タンパク質の一次構造は、それらを構成する1つまたは複数のポリペプチドのアミノ酸が配置される順序です。タンパク質は、ペプチド結合によって結合されたα-アミノ酸モノマーで構成される生体高分子です。各タンパク質には、これらのアミノ酸の定義された配列があります。
タンパク質は、細胞骨格による細胞の完全性の形成と維持、抗体による外来物質からの体の防御、酵素による体内の化学反応の触媒作用など、さまざまな生物学的機能を実行します。
タンパク質の一次、二次、三次および四次構造、三次元構造。撮影および編集者：アレハンドロポルト。
今日、タンパク質の組成とアミノ酸の配列順序（シーケンス）を決定することは、数年前よりも高速です。この情報は、インターネット（GenBank、PIRなど）を介してアクセスできる国際的な電子データベースに保管されています。
アミノ酸
アミノ酸は、アミノ基とカルボン酸基を含む分子です。α-アミノ酸の場合、それらは水素原子と呼ばれる独特のR基に加えて、アミノ基とカルボキシル基の両方が結合している中心炭素原子（α炭素）を持っていますサイドチェーン。
α-炭素のこの構成により、α-アミノ酸として知られている形成されるアミノ酸はキラルです。互いに鏡像である2つの形態が生成され、LおよびDエナンチオマーと呼ばれます。
生体内のすべてのタンパク質はL型の20個のα-アミノ酸で構成されており、これら20個のアミノ酸の側鎖は異なっており、化学基の多様性が非常に高いです。
基本的に、α-アミノ酸は次のように側鎖の種類に応じて（任意に）グループ化できます。
脂肪族アミノ酸
一部の著者によると、このグループにはグリシン（Gli）、アラニン（Ala）、バリン（Val）、ロイシン（Leu）、イソロイシン（Ile）が含まれています。他の著者には、メチオニン（Met）とプロリン（Pro）も含まれます。
ヒドロキシルまたは硫黄含有側鎖を持つアミノ酸
これには、セリン（Ser）、システイン（Cys）、トレオニン（Thr）、およびメチオニンが含まれています。一部の著者によると、グループにはSerおよびThrのみを含める必要があります。
環状アミノ酸
すでに述べたように、脂肪族アミノ酸の中に他の著者が含まれているプロリンのみで構成されています。
芳香族アミノ酸
フェニルアラニン（Phe）、チロシン（Tyr）、トリプトファン（Trp）。
塩基性アミノ酸
ヒスチジン（His）、リジン（Lys）、アルギニン（Arg）
酸性アミノ酸とそのアミド
アスパラギン酸（Asp）とグルタミン酸（Glu）の酸、およびアスパラギン（Asn）とグルタミン（Gln）のアミドも含まれています。一部の著者はこの最後のグループを2つに分けます。一方では酸性アミノ酸（最初の2つ）、もう一方ではカルボキシルアミドを含むアミノ酸（残りの2つ）です。
ペプチド結合
アミノ酸はペプチド結合を介して互いに結合することができます。これらの結合は、アミド結合とも呼ばれ、1つのアミノ酸のα-アミノ基と別のアミノ酸のα-カルボキシル基の間に確立されます。この結合は、水分子の喪失によって形成されます。
2つのアミノ酸間の結合によりジペプチドが形成されます。新しいアミノ酸が追加されると、トリペプチド、テトラペプチドなどが順次形成されます。
少数のアミノ酸からなるポリペプチドは一般にオリゴペプチドと呼ばれ、アミノ酸の数が多い場合はポリペプチドと呼ばれます。
ポリペプチド鎖に付加される各アミノ酸は、1分子の水を放出します。結合中にH +またはOH-を失ったアミノ酸の部分は、アミノ酸残基と呼ばれます。
これらのオリゴペプチドおよびポリペプチド鎖のほとんどは、一端にアミノ末端基（N末端）を持ち、もう一端に末端カルボキシル（C末端）を持ちます。さらに、それらはそれらを構成するアミノ酸残基の側鎖の間に多くのイオン化可能な基を含むことができます。このため、彼らはポリアンポリスと見なされます。
2つのアミノ酸間のペプチド結合の形成。撮影および編集者：アレハンドロポルト。
アミノ酸配列
各タンパク質には、そのアミノ酸残基の特定の配列があります。この順序は、タンパク質の一次構造として知られているものです。
各生物の個々のタンパク質は種固有です。つまり、人間のミオグロビンは他の人間のミオグロビンと同じですが、他の哺乳類のミオグロビンとの違いはわずかです。
タンパク質に含まれるアミノ酸の量と種類は、ポリペプチド鎖内のこれらのアミノ酸の位置と同じくらい重要です。タンパク質について学ぶために、生化学者は最初に特定の各タンパク質を分離および精製し、次にアミノ酸含有量の分析を行い、最後にその配列を決定する必要があります。
タンパク質を分離および精製するには、遠心分離、クロマトグラフィー、ゲルろ過、透析、限外ろ過などのさまざまな方法と、研究中のタンパク質の溶解度特性の使用があります。
タンパク質に存在するアミノ酸の決定は、3つのステップに従って行われます。1つ目は、加水分解によってペプチド結合を切断することです。続いて、混合物中の異なるタイプのアミノ酸が分離されます。そして最後に、得られたアミノ酸の種類のそれぞれが定量化されます。
タンパク質の一次構造を決定するには、さまざまな方法を使用できます。しかし、現在最も広く使用されているのはエドマン法です。エドマン法は、基本的にN末端アミノ酸を残りの鎖から繰り返しマーキングおよび分離し、放出された各アミノ酸を個別に識別することで構成されています。
タンパク質コーディング
タンパク質の一次構造は、生物の遺伝子にコードされています。遺伝情報はDNAに含まれていますが、タンパク質に変換するには、まずmRNA分子に転写する必要があります。各ヌクレオチドトリプレット（コドン）はアミノ酸をコードします。
可能なコドンは64個あり、タンパク質の構築には20個のアミノ酸しか使用されないため、各アミノ酸は複数のコドンでコード化できます。事実上すべての生物は同じコドンを使用して同じアミノ酸をコードしています。したがって、遺伝暗号はほとんど普遍的な言語と考えられています。
このコードでは、ポリペプチドの翻訳を開始および停止するために使用されるコドンがあります。停止コドンはアミノ酸をコードせず、鎖のC末端で翻訳を停止し、トリプレットUAA、UAG、UGAで表されます。
一方、AUGコドンは通常、開始シグナルとして機能し、メチオニンもコードします。
翻訳後、タンパク質は、断片化による短縮などのいくつかの処理または変更を経て、最終的な構成を達成できます。
参考文献
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