サルコメアは、骨格筋および心筋である骨格筋の基本機能ユニットです。骨格筋は随意運動に使用されるタイプの筋肉であり、心筋は心臓の一部である筋肉です。
サルコメアが機能単位であると言うことは、収縮に必要なすべてのコンポーネントが各サルコメアに含まれていることを意味します。実際、骨格筋は数百万の小さなサルコメアで構成されており、筋肉が収縮するたびに個々に短くなります。
サルコメアの顕微鏡写真（上）とその表現（下）
ここにサルコメアの主な目的があります。サルコメアは、一斉に収縮することにより、大きな動きを開始することができます。そのユニークな構造により、これらの小さなユニットは筋肉の収縮を調整できます。
実際、動物の動きは非常に滑らかで複雑なので、筋肉の収縮特性は動物の特徴です。運動は、筋肉が曲がるときに長さを変える必要があります。これには、筋肉を短くできる分子構造が必要です。
構造と部品
骨格筋組織を詳しく調べると、線条と呼ばれる縞模様の外観が観察されます。これらの「ストライプ」は、異なるタンパク質フィラメントに対応する、明暗の交互のバンドのパターンを表します。つまり、これらのストライプは、各サルコメアを構成する絡み合ったタンパク質繊維で構成されています。
筋原線維
筋線維は、筋原線維と呼ばれる数百から数千の収縮性細胞小器官で構成されています。これらの筋原線維は、筋肉組織を形成するために平行に配置されます。ただし、筋原繊維自体は本質的にポリマー、つまりサルコメアの繰り返し単位です。
筋原線維は長くて繊維状の構造であり、互いに積み重ねられた2種類のタンパク質フィラメントでできています。
ミオシンとアクチン
ミオシンは球状の頭部を持つ太い繊維であり、アクチンは筋肉の収縮の過程でミオシンと相互作用する細いフィラメントです。
与えられた筋原線維には、約10,000ミクロンのサルコメアが含まれ、それぞれが約3ミクロンの長さです。各サルコメアは小さいですが、いくつかの凝集したサルコメアは、筋線維の長さにわたっています。
筋フィラメント
各サルコメアは、上記のタンパク質の厚い束と薄い束で構成されており、これらはまとめてフィラメントと呼ばれます。
ミオフィラメントの一部を拡大することにより、それらを構成する分子を特定することができます。太いフィラメントはミオシンでできていますが、細いフィラメントはアクチンでできています。
アクチンとミオシンは、互いに相互作用するときに筋肉の短縮を引き起こす収縮性タンパク質です。さらに、細いフィラメントには、トロポニンとトロポミオシンと呼ばれる、収縮性タンパク質間の相互作用を調節する調節機能を持つ他のタンパク質が含まれています。
特徴
サルコメアの主な機能は、筋肉細胞を収縮させることです。これを行うには、サルコメアは神経インパルスに応答して短くする必要があります。
太いフィラメントと細いフィラメントは短くなりませんが、代わりに互いにスライドし、フィラメントが同じ長さのままでサルコメアが短くなります。このプロセスは、筋収縮のスライディングフィラメントモデルとして知られています。
フィラメントのスライドは筋肉の緊張を引き起こします、これは間違いなくサルコメアの主な貢献です。このアクションは、筋肉に彼らの体力を与えます。
これの簡単な例えは、金属部分を物理的に短くせずに、必要に応じて長いはしごを伸ばしたり折り畳んだりする方法です。
ミオシンの関与
幸い、最近の調査では、この伝票がどのように機能するかについての良い考えが提供されています。スライディングフィラメント理論は、ミオシンが筋節の長さを短くするためにアクチンを引っ張る方法を含むように変更されました。
この理論では、ミオシンの球状頭部はS1領域と呼ばれる領域でアクチンの近くにあります。この領域は、曲がり、それにより収縮を促進するヒンジセグメントが豊富です。
S1ベンディングは、ミオシンがアクチンフィラメントに沿って「歩く」ことができる方法を理解するための鍵となるかもしれません。これは、ミオシンS1フラグメント、その収縮、およびその最終的なリリースを循環させることによって達成されます。
ミオシンとアクチバの連合
ミオシンとアクチンが結合すると、「クロスブリッジ」と呼ばれる拡張機能が形成されます。これらのクロスブリッジは、収縮を可能にするエネルギー分子であるATPの存在下（または非存在下）で形成および切断できます。
ATPがアクチンフィラメントに結合すると、ミオシン結合部位を露出する位置に移動します。これにより、ミオシンの球状頭部がこの部位に結合してクロスブリッジを形成できます。
この結合により、ATPのリン酸基が解離し、ミオシンが機能を開始します。次にミオシンは、筋節が短くなる低エネルギー状態に入ります。
クロスブリッジを壊して、ミオシンが次のサイクルで再びアクチンに結合できるようにするには、別のATP分子のミオシンへの結合が必要です。つまり、ATP分子は収縮と弛緩の両方に必要です。
組織学
筋肉の組織切片は、サルコメアの解剖学的特徴を示しています。ミオシンで構成される太いフィラメントが見え、サルコメアのAバンドとして表されます。
アクチンで構成される細いフィラメントは、アルファアクチニンと呼ばれるZディスク（またはZ線）のタンパク質に結合し、IバンドとAバンドの一部の長さ全体に存在します。
太いフィラメントと細いフィラメントが重なる領域は、フィラメント間に隙間がほとんどないため、見た目が密になっています。細いフィラメントと太いフィラメントが重なるこの領域は、フィラメントの動きが始まる場所であるため、筋肉の収縮にとって非常に重要です。
細いフィラメントはAバンドまで完全には伸びず、太いフィラメントのみを含むAバンドの中央領域が残ります。バンドAのこの中央領域は、バンドAの残りの部分よりわずかに明るく見え、ゾーンHと呼ばれます。
Hゾーンの中心にはMラインと呼ばれる垂直線があり、アクセサリータンパク質が太いフィラメントをまとめています。
サルコメアの組織学の主な構成要素を以下にまとめます。
バンドA
ミオシンタンパク質で構成される太いフィラメントゾーン。
ゾーンH
中央のAバンドゾーン。筋肉がリラックスしているときに、アクチンタンパク質が重複していません。
バンドI
アクチンタンパク質（ミオシンなし）で構成される薄いフィラメントゾーン。
Zディスク
それらは隣接するサルコメア間の境界であり、サルコメアに垂直なアクチン結合タンパク質で構成されています。
ラインM
アクセサリータンパク質によって形成された中央ゾーン。それらは、厚いミオシンフィラメントの中心にあり、サルコメアに垂直です。
前述のように、収縮は、太いフィラメントが細いフィラメントに沿って急速にスライドして筋原線維を短くするときに発生します。ただし、覚えておくべき重要な違いは、筋フィラメント自体は収縮しないことです。それは彼らに短縮または延長する彼らの力を与えるスライドの行動です。
参考文献
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