フィブロネクチンは細胞外マトリックスに属し糖タンパク質の一種です。このタイプのタンパク質は、一般に、細胞膜を外側にあるコラーゲン繊維に結合または結合する役割を果たします。
「フィブロネクチン」という名前は、ラテン語の2つの単語で構成される単語に由来します。1つ目は「ファイバー」を意味し、2つ目は「ネクター」で、接続、リンク、接着、または結合を意味します。
フィブロネクチンの分子構造（出典：ジャワハールスワミナタンとヨーロッパバイオインフォマティクス研究所のMSDスタッフ、ウィキメディアコモンズ経由）
フィブロネクチンは、1948年に、コーンの冷エタノール分画プロセスによって調製されたフィブリノーゲンの汚染物質として視覚化されました。これは、冷たい不溶性グロブリンの特徴を持つ独特の血漿糖タンパク質であると確認されました。
このタンパク質は高分子量であり、組織内のさまざまな機能に関連付けられています。これらには、細胞と細胞の間の接着、細胞骨格の組織化、発癌性形質転換などが含まれます。
フィブロネクチンは、血漿、脳脊髄液、滑液、羊水、精液、唾液、および炎症性浸出液中のその可溶型を介して、身体の多くの場所に分布します。
研究者は、妊娠中の女性が子癇前症に罹患すると血漿フィブロネクチン濃度が上昇することを報告しています。したがって、フィブロネクチンの濃度のこの増加は、この状態を診断するために専門家によって組み込まれています。
構造
フィブロネクチンは大きな糖タンパク質で、分子量は約440 kDaです。他の5％が炭水化物であるので、それらは約2,300個のアミノ酸で構成され、タンパク質の95％を占めます。
タンパク質のゲノム配列およびトランスクリプトーム配列（メッセンジャーRNA）で行われたさまざまな分析は、それぞれが45、60、および90アミノ酸の長さの、繰り返される相同配列の3つのブロックで構成されることを示しています。
3種類の配列は、フィブロネクチンの全構造の90％以上を占めます。タイプIおよびIIの相同配列は、ジスルフィド架橋によって相互にリンクされたループです。これらのループには、それぞれ45および60のアミノ酸残基が含まれています。
相同のIII型配列は、内部にジスルフィド架橋のない直線状に配置された90個のアミノ酸に対応します。しかしながら、相同のIII型配列の内部アミノ酸のいくつかは、遊離のスルフヒドリル基（RSH）を持っています。
3つの相同配列が折りたたまれ、多かれ少なかれ線形マトリックスに編成されて、ほぼ同一のタンパク質サブユニットの2つの「二量体アーム」を形成します。2つのサブユニットの違いは、転写後の成熟イベントから生じます。
フィブロネクチンは一般に2つの方法で見ることができます。それらが膜の表面に堆積したときに観察され、それらが細胞外部の他の成分と結合する準備ができている開いた形態。この形状は電子顕微鏡でのみ見られます。
他の形は生理的溶液で見ることができます。各アームまたはエクステンションの端は、タンパク質の中心に向かって折りたたまれ、コラーゲン結合部位のカルボキシル末端を介して結合します。この形態では、タンパク質は球状の外観をしています。
「多重接着」ドメインとプロパティ
フィブロネクチンの多重接着特性は、さまざまな基質とタンパク質に対して高い親和性値を持つさまざまなドメインの存在が原因です。
「二量体アーム」は7つの異なる機能ドメインに分けることができます。これらは、それぞれが結合する基質またはドメインに従って分類されます。たとえば、ドメイン1とドメイン8はフィブリンタンパク質結合ドメインです。
ドメイン2にはコラーゲン結合特性があり、ドメイン6は細胞接着領域です。つまり、ドメインのほとんどすべての膜または細胞の外表面に固定できます。ドメイン3と5の機能は今日でもまだ不明です。
ドメイン9には、タンパク質のカルボキシル末端またはC末端が配置されています。ドメイン6の細胞接着領域は、アミノ酸配列Arginine-Glycine-Asparagine（Arg-Gly-Asp）からなるトリペプチドを持っています。
このトリペプチドは、コラーゲンやインテグリンなどのいくつかのタンパク質で共有されています。これは、フィブロネクチンとインテグリンによる原形質膜の認識に必要な最小限の構造です。
フィブロネクチンは、その球状の形態である場合、血液中の可溶性で遊離の形態を表します。しかし、細胞表面および細胞外マトリックスでは、「開いた」硬い不溶性の形態で見られます。
特徴
フィブロネクチンの関与が顕著であるプロセスのいくつかは、細胞間結合、細胞結合、結合、または血漿または基底膜への付着、血餅の安定化、および創傷治癒です。
細胞は、「インテグリン」として知られる受容体タンパク質を介して、フィブロネクチン上の特定の部位に付着します。このタンパク質は原形質膜を通過して細胞の内部に行きます。
軟骨組織の細胞外基質の成分（出典：Kassidy Veasaw via Wikimedia Commons）
インテグリンの細胞外ドメインはフィブロネクチンに結合しますが、インテグリンの細胞内ドメインはアクチンフィラメントに結合しています。このタイプの固定により、細胞外マトリックスで生成された張力を細胞の細胞骨格に伝達できます。
フィブロネクチンは創傷治癒プロセスに参加します。これらは、可溶性の形態で、創傷に隣接するコラーゲン線維に沈着し、開いた創傷における食細胞、線維芽細胞および細胞増殖の移動を助けます。
実際の治癒プロセスは、線維芽細胞がフィブロネクチンネットワークを「スピン」させるときに始まります。このネットワークは、新しいコラーゲン線維、ヘパラン硫酸、プロテオグリカン、コンドロチンスルタフォ、および組織を修復するために必要な細胞外マトリックスの他の成分の堆積に対する一種の足場またはサポートとして機能します。
フィブロネクチンは、表皮細胞の動きにも関与しています。これは、顆粒組織を介して、組織の表皮の下にある基底膜を再編成するのに役立ち、角質化を促進します。
すべてのフィブロネクチンはすべての細胞に必須の機能を持っています。それらは、とりわけ、細胞移動および分化、ホメオスタシス、創傷治癒、食作用などの多様なプロセスに参加します。
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