タンパク質の四次構造：特徴 - 生物学 - 2025

タンパク質の四次構造は、非共有結合力によって結合された各ポリペプチドサブユニット間の空間関係を定義します。高分子タンパク質では、それらを構成する各ポリペプチド鎖はサブユニットまたはプロトマーと呼ばれます。

タンパク質は、1つ（モノマー）、2つ（ダイマー）、いくつか（オリゴマー）、または多くのプロトマー（ポリマー）で構成できます。これらのプロトマーは、類似または非常に異なる分子構造を持つことができます。前者の場合、それらは同型タンパク質であり、後者の場合、異型タンパク質であると言われています。

増殖細胞核抗原タンパク質の四次構造の例。撮影・編集：トーマス・シャフィー。

科学表記法では、生化学者はタンパク質のプロトマー組成を説明するために下付きのギリシャ文字を使用します。例えば、四量体同型タンパク質はα指定された₄四量体タンパク質は、α指定された二つの別個の二量体から成っている間、₂ β ₂。

タンパク質の構造

タンパク質は、さまざまな3次元構成を持つ複雑な分子です。これらの構成は各タンパク質に固有であり、非常に特定の機能を実行できます。タンパク質の構造組織化のレベルは次のとおりです。

一次構造

それは、異なるアミノ酸がポリペプチド鎖に配置されている配列を指す。この配列は、前記タンパク質をコードするDNA配列によって与えられます。

二次構造

ほとんどのタンパク質は、アミノ酸の完全に長い鎖ではなく、らせんまたはシートに規則的に折りたたまれている領域を持っています。この折りたたみは、いわゆる二次構造です。

三次構造

二次構造の折り畳まれた領域は、次に折り畳まれ、よりコンパクトな構造に組み立てられます。この最後の折りたたみが、タンパク質に3次元形状を与えます。

四次構造

複数のサブユニットによって形成されるタンパク質では、4次構造は各サブユニット間に存在する空間的関係であり、非共有結合によってリンクされます。

タンパク質の一次、二次、三次および四次構造、三次元構造。撮影および編集者：アレハンドロポルト。

四次構造の安定性

タンパク質の三次元構造は、弱い相互作用または非共有相互作用によって安定化されます。これらの結合または相互作用は通常の共有結合よりもはるかに弱いですが、それらは多数であり、それらの累積効果は強力です。ここでは、最も一般的な相互作用のいくつかを見ていきます。

疎水性相互作用

一部のアミノ酸には、疎水性側鎖が含まれています。タンパク質がこれらのアミノ酸を持っている場合、分子の折りたたみにより、これらの側鎖がタンパク質の内部に向けられ、水から保護されます。異なる側鎖の性質は、それらが異なる方法で疎水性効果に寄与することを意味します。

ファンデルワールスの相互作用

これらの相互作用は、共有結合でリンクされていない分子または原子が互いに近づきすぎると発生し、これにより、それらの最外部の電子軌道が重なり始めます。

その時、これらの原子の間には、それぞれの中心が近づくにつれて非常に急速に成長する反発力が確立されます。これらは、いわゆる「ファンデルワールス力」です。

負荷と負荷の相互作用

これは、1対の荷電粒子間で発生する静電相互作用です。タンパク質では、このタイプの相互作用は、タンパク質の正味の電荷と、その中に含まれるイオンの個々の電荷の両方が原因で発生します。このタイプの相互作用は、塩橋と呼ばれることもあります。

水素結合

水素結合は、水素結合ドナー基に共有結合された水素原子と結合アクセプター基に属する一対の自由電子との間に確立されます。

水や生体分子の特性を含む多くの分子の特性は、主に水素結合に起因するため、このタイプの結合は非常に重要です。共有結合（電子が共有される）のプロパティと非共有相互作用（電荷-電荷相互作用）のプロパティも共有します。

双極子相互作用

正味電荷を持たないタンパク質を含む分子では、内部電荷の不均一な配置が発生し、一方が極端にもう一方が極端に負になります。これがダイポールと呼ばれるものです。

分子のこの双極子状態は永続的である可能性がありますが、それはまた引き起こされる可能性があります。双極子は、イオンまたは他の双極子に引き付けられます。双極子が永続的である場合、相互作用は誘導双極子との相互作用よりも広い範囲を持ちます。

これらの非共有相互作用に加えて、一部のオリゴマータンパク質は、共有結合の一種であるジスルフィド結合を介して4次構造を安定化させます。これらは、異なるプロトマーのシステインのスルフヒドリル基間で確立されます。

ジスルフィド結合はタンパク質の二次構造の安定化にも役立ちますが、この場合、それらは同じポリペプチド内のシステイニル残基をリンクします（ポリペプチド内ジスルフィド結合）。

プロトマー間の相互作用

上記のように、いくつかのサブユニットまたはプロトマーで構成されるタンパク質では、これらのサブユニットは類似（同型）または異なる（異型）場合があります。

ホモタイプの相互作用

タンパク質を構成するサブユニットは非対称のポリペプチド鎖です。ただし、同型相互作用では、これらのサブユニットはさまざまな方法で関連付けられ、さまざまな種類の対称性を実現できます。

各プロトマーの相互作用グループは、通常、異なる位置に配置されます。そのため、それらは異種相互作用と呼ばれます。異なるサブユニット間の異種相互作用は、各サブユニットが先行するサブユニットに対してねじれ、らせん構造を実現できるように発生する場合があります。

他の場合では、相互作用は、定義されたサブユニットのグループが1つ以上の対称軸の周りに配置されるような方法で発生します。これは、点群対称性として知られています。対称軸が複数ある場合、各サブユニットは隣接する360°/ nを基準に回転します（nは軸の数を表します）。

この方法で得られる対称性のタイプには、たとえば、らせん、三次、二十面体があります。

2つのサブユニットがバイナリ軸を介して相互作用する場合、各ユニットは、その軸を中心に、他方に対して180°回転します。この対称性は、C ₂対称性として知られています。その中で、各サブユニットの相互作用サイトは同一です。この場合、異種の相互作用ではなく、同種の相互作用について説明します。

逆に、二量体の2つの成分間の会合が異種の場合、非対称の二量体が得られます。

異型相互作用

タンパク質内で相互作用するサブユニットは、必ずしも同じ性質のものではありません。12以上の異なるサブユニットで構成されるタンパク質があります。

タンパク質の安定性を維持する相互作用は、ホモタイプの相互作用と同じですが、完全に非対称な分子が一般的に得られます。

ヘモグロビンは、例えば、（αサブユニットの二つの異なる対有する四量体である₂ β ₂）を。

ヘモグロビンの四次構造。撮影および編集者：Benjah-bmm27。アレハンドロポルトによって変更されました。。

参考文献

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