筋原繊維はまた、筋肉の繊維として知られている筋細胞の構造単位です。それらは非常に豊富で、それらは平行に配置され、これらの細胞のサイトゾルによって埋め込まれます。
横紋筋細胞または筋線維は非常に長い細胞で、長さは最大15 cm、直径は10〜100μmです。その原形質膜は筋鞘として、その細胞質は筋原形質として知られています。
人間の筋肉構造の図（出典：Deglr6328〜commonswiki、Wikimedia Commons経由）
これらの細胞内には、筋原線維に加えて、筋節として知られる複数の核およびミトコンドリア、ならびに筋小胞体として知られる顕著な小胞体があります。
筋原線維は、脊椎動物の筋肉の「収縮要素」として認識されています。それらはそれらにそれらに弾力性があり、引き込み可能な特性を与えるものであるいくつかのタイプのタンパク質で構成されています。さらに、それらは筋線維の筋質の重要な部分を占めます。
筋繊維の違い
筋繊維には2つのタイプがあります：横紋筋と平滑筋で、それぞれ解剖学的分布と特定の機能を備えています。筋原線維は特に重要であり、骨格筋を構成する横紋筋線維で明白です。
横紋繊維は、顕微鏡で見ると横方向の帯の繰り返しパターンを示し、骨格筋と心筋の一部に関連しています。
一方、滑らかな繊維は、顕微鏡下では同じパターンを示さず、血管系と消化器系（およびすべての内臓）の特徴的な筋肉に見られます。
一般的な特性
筋原線維は、2種類の収縮性フィラメント（筋フィラメントとも呼ばれます）で構成されています。これらのフィラメントは、糸状タンパク質のミオシンとアクチンで構成されています。これについては、後で説明します。
骨格筋の筋原線維のグラフィック表現（出典：Wikimedia Commonsを介してBruceBlausから変更）
筋原線維の収縮性タンパク質の半減期は5日から2週間の範囲であるため、収縮の観点だけでなく、合成および再生の観点からも、筋肉は非常に動的な組織であるとさまざまな研究者が判断しています。その構造要素の。
筋細胞または繊維の各筋原線維の機能単位は、サルコメアと呼ばれ、アクチン筋フィラメントが平行に伸びる「Zバンドまたはライン」として知られる領域によって区切られます。
筋原線維は筋原形質のかなりの部分を占めるので、これらの線維性構造は、それらが属する細胞の核の位置を、筋鞘に近い細胞の周辺に向かって制限する。
いくつかの人間の病理は、筋原線維束の内部への核の変位に関連しており、これらは中心核ミオパシーとして知られています。
筋原線維の形成または「筋原線維形成」
最初の筋原線維は、胚の骨格筋の発達中に組み立てられます。
サルコメア（筋原線維の機能単位）を構成するタンパク質は、最初に、アクチンフィラメントと非筋肉ミオシンIIおよびα特異的アクチンの小さな部分で構成される「プレミオフィブリル」の端と側面から整列されます筋肉の。
これが発生すると、α-アクチンの心臓および骨格のアイソフォームをコードする遺伝子が、筋線維で異なる比率で発現します。最初に、表現される心臓のアイソフォームの量が多くなり、次に骨格のイソフォームに変化します。
プレミオフィブリルの形成後、発生期のミオフィブリルはプレミオフィブリル形成のゾーンの後ろに集まり、これらの中で筋ミオシンII形態が検出されます。
この時点で、ミオシンフィラメントは他の特定のミオシン結合タンパク質と整列し、複雑になります。これは、アクチンフィラメントにも当てはまります。
構造と構成
少し前に述べたように、筋原線維は収縮性タンパク質の筋フィラメントで構成されています。アクチンとミオシンは、それぞれ薄い筋フィラメントと厚い筋フィラメントとしても知られています。これらは光学顕微鏡で見ることができます。
-薄いフィラメント
筋原線維の細いフィラメントは、サイズが小さい球状のポリマー（アクチンG）のポリマーである、繊維状のアクチン（アクチンF）のタンパク質で構成されています。
G-アクチン（F-アクチン）の繊維状のストランドは、らせん状にコイル状になる二重ストランドを形成します。これらの単量体のそれぞれは、多かれ少なかれ40 kDaであり、特定の部位でミオシンに結合することができます。
これらのフィラメントは直径約7 nmで、IバンドとAバンドと呼ばれる2つの領域の間にあります。
具体的には、各細いフィラメントは3つの太いフィラメントから対称的に分離され、各太いフィラメントは6つの細いフィラメントで囲まれています。
細いフィラメントと太いフィラメントは、太いフィラメントから突き出た「クロスブリッジ」を介して相互に作用し、14 nmに近い間隔で筋原線維構造に現れます。
筋原線維とその断面を構成する筋フィラメントの概略図（出典：ウィキメディア・コモンズ経由のカムラン・マクスード93）
アクチンフィラメントと他の関連タンパク質は、Z線の「エッジ」上に広がり、ミオシンフィラメントと各筋節の中心に向かって重なります。
-厚いフィラメント
太いフィラメントはミオシンIIタンパク質（それぞれ510 kDa）のポリマーで、「Aバンド」として知られる領域によって区切られています。
ミオシンのミオフィラメントの長さは約16 nmで、六角形の配置で配置されます（筋原線維の断面が観察される場合）。
各ミオシンIIフィラメントは、それぞれがクラブ状の領域または「ヘッド」を持ち、フィラメントを形成するために「バンドル」に配置された2つのポリペプチド鎖からなる多数のミオシン分子が詰まったもので構成されています。
両方の束は、各筋節の中央の両端を横切って保持されているため、各ミオシンの「頭」は、細いフィラメントが付着しているZ線に向けられています。
ミオシンヘッドは、ATP分子の結合部位を持っているため、非常に重要な機能を果たします。また、筋肉の収縮中に、クロスブリッジを形成して薄いアクチンフィラメントと相互作用することができます。
-関連タンパク質
アクチンフィラメントは、ジストロフィンとして知られている別のタンパク質との相互作用のおかげで、筋線維（筋鞘）の原形質膜に「固定」または「固定」されています。
さらに、トロポニンとトロポミオシンとして知られる2つの重要なアクチン結合タンパク質があり、アクチンフィラメントと一緒になってタンパク質複合体を形成します。両方のタンパク質は、細いフィラメントと太いフィラメントの間で起こる相互作用の調節に不可欠です。
トロポミオシンは、2つのストランド間の溝の領域でアクチンヘリックスと特異的に結合する2本鎖の繊維状分子でもあります。トロポニンは、アクチンフィラメント上に間隔を置いて配置された3成分の球状タンパク質複合体です。
この最後の複合体は、筋線維の収縮プロセスを調節するカルシウム依存の「スイッチ」として機能します。そのため、それが最も重要です。
脊椎動物の横紋筋には、それぞれタイチンとネブリンとして知られる太いフィラメントと細いフィラメントと相互作用する他の2つのタンパク質もあります。
ネブリンはアクチンフィラメントの長さを調節する上で重要な機能を持っていますが、タイチンはM線として知られる筋節の領域でミオシンフィラメントのサポートと固定に関与しています。
その他のタンパク質
Mラインのミオシンフィラメントの固定に関与する、ミオシン結合タンパク質Cおよびミオメシンと呼ばれる厚いミオフィラメントに関連する他のタンパク質があります。
特徴
筋原線維は、脊椎動物の移動能力に基本的な影響を及ぼします。
それらは筋肉装置の線維性および収縮性タンパク質複合体によって構成されているため、これらは、（骨格の横紋筋における）動きと変位につながる神経刺激への応答を実行するために不可欠です。
体重の40％以上を占める骨格筋の議論の余地のない動的特性は、同時に、人体のタンパク質の50〜70％を保有する筋原線維によって付与されます。
筋原線維は、これらの筋肉の一部として、そのすべての機能に関与しています。
- 機械的：化学エネルギーを機械的エネルギーに変換して力を発生させ、姿勢を維持し、動きを生み出すなど。
- 代謝：筋肉は基礎エネルギー代謝に関与し、アミノ酸や炭水化物などの基本的な物質の貯蔵場所として機能します。それはまた、熱の生成、ならびに身体活動またはスポーツ運動中に使用されるエネルギーおよび酸素の消費に寄与する。
筋原線維は主にタンパク質で構成されているため、空腹時または飢餓時の血糖値の維持に寄与するアミノ酸の貯蔵および放出部位を表します。
また、これらの筋肉構造からのアミノ酸の放出は、皮膚、脳、心臓および他の器官などの他の組織の生合成の必要性の観点から重要です。
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