タンパク質の二次構造は、ポリペプチド鎖の一部の局所的に折りたたまれたコンフォメーションを定義する名前です。この構造は、定期的に繰り返されるいくつかのパターンで構成されています。
タンパク質鎖が折り畳まれる方法はたくさんあります。ただし、非常に安定しているのは、これらのフォームの一部のみです。自然界では、タンパク質がとる最も一般的な形態は、αヘリックスとβシートです。これらの構造は、アミノ酸残基の結合角ψ（psi）とφ（phi）で表すことができます。
タンパク質のアルファらせんの球と棒の図とモデル（二次構造）。撮影および編集者：アレハンドロポルト。
アミノ酸残基の側鎖間に確立された相互作用は、タンパク質の二次構造を安定化、または逆に不安定化するのに役立ちます。二次構造は、多くの繊維状タンパク質の構成で観察できます。
歴史
前世紀の30年代に、ウィリアムアッツベリーはX線を使用して、髪のタンパク質とヤマアラシの羽毛のタンパク質に、定期的に繰り返される構造のセグメントがあることを発見しました。
これらの結果に基づいて、そして水素結合がペプチド結合の極性グループの向きで表されるという重要性の知識に基づいて、ウィリアム・ポーリングと共同研究者は、結果として、タンパク質が持つ可能性のある規則的な立体配座を仮定的に決定しました。
ポーリングと彼の共同研究者は、50年代にポリペプチド鎖の結合で満たされなければならないいくつかの仮定を確立しました。そもそも、2つの原子がそれらの距離よりも短い距離で互いに近づくことはできないということです。ファンデルワールスのそれぞれのラジオ。
彼らはまた、鎖の折りたたみを安定させるために非共有結合が必要であることを示した。
これらの仮定と以前の知識に基づいて、分子モデルを使用して、αヘリックスやβシートなど、自然界で最も頻繁に見られるものを含む、タンパク質のいくつかの規則的なコンフォメーションを説明することができました。 。
Αらせん
これは、最も単純な二次構造であり、ポリペプチド鎖は仮想軸の周りに丸められ、圧縮された形で配置されます。さらに、各アミノ酸の側鎖はこのらせん骨格から突き出ています。
この場合、アミノ酸は、結合角-が-45°〜-50°、φが-60°になるように配置されています。これらの角度は、α-炭素とカルボニルの酸素の間の結合、および各アミノ酸の窒素とα-炭素の間の結合をそれぞれ指します。
さらに、科学者は、αヘリックスの各ターンに3.6アミノ酸残基が存在し、このターンは常にタンパク質で右旋性であることを確認しました。最も単純な構造であることに加えて、α-ヘリックスはα-ケラチンの主要な形態であり、球状タンパク質のアミノ酸の約25％がこの構造を採用しています。
αへリックスは、その多数の水素結合により安定化されています。したがって、らせんの各ターンで、このタイプの3つまたは4つのリンクが確立されます。
水素結合では、ペプチド結合の窒素と次の4番目のアミノ酸のカルボニル基の酸素原子が、その鎖のアミノ末端側の方向に相互作用します。
科学者は、すべてのアミノ酸が同じ立体異性配置を持っている限り、α-ヘリックスはL-またはD-アミノ酸で構成されるポリペプチド鎖から形成できることを示しました。さらに、天然のL-アミノ酸は、右と左の両方に回転するαヘリックスを形成することができます。
ただし、一次構造が安定性に影響を与えるため、すべてのポリペプチドが安定したαヘリックスを形成できるわけではありません。一部のアミノ酸のR鎖は構造を不安定にし、αヘリックスのコンフォメーションを妨げます。
Βシート
βシート、またはβ折りシートでは、各アミノ酸残基は、先行するアミノ酸残基に対して180°回転しています。このようにして、結果はポリペプチド鎖の骨格が伸ばされたままであり、ジグザグまたはアコーディオンの形をしている。
アコーディオンで折りたたまれたポリペプチド鎖を互いに隣接して配置し、両方の鎖の間に線状水素結合を生成することができます。
2つの隣接するポリペプチド鎖を平行に配置できます。つまり、両方をアミノ-カルボキシル方向に配向して、平行なβシートを形成できます。あるいは、それらは反対方向に配置されてもよく、逆平行βシートが形成される。
隣接するアミノ酸残基の側鎖は、鎖の主鎖から反対方向に突き出ており、交互のパターンになります。一部のタンパク質構造は、β構造のアミノ酸タイプを制限します。
たとえば、密に詰まったタンパク質では、グリシンやアラニンなどの短いR鎖アミノ酸は、それらの接触面でより頻繁になります。
タンパク質の二次構造のβシート。撮影および編集者：プレストンマナースクール+ JFL。
二次構造の他の構造
プロペラ3
この構造は、αヘリックスと10個の要素で構成される水素結合ループによって提示される3.6ではなく、1ターンあたり3つのアミノ酸残基を提示することを特徴としています。この構造はいくつかのタンパク質で観察されていますが、自然界ではあまり一般的ではありません。
Πらせん
一方、この構造は、スパイラルターンごとに4.4アミノ酸残基と水素結合の16員ループを持っています。この構成は立体的に可能ですが、実際には確認されていません。
この原因として考えられるのは、中空の中心であり、ファンデルワールス力を作用させるには大きすぎ、構造の安定化に役立ちますが、水分子を通過させるには小さすぎます。
超二次構造
超二次構造は、αヘリックスとβ折りシートの二次構造の組み合わせです。これらの構造は、多くの球状タンパク質で発生する可能性があります。可能な組み合わせはさまざまで、それぞれに独自の特性があります。
超二次構造のいくつかの例は次のとおりです。2つの平行なβシートがαヘリックスセグメントによって結合されているβαβユニット。2つの連続したαヘリックスによって特徴付けられるが、側鎖の互換性に関連する非ヘリックスセグメントによって分離されたααユニット。
いくつかのβシートはそれ自体で折り畳んでβバレル構成にすることができますが、それ自体で折り畳まれた逆平行βシートはギリシャキーと呼ばれる超二次構造を構成します。
参考文献
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