロセスは真核細胞と原核細胞で似ていますが、顕著な違いは、原核生物では、これらの構造の挿入にリポタンパク質の存在が必要なことです。
一方、ミトコンドリア外膜でのそのアセンブリは、SAM複合体の2つのアクセサリータンパク質、Sam35およびSam36タンパク質の存在に依存します。
参考文献
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