αヘリックスは、タンパク質は、そのアミノ酸残基との間の結合の回転の剛性と自由に係る空間に採用することができる最も簡単な二次構造です。
それは、アミノ酸が配置されたスパイラル形状を特徴とし、R基がその外側を向くように、想像上の縦軸の周りに配置されているように見えます。
アルファらせん構造の図（Alejandro Porto、Wikimedia Commons経由）
アルファヘリックスは、1951年にPaulingらによって最初に記述されました。ポリペプチド。
アルファヘリックスの説明は、水素結合によって安定化されたペプチド鎖のすべての可能な構造の検索から生じました。これまで利用できたペプチド結合の共鳴。
この二次構造はタンパク質の中で最も一般的であり、可溶性タンパク質と内在性膜タンパク質の両方で採用されています。タンパク質の60％以上がアルファらせんまたはベータシートの形で存在すると考えられています。
構造
一般に、アルファヘリックスの各ターンには、平均3.6アミノ酸残基があり、長さは約5.4Åです。ただし、ターン角度と長さはタンパク質によって異なり、一次構造のアミノ酸配列に厳密に依存しています。
ほとんどのアルファヘリックスには左巻きがありますが、左巻きのアルファヘリックスを持つタンパク質が存在する可能性があることが現在知られています。どちらか一方が発生する条件は、すべてのアミノ酸が同じ構成（LまたはD）にあることです。これは、それらがスピンの方向に関与しているためです。
タンパク質の世界にとって重要なこれらの構造モチーフの安定化は、水素結合によって与えられます。これらの結合は、ペプチド結合の電気陰性窒素に結合している水素原子と、アミノ酸の電気陰性のカルボン酸酸素原子との間で、それ自体のN末端領域でさらに4箇所発生します。
らせんの各ターンは、次に、分子の全体的な安定性を達成するために不可欠である水素結合によって次のターンに結合されます。
すべてのペプチドが安定したアルファヘリックスを形成できるわけではありません。これは、ヘリックスを形成する鎖内の各アミノ酸の固有の能力によって与えられます。これは、その置換基R基の化学的および物理的性質に直接関連しています。
たとえば、特定のpHでは、多くの極性残基が同じ電荷を取得できるため、それらの間の反発力が大きな歪みを意味するため、らせん内に連続して配置することはできません。
アミノ酸のサイズ、形状、および位置も、らせん安定性の重要な決定要因です。さらに進めることなく、Asn、Ser、Thr、Cysなどの残基が配列内に近接して配置されている場合も、アルファヘリックス構成に悪影響を与える可能性があります。
同様に、特定のペプチドのアルファらせんセグメントの疎水性と親水性は、アミノ酸のR基の同一性にのみ依存します。
内在性膜タンパク質では、アルファヘリックスには強い疎水性の残基が多く含まれ、構成リン脂質の無極性尾部間のセグメントの挿入と構成に厳密に必要です。
一方、可溶性タンパク質は極性残基が豊富なアルファヘリックスを持っているため、細胞質または間質空間に存在する水性媒体との相互作用が改善されます。
機能的重要性
アルファらせんモチーフには、幅広い生物学的機能があります。らせん間の特定の相互作用パターンは、膜タンパク質と可溶性タンパク質の両方の機能、アセンブリ、およびオリゴマー化に重要な役割を果たします。
これらのドメインは多くの転写因子に存在し、遺伝子発現の調節の観点から重要です。それらはまた、構造的に関連性のあるタンパク質や、さまざまな種類の輸送および/または信号伝達機能を持つ膜タンパク質にも存在します。
アルファヘリックスを持つタンパク質のいくつかの古典的な例を次に示します。
ミオシン
ミオシンはアクチン活性化ATPaseであり、筋肉の収縮やさまざまな形態の細胞運動を担っています。筋肉ミオシンと非筋肉ミオシンの両方は、長いアルファらせん状の「尾」によって一緒にリンクされた2つの球状領域または「頭」で構成されています。
コラーゲン
人体の総タンパク質含有量の3分の1は、コラーゲンによって表されます。それは細胞外空間で最も豊富なタンパク質であり、その独特の特徴は、左巻きのらせん構成を持つ3つの平行なストランドで構成される構造モチーフであり、結合して右旋性の三重らせんを形成します。
ケラチン
ケラチンは、脊椎動物のいくつかの上皮細胞によって生成されるフィラメント形成タンパク質のグループです。それらは爪、髪、爪、カメの殻、角、羽の主成分です。そのフィブリル構造の一部は、アルファらせんセグメントで構成されています。
ケラチンの構造化（Mlpatton、Wikimedia Commonsから）
ヘモグロビン
血液中の酸素はヘモグロビンによって運ばれます。この四量体タンパク質のグロビン部分は、それぞれ141残基の2つの同一のアルファヘリックスと、それぞれ146残基の2つのベータチェーンで構成されています。
「ジンクフィンガー」型タンパク質
真核生物は、さまざまな目的で機能するジンクフィンガー様タンパク質を豊富に所有しています。DNA認識、RNAパッケージング、転写活性化、アポトーシス制御、タンパク質フォールディングなどです。多くのジンクフィンガータンパク質は、それらの構造の主要な構成要素としてアルファヘリックスを持ち、それらの機能に不可欠です。
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