セレクチンは、他の細胞およびそれらに結合する表面上に位置する糖（炭水化物）の特定のコンフォメーションを認識するポリペプチド鎖から成る糖タンパク質のファミリーです。このため、接着分子とも呼ばれます。
これらの接着受容体は、その保存された構造で知られています。それらは3つのドメインと3つの異なる糖タンパク質を持っています。それらは、可溶性分子として保存または機能することに加えて、表面分子として表現することができます。
P-セレクチンの分子構造。撮影および編集元：Neveu、Curtis。
他の接着分子とは対照的に、セレクチンは白血球と血管内皮との相互作用にのみ作用します。
特徴
セレクチンは、共有結合によってアミノ酸側鎖（糖タンパク質）にリンクされた、オリゴ糖を鎖内に含むすべてのタンパク質です。それらは膜貫通分子であり、これはそれらが細胞の脂質二重層を単一のステップ（1ステップ）またはいくつかのステップ（マルチステップ）のいずれかで通過することを意味します。
CLECタンパク質やC型レクチンと非常によく似た特性を共有していますが、C型レクチンと同様に、セレクチンは結合にカルシウムイオンを必要とします。
「セレクチン」という言葉の起源は、これらのタンパク質が血管系の細胞で選択的に発現され、またレクチンドメインを含むという事実を指します。
セレクチン（糖タンパク質）は糖に結合する分子であるため、レクチン内にセレクチン（糖タンパク質）を含める著者もいます。しかし、レクチンは糖質を認識して結合するだけでなく、セレクチンは糖質を認識して結合するだけでなく、糖質で構成されているという概念の下で、他の著者はそれらを区別しています。
セレクチンの調節は、タンパク質分解処理、細胞分類、およびグリコシルトランスフェラーゼの調節された発現を通じて、転写レベルで起こります。
セレクチンは短い細胞内ドメインを持っています。ただし、3つの細胞外ドメイン、上皮成長因子のようなドメイン、レクチンCのようなドメイン、およびコンセンサス反復単位があり、補体調節タンパク質と同様です。
タイプ
セレクチンファミリーは、3種類の糖タンパク質で構成されています。これらはそれぞれ、最初に識別された場所を示す文字で識別されます。以下にそれぞれを示します。
L-セレクチン
SELL、CD62L、LAM1、LEU8、LNHR、LSEL、TQ1とも呼ばれます。それは白血球に見られるため、L-セレクチンの「L」です。細胞表面の構成要素です。3つのドメインは、レクチンホモログ、上皮成長因子、および2つのコンセンサスリピートユニットです。
それは、いくつかのリガンド、すなわち、一般に生体分子、この場合はタンパク質と複合体を形成する小分子を持っています。L-セレクチンの既知のリガンドは以下の通りです。
GLYCAM1
グリコシル化依存性細胞接着分子-1として知られており、毛細血管後の炎症で発現するプロテオグリカンリガンドであり、リンパ球が血流から出てリンパ組織に入るのを可能にします。
CD34
これは、特に人間、ラット、マウスなどのさまざまな哺乳類のグループで検出されるリン糖タンパク質です。それは、造血幹細胞で最初に説明されました。それらは多種多様な細胞に見られますが、ほとんど独占的に造血細胞に関連しています。
MAdCAM-1
アドレシンまたは血管粘膜方向の細胞接着分子として知られています（英語では、粘膜血管アドレシン細胞接着分子1）。L-セレクチンによって認識されるように糖を運ぶことに加えて、リンパ球が入る組織を決定する責任があるのは、内皮の細胞外タンパク質です。
PSGL-1
SELPLGまたはCD162として他の同義語の中で知られている、それは内皮細胞や白血球に見られる糖タンパク質です。他の2種類のセレクチンに結合できます。ただし、P-セレクチンに対する親和性が高いようです。
P-セレクチン
P-セレクチンは、SELP、CD62、CD62P、GMP140、GRMP、LECAM3などの名前で知られています。血管や血小板の内側の縁を覆う内皮細胞の表面に見られます。
P-セレクチンは最初に血小板で同定された。そのため、タンパク質の名前には最初の「P」が付いています。
P-セレクチンの構造は、N末端のC型レクチンに非常に類似したドメイン、EGF様ドメインで構成されています。すなわち、約30〜40アミノ酸残基の保存されたタンパク質ドメインであり、二本鎖βシートに続いて短いC末端二本鎖βシートへのループがある。
それは、CUBドメインと呼ばれる補体結合タンパク質に類似した3番目のドメインを持ち、これは進化的に保存されたタンパク質ドメインであり、約110アミノ酸残基を提示することを特徴とします。
以前にL-セレクチンのリガンドで説明したように、P-セレクチンに最も高い親和性を持つリガンドはPSGL-1です。一方、このタンパク質は、フコイダンと呼ばれる硫酸化多糖類やヘパラン硫酸などの他の分子と複合体を形成することもできます。
E-セレクチン
このセレクチンタンパク質は、SELE、CD62E、ELAM、ELAM1、ESEL、LECAM2などの名前でも知られています。それは、サイトカインと呼ばれる細胞の脂質二重層を通過することができない小さなタンパク質によって活性化される内皮細胞でのみ発現されます。
このタンパク質の構造は、3つのドメイン（残りのセレクチンと同様）で構成されています。EGFのようなドメイン、6ユニットのSCRリピート制御タンパク質モジュール（寿司ドメインとも呼ばれます）、膜貫通ドメインです。
ドメインがEGFであるE-セレクチンタンパク質の分子構造の表現。撮影および編集：欧州バイオインフォマティクス研究所のJawahar SwaminathanとMSDスタッフ。
E-セレクティブと錯体を形成するリガンドは非常に多様ですが、目立つものは次のとおりです。
シアリルルイスA
SLe AまたはCA19-9とも呼ばれます。がん患者の血清から発見された四糖です。細胞間認識プロセスに参加することが知られています。それは、顆粒球、単球、およびTリンパ球で構成的に発現されます。
シアリルルイスX
シアリルルイスAのような四糖でもあり、同様の機能を持っています。顆粒球と単球に発現し、炎症時にこれらの細胞の不要な漏出を制御します。
PSGL-1
それは明らかにP-セレクチンでより効率的ですが、何人かの著者は、ヒト好中球の派生型もE-セレクチンで非常に効率的であると考えています。実際、彼らは一般にこのリガンドは3種類のセレクチンにとって必須であると考えています。
関数
セレクチンの主な機能は、白血球（リンパ球）の形成の一部となることです。また、腎臓、心臓、皮膚などの体のさまざまな臓器の慢性および急性炎症における免疫応答にも関与しています。それらは癌転移の炎症過程にも作用します。
参考文献
- セレクチン。から回復：en.wikipedia.org。
- L-セレクチン。から回復：en.wikipedia.org。
- CA19-9。から回復：en.wikipedia.org。
- E-セレクチン。から回復：en.wikipedia.org。
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