グロビンはこうしてそれ故、その名前である、球形または球形に配置されたタンパク質性構造です。この構造は三次タイプであり、アミノ酸の鎖が折りたたまれて球状タンパク質を形成するため、複雑であるという特徴があります。グロビン鎖にはいくつかの種類があり、これらはギリシャ文字で分類されています：アルファ、ベータ、デルタ、ガンマ、イプシロン、およびゼータ鎖グロビン。
タンパク質の一次構造を構成するアミノ酸は、それらが属する種（ヒトまたは動物）によって異なります。また、生物の現在の生命状態（胚の生命、胎児の生命、または出生後の生命）に応じて、同じ種の中で変動があります。
構成にグロビンを含むさまざまな構造。出典：Wikipedia.com/BiancaDescals /元のアップローダーは英語版ウィキペディアのProteinBoxBotでした。/Wikipedia.com
さまざまなグロビン鎖の合成に関する遺伝情報は、さまざまな染色体に含まれています。たとえば、アルファチェーングロビンは16番染色体にあり、ベータ、デルタ、ガンマ、イプシロングロビンの遺伝情報は11番染色体にあります。
特徴
グロビンは、体内の重要な構造の一部です。たとえば、最も関連性が高いのは、ヘモグロビンとミオグロビンです。
ヘモグロビンには、4つのグロビンチェーン（アルファ1およびアルファ2）および（ベータ1およびベータ2）が含まれています。各グロビンにはヘムグループを保護する折り目があります。
一方、ミオグロビンがあります。ヘモグロビンほど複雑ではない構造です。これは、二次的に配置された単一のストリップの球状ポリペプチドを表す。
最近まで、これらは高等生物にグロビンを含む唯一の物質であると考えられていましたが、今日では、その構成にグロビンを有することが2つ以上知られています：サイトグロビンとニューログロビン。
サイトグロビンはほとんどの組織に存在し、特に結合組織に見られます。また、網膜にも見られます。
次に、ニューログロビンは神経組織を好むため、その名前が付けられています。ニューログロビンは、大脳皮質のレベルにある脳の神経細胞だけでなく、視床、視床下部、海馬、小脳などの他の場所にも見られます。
ただし、神経系の外側で膵臓のランゲルハンス島や網膜に見られるため、これらの場所だけではありません。
構造
ギリシャ語のアルファベットで指定される6種類のグロビンチェーンがあります。アルファ（α）、ベータ（β）、ガンマ（γ）、デルタ（δ）、イプシロン（ε）、ゼータ（ζ）です。これらの鎖はグロビンファミリーに属しますが、保有するアミノ酸の数は互いに異なります。
これらのポリペプチドは一次、二次および三次構造を持っています。一本鎖アミノ酸は一次構造を表します。鎖がらせん状またはらせん状に巻かれると、二次構造を構成します。
この構造がその後何度も折りたたまれると、三次構造に対応する球状構造が形成されます。
同様に、4つのグロビン分子または鎖が三次形式で結合されている場合にのみ、四次形式を取得できます。
これは、ヘモグロビンの複雑な構造で発生する方法です。ただし、ミオグロビンでは異なります。この場合、グロビンはモノマーとして表示されます。つまり、単一のペプチド鎖が折りたたまれて配置され、8つのらせん（2次構造）を作成します。
ヘモグロビンとミオグロビンはどちらも、それらの複雑な構造内にヘムグループを持っています。
ヘモグロビン
この分子では、2つのアルファグロビン鎖と2つのベータ鎖が結合します。これは、ヘムグループと鉄を中心に収容するために完全に結合されている方法です。
これらの構造の間には、弱い結合と強い結合があります。19個のアミノ酸が弱い結合に参加し、結合は次のように発生します。アルファ1鎖はベータ2鎖に結合し、アルファ2鎖はベータ1鎖に結合します。
一方、35個のアミノ酸が強い結合に参加し、結合する鎖は次のとおりです。アルファ1鎖はベータ1鎖に結合し、アルファ2鎖はベータ2鎖に結合します。
ヘモグロビンの構造におけるアルファ1およびアルファ2、ベータ1およびベータ2鎖の位置。出典：OpenStax College編集済み画像（スペイン語に翻訳）
ミオグロビン
球状タンパク質グループもミオグロビンに存在しますが、この場合、153個のアミノ酸で構成される単一のペプチド鎖があります。その空間配置は二次的で、8つのアルファヘリックスがあります。
このタンパク質構造は、疎水性アミノ酸を構造の内側に戦略的に配置し、親水性または極性アミノ酸は外側に配置します。
このデザインは、ヘムグループを内部（疎水性部分）に収納するのに最適です。これは非共有結合によってタンパク質に付着しています。
サイトグロビン
2001年に発見され、ヘモグロビンの一種と言われていますが、ヘモグロビンとミオグロビンが5配位しているのに対し、6配位している点が異なります。これは、アミノ酸のヒスチジンがヘムグループに近づく位置に関係しています。
ニューログロビン
その発見は2000年に行われました。ニューログロビンは150アミノ酸を含むモノマーであるため、ミオグロビンと非常に似ています。ニューログロビンの構造は、ミオグロビンやヘモグロビンと同様に21〜25％です。
特徴
グロビンは体内で単独で見つかるのではなく、特定の構造の一部として、それぞれが果たす機能が言及されています：
ヘモグロビン
赤血球の中にあります。酸素を固定して肺から組織に輸送する役割を果たします。二酸化炭素の本体を浄化するだけでなく、反対のルートを行います。
ミオグロビン
グロビンにあるヘムグループは、心筋や骨格筋に酸素を供給する酸素分子を蓄える機能を持っています。
サイトグロビン
このタンパク質は、組織の低酸素および酸化ストレス状態の保護に影響を与えることができると考えられています。それは動脈酸素を脳に運ぶことができるとも考えられています。
ニューログロビン
ニューログロビンは、酸素、一酸化 炭素、および一酸化窒素を結合する能力を持っていると考えられています。
しかし、ニューログロビンの役割はまだ確実にはわかっていませんが、低酸素症や脳虚血の調節に関係していると考えられています。特に、それは神経保護剤として機能します。
ニューログロビンはヘモグロビンやミオグロビンと同様の構造をしているため、神経細胞レベルでの酸素供給に関与していると推測されています。また、呼吸鎖で生成されるフリーラジカルと窒素を除去できると考えられています。
一酸化窒素に関しては、酸素が正常であるときにそれを排除し、低酸素プロセスでNO 2からそれを生成すると考えられています。
改造
アルファとベータのグロビン鎖は、それぞれ染色体16と11にある異なる遺伝子によってコードされています。
ヘモグロビンS（鎌状赤血球または鎌状赤血球貧血）のある人は、ベータグロビン鎖に欠陥があります。欠陥は、関与する遺伝子のヌクレオチド番号20のレベルでの窒素含有塩基の置換からなり、アデニンからチミンへの変化があります。
遺伝子の変異β Sグロビンと呼ばれる染色体の11枚の原因異なるハプロタイプ：セネガル、カメルーン、ベナン、バンツーまたはCARとアジアやアラブ、インド。
鎌状赤血球貧血の患者が示すハプロタイプのタイプを知ることは、異なるハプロタイプの分布を知ることができるため、疫学的に重要ですが、この情報は、疾患の予後を知るための重要なデータも提供します。
例：Bantuハプロタイプはより厳しいことが知られていますが、セネガルとアジアのタイプは穏やかです。
あるハプロタイプと別のハプロタイプの違いは、それらが持っているヘモグロビンFの量にあります。ヘモグロビンFの割合が高く、ヘモグロビンSが低いほど、予後は良好です。ヘモグロビンFの量が少ないほど、ヘモグロビンSの量が多いほど、予後は悪くなります。
これらの変異は、ヘモグロビンS変異とともに常染色体遺伝します。
参考文献
- グロビン。ウィキペディア、フリー百科事典。2018年10月19日13:44 UTC。2019年7月11日、17：26、wikipedia.org
- 「ミオグロビン」ウィキペディア、フリー百科事典。2019年7月7日21:16 UTC。2019年7月11日、20：42、wikipedia.org
- デュランC、モラレスO、エケヴェリS、イザザM。コロンビアのヘモグロビンSキャリアにおけるベータグロビン遺伝子のハプロタイプ。バイオメディカ2012; 32：103-111。利用可能：scielo.org
- Forrellat M、エルナンデスP.ニューログロビン：グロビンファミリーの新しいメンバー。Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27（3）：291-296。で利用可能：scielo.sld
- 「シトグロビン。」ウィキペディア、フリー百科事典。2017年9月1日、17：26 UTC。2019年7月12日00:28 wikipedia.org