タンパク質の三次構造は、ポリペプチド鎖が折りたたまれたときに取得する三次元構造です。このコンフォメーションは、ポリペプチドのアミノ酸残基の側鎖間の相互作用によって現れます。側鎖は、タンパク質上の位置に関係なく相互作用することができます。
Rグループ間の相互作用に依存するため、これらのグループはアミノ酸残基ごとに異なるため、3次構造は鎖の非反復的な側面を示します。一方、二次構造は、すべてのアミノ酸に存在するカルボキシル基とアミノ基に依存します。
プロテインキナーゼホスファターゼの三次構造、アルファヘリックスとベータシートの二次構造。取得および編集：A2-33。アレハンドロポルトによって変更されました。。
一部の著者は、繊維状タンパク質は単純な三次構造を持っていると示唆していますが、それにもかかわらず、他の著者は、この構造が球状タンパク質に典型的であると指摘しています。
繊維状タンパク質
繊維状タンパク質では、ポリペプチド鎖は長いフィラメントまたは長いシートの形で配置されます。それらは通常、単一タイプの二次構造で構成されています。この二次構造は、ほとんどの場合、タンパク質の形状を決定する上で、三次構造よりも重要です。
その生物学的機能は構造的であり、それらを一緒に保ちながら、それらが見つかる器官および構造に強度および/または弾性を与える。すべての繊維状タンパク質は、疎水性アミノ酸残基が大量に存在するため、水に溶けません。
これらの繊維状タンパク質の中には、ケラチンとコラーゲンがあります。前者は、結合組織や、髪、爪（α-ケラチン）、鱗、羽毛（β-ケラチン）などの構造物に見られます。コラーゲンは、特に、骨、腱、皮膚などに見られます。
α-ケラチン
これらのタンパク質は、いわゆる中間径フィラメントタンパク質の一部であり、多細胞生物の細胞骨格で重要な役割を果たします。さらに、それらは髪、爪、羊毛、角、ひづめの主成分であり、動物の皮膚の主要なタンパク質の1つです。
分子の構造はαへリックスです。α-ケラチンの2本の鎖を平行に配置し、疎水性のR基が互いに相互作用するように互いに重ね合わせることができます。このようにして、左巻きの超らせん構造またはボールが作成されます。
α-ケラチンの三次構造は単純であり、α-ヘリックスの二次構造によって支配されています。一方、非共有結合を介して相互作用する超らせん構造には2つの分子が関与するため、4次構造も存在します。
β-ケラチン
一次構造はα-ケラチンの構造と似ていますが、二次構造はβシートに支配されています。それらは爬虫類の鱗と鳥の羽の主成分です。
コラーゲン
このタンパク質は、一部の動物の総タンパク質質量の30％以上を占めることがあります。軟骨、骨、腱、角膜、皮膚などの組織に見られます。
コラーゲンの二次構造は独特で、各ターンに3.3アミノ酸残基の左巻きヘリックスで表されます。3つの左巻きのらせん鎖（α鎖）が互いに回り込んで、右巻きのスーパーコイル状分子を生成します。
Tropocollagen分子が集まって、鋼より優れ、高強度の銅に匹敵する高強度のコラーゲン繊維を形成します。
その他の繊維状タンパク質
他の種類の繊維状タンパク質は、フィブロインとエラスチンです。1つ目は、グリシン、アラニン、セリンを主成分とするβシートで構成されています。
これらのアミノ酸の側鎖はサイズが小さいので、しっかりと詰めることができます。その結果、非常に耐性があり、伸張性がほとんどない繊維が得られます。
エラスチンでは、その主要な構成要素であるアミノ酸の中で、バリンがセリンに取って代わります。フィブロインとは異なり、エラスチンは非常に拡張性があるため、その名前が付けられています。分子の構成では、リジンも作用します。これは、張力が停止したときにエラスチンがその形状を回復できるようにする架橋に参加できます。
球状タンパク質
球状タンパク質は、繊維状タンパク質とは異なり、可溶性であり、一般的にいくつかのタイプの二次構造を持っています。ただし、これらでは、折りたたむときに取得する立体構造がより重要です（3次構造）。
これらの特定の三次元構造は、各タンパク質に特定の生物活性を与えます。酵素で起こるように、これらのタンパク質の主な機能は規制です。
球状タンパク質の三次構造の特徴
球状タンパク質の三次構造には、いくつかの重要な特性があります。
-球状タンパク質は、ポリペプチド鎖を折りたたむことによりパッキングされているため、コンパクトです。
-ポリペプチド鎖の一次構造の離れたアミノ酸残基は互いに接近しており、折りたたみにより互いに相互作用することができます。
-大きな球状タンパク質（200アミノ酸以上）には、互いに独立して特定の機能を持ついくつかのコンパクトなセグメントがあり、これらの各セグメントはドメインと呼ばれます。ドメインは、50〜350個のアミノ酸残基を持つことができます。
ミオグロビンの三次構造。取って編集：Thomas Splettstoesser アレハンドロポルトによって変更されました。。
球状タンパク質の折りたたみの一般的なルール
すでに指摘したように、タンパク質は特定の折りたたみ形式を示し、これも特定の特性を示します。この折りたたみはランダムではなく、一次構造と二次構造の両方、および一部の非共有結合相互作用によって支持されており、折りたたみにはいくつかの物理的制限があり、いくつかの規則が定式化されています。
-すべての球状タンパク質は、分子の内部に向けられた疎水性R基と外層の親水性残基で定義された分布パターンを持っています。これには、少なくとも2層の二次構造が必要です。β-α-βループとα-α頂点は、これらの2つの層を提供できます。
・βシートは、通常、左巻きに配置されています。
-ポリペプチド鎖では、βターンやγターンなど、1つの二次構造から別の二次構造に移動するために異なるターンが発生する可能性があります。
-球状タンパク質には、αヘリックス、βシート、ターン、不規則な構造のセグメントがあります。
タンパク質変性
タンパク質がその本来の（自然な）三次元構造を失うと、その生物学的活性と特定の特性のほとんどが失われます。このプロセスは変性の名前で知られています。
変性は、自然の環境条件が変化したときに発生する可能性があります。このプロセスは多くのタンパク質で不可逆的です。ただし、他の人は、通常の環境条件が回復すると、自然に自然な構造を取り戻すことがあります。
参考文献
- CK Mathews、KE van Holde&KG Ahern（2002）。生化学。第3版。ベンジャミン/カミングス出版社
- R.マレー、P。メイズ、DCグラナー&VWロッドウェル（1996）。ハーパーの生化学。アップルトンとランゲ。
- JM Berg、JL Tymoczko&L. Stryer（2002）。生化学。第5版。WH Freeman and Company。
- WMベッカー、LJクラインスミス&J.ハーディン（2006）セルの世界。第6版。ピアソン教育株式会社
- A.レーニンガー（1978）生化学。Ediciones Omega、SA
- T.マッキー&JRマッキー（2003）。生化学：生命の分子基盤。第3版。 McGraw-HiII Companies、Inc.