トランスフェラーゼ：プロセス、関数、命名法、サブクラス - 生物学 - 2025

トランスフェラーゼは、のような別の作用にドナーとして作用する基質の官能基を転移する酵素である受信機。生命に不可欠な代謝過程のほとんどは、トランスフェラーゼ酵素を含みます。

これらの酵素によって触媒される反応の最初の観察は、1953年にRKモートン博士によって文書化されました。博士はアルカリホスファターゼからリン酸基の受容体として作用するβ-ガラクトシダーゼへのリン酸基の移動を観察しました。

グリシンN-メチルトランスフェラーゼ（出典：Jawahar SwaminathanおよびMSDスタッフ、ヨーロッパバイオインフォマティクスインスティテュートのWikimedia Commons経由）

トランスフェラーゼ酵素の命名法は一般に、反応で官能基を受け入れる分子の性質に応じて作成されます。たとえば、DNA-メチルトランスフェラーゼ、グルタチオン-トランスフェラーゼ、1,4-α-グルカン6-α-グルコシルトランスフェラーゼ、とりわけ。

トランスフェラーゼは、特に食品および医薬品産業において、バイオテクノロジー的に重要な酵素です。それらの遺伝子は、有機体で特定の活動を実行するように改変することができ、したがって、栄養上の利点を超えて消費者の健康に直接貢献することができます。

腸内細菌叢のプレバイオティクス薬は、腸内の有益な微生物の成長と発達に有利な炭水化物の形成に関与するため、トランスフェラーゼが豊富です。

トランスフェラーゼによって触媒されるプロセスの欠陥、構造的損傷、および中断は、細胞内での産物の蓄積を引き起こします。

トランスフェラーゼの機能不全は、とりわけ、ガラクトース血症、アルツハイマー病、ハンチントン病などの疾患を引き起こす。

彼らが参加する生物学的プロセス

トランスフェラーゼが関与する多くの代謝プロセスには、グリコシドの生合成と糖の代謝一般があります。

グルコトランスフェラーゼ酵素は、赤血球の表面にあるA抗原とB抗原の結合に関与します。抗原結合のこれらの変動は、B-トランスフェラーゼの元の構造のPro234Serアミノ酸の多型によって引き起こされます。

肝臓のグルタチオン-S-トランスフェラーゼは、肝臓細胞の解毒に関与し、活性酸素種（ROS）、フリーラジカル、細胞質に蓄積する過酸化水素から保護するのに役立ちます。毒性が高い。

グルタチオン-S-トランスフェラーゼ（出典：ジャワハールスワミナタンおよびWikimedia Commonsを介したEuropean Bioinformatics InstituteのMSDスタッフ）

アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼは、ヌクレオチドの代謝におけるピリミジンの生合成を触媒し、複数の細胞プロセス（例えば、ATPおよびGTPなど）で使用される核酸の基本成分および高エネルギー分子を触媒します。

トランスフェラーゼは、細胞要素の合成に必要な情報をコードするDNA配列をエピジェネティックなメカニズムによってサイレンシングすることにより、多くの生物学的プロセスの調節に直接関与します。

ヒストンアセチルトランスフェラーゼは、アセチル-CoA分子からアセチル基を転移させることにより、ヒストン上の保存されたリジン残基をアセチル化します。このアセチル化は、ユークロマチンの巻き戻しや緩和に関連する転写の活性化を刺激します。

ホスホトランスフェラーゼは、おそらくすべての細胞代謝の状況でリン酸基の転移を触媒します。炭水化物のリン酸化に重要な役割を果たします。

アミノトランスフェラーゼは、ビタミンB6依存性酵素によって媒介される多くのアミノ酸変換の1つである、アミノ酸からオキソ酸へのアミノ基の可逆的転移を触媒します。

特徴

トランスフェラーゼは、以下に示す反応を実行することにより、化学基の移動を触媒します。次の方程式では、文字「X」は官能基「Y」のドナー分子を表し、「Z」はアクセプターとして機能します。

XY + Z = X + YZ

これらは、その組成に強い電気陰性および求核要素を持つ酵素です。これらの要素は酵素の移動能力に責任があります。

トランスフェラーゼによって動員される基は、一般に、とりわけ、アルデヒドおよびケトン残基、アシル、グルコシル、アルキル、窒素および窒素に富む基、リン、硫黄含有基である。

命名法

トランスフェラーゼの分類は、1961年に酵素委員会によって提案された酵素の分類の一般的な規則に従います。委員会によると、各酵素はその分類の数値コードを受け取ります。

コード内の番号の位置は、分類の各部門またはカテゴリを示し、これらの番号の前には文字「EC」が付いています。

トランスフェラーゼの分類では、最初の数字は酵素クラスを表し、2番目の数字は転送するグループのタイプを表し、3番目の数字はそれらが作用する基質を表します。

トランスフェラーゼのクラスの命名法はEC.2です。これには10個のサブクラスがあるため、コードがEC.2.1からEC.2.10の酵素があります。サブクラスの各表記は、主に酵素を転送するグループのタイプに従って作成されます。

サブクラス

トランスフェラーゼファミリー内の酵素の10のクラスは次のとおりです：

EC.2.1炭素原子の移動基

それらは単一の炭素を含むグループを転送します。たとえば、メチルトランスフェラーゼはメチル基（CH3）をDNAの窒素含有塩基に転移します。このグループの酵素は、遺伝子の翻訳を直接調節します。

EC.2.2アルデヒドまたはケトン基の移動

それらは、受容体基として糖類を有するアルデヒド基およびケトン基を動員する。カルバミルトランスフェラーゼは、ピリミジンの調節と合成のメカニズムを表します。

EC.2.3アシルトランスフェラーゼ

これらの酵素はアシル基をアミノ酸の誘導体に転移します。ペプチジルトランスフェラーゼは、翻訳プロセス中に隣接するアミノ酸間のペプチド結合の本質的な形成を行います。

EC.2.4グリコシルトランスフェラーゼ

それらは、リン酸糖基をドナー基として使用して、グリコシド結合の形成を触媒する。すべての生物は糖脂質と糖タンパク質の合成に関与しているため、糖転移酵素のDNA配列を提示します。

EC.2.5メチル基以外のアルキル基またはアリール基の転移

それらは、例えばジメチル基のようなアルキル基またはアリール基（CH3以外）を動員します。その中には、先に述べたグルタチオントランスフェラーゼがあります。

EC.2.6窒素基の移動

このクラスの酵素は、-NH2や-NHなどの窒素基を転移します。これらの酵素には、アミノトランスフェラーゼとトランスアミナーゼが含まれます。

EC.2.7リン酸基を含む転移基

それらは基質のリン酸化を触媒する。一般に、これらのリン酸化の基質は糖と他の酵素です。ホスホトランスフェラーゼは糖を細胞内に輸送し、同時にそれらをリン酸化します。

EC.2.8硫黄を含む移動グループ

それらはそれらの構造に硫黄を含むグループの移動を触媒することによって特徴付けられます。コエンザイムAトランスフェラーゼはこのサブクラスに属します。

EC.2.9セレンを含む移動グループ

それらは一般的にセレニオトランスフェラーゼとして知られています。これらは、L-セリル基を動員してRNAを転移させる。

EC.2.10モリブデンまたはタングステンを含む移動グループ

このグループのトランスフェラーゼは、モリブデンまたはタングステンを含むグループを、アクセプターとしてスルフィド基を持つ分子に動員します。

参考文献

1. Alfaro、JA、Zheng、RB、Persson、M.、Letts、JA、Polakowski、R.、Bai、Y.、…&Evans、SV（2008）。ABO（H）血液型AおよびBグリコシルトランスフェラーゼは、特定の構造変化を介して基質を認識します。Journal of Biological Chemistry、283（15）、10097-10108。
2. Aranda Moratalla、J。（2015）。DNA-メチルトランスフェラーゼの計算研究。DNAメチル化のエピジェネティックなメカニズムの分析（バレンシア大学スペイン、博士論文）。
3. アームストロング、RN（1997）。グルタチオントランスフェラーゼの構造、触媒機構、進化。毒物学における化学的研究、10（1）、2-18。
4. Aznar Cano、E.（2014）。表現型および遺伝子型の方法による»Helicobacter pylori»のファージの研究（博士論文、Universidad Complutense de Madrid）
5. Boyce、S.&Tipton、KF（2001）。酵素の分類と命名法。eLS。
6. ブレスニック、E。、およびモセ、H。（1966）。ラット肝臓のアスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ。生化学ジャーナル、101（1）、63。
7. ガニョン、SM、レッグ、MS、ポラコウスキー、R。、レッツ、JA、パーソン、M。、リン、S。、…、ボリソヴァ、SN（2018）。保存された残基Arg188およびAsp302は、ヒトABO（H）血液型AおよびBグリコシルトランスフェラーゼにおける活性部位の組織化および触媒作用にとって重要です。糖鎖生物学、28（8）、624-636
8. グライムズ、WJ（1970）。正常および形質転換細胞におけるシアル酸トランスフェラーゼおよびシアル酸レベル。生化学、9（26）、5083-5092。
9. グライムズ、WJ（1970）。正常および形質転換細胞におけるシアル酸トランスフェラーゼおよびシアル酸レベル。生化学、9（26）、5083-5092。
10. Hayes、JD、Flanagan、JU、&Jowsey、IR（2005）。グルタチオントランスフェラーゼ。アンヌ。牧師牧師。トキシコール。、45、51〜88。
11. Hersh、LB、およびJencks、WP（1967）。コエンザイムAトランスフェラーゼの反応速度論と交換反応。Journal of Biological Chemistry、242（15）、3468-3480
12. Jencks、WP（1973）。11コエンザイムAトランスフェラーゼ。酵素（第9巻、483-496ページ）。アカデミックプレス。
13. Lairson、LL、Henrissat、B.、Davies、GJ、およびWithers、SG（2008）。グリコシルトランスフェラーゼ：構造、機能、およびメカニズム。生化学の年次レビュー、77
14. Lairson、LL、Henrissat、B.、Davies、GJ、およびWithers、SG（2008）。グリコシルトランスフェラーゼ：構造、機能、およびメカニズム。生化学の年次レビュー、77。
15. Lambalot、RH、Gehring、AM、Flugel、RS、Zuber、P.、LaCelle、M.、Marahiel、MA、…&Walsh、CT（1996）。ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの新しい酵素スーパーファミリー。化学と生物学、3（11）、923-936
16. マガモ、C。、トルコス、M.、Leditschke、J。、キャンベル、P。、およびリース、S。（1999）。SIDS乳児の脳幹におけるコリンアセチルトランスフェラーゼの免疫反応性の低下、ムスカリン性m2受容体の免疫反応性の低下。神経病理学および実験神経学のジャーナル、58（3）、255-264
17. Mannervik、B.（1985）。グルタチオントランスフェラーゼのアイソザイム。酵素学および分子生物学の関連分野における進歩、57、357-417
18. MEHTA、PK、HALE、TI、およびCHRISTEN、P。（1993）。アミノトランスフェラーゼ：相同性の実証と進化的サブグループへの分割。European Journal of Biochemistry、214（2）、549-561
19. モンロ、RE、スタヘリン、T。、セルマ、ML、およびバスケス、D。（1969年1月）。リボソームのペプチジルトランスフェラーゼ活性。コールドスプリングハーバーでの定量生物学に関するシンポジウム（Vol。34、pp。357-368）。コールドスプリングハーバーラボラトリープレス。
20. モンテス、CP（2014）。食品中の酵素？食用の生化学。UNAM University Magazine、15、12。
21. モートン、RK（1953年）。加水分解酵素のトランスフェラーゼ活性。自然、172（4367）、65。
22. 根岸誠、ペダーセン、LG、ペトロチェンコ、E。、シェブツォフ、S。、ゴロホフ、A。、角田康夫、およびペダーセン、LC（2001）。スルホトランスフェラーゼの構造と機能。生化学および生物物理学のアーカイブ、390（2）、149-157
23. 国際生化学および分子生物学連合（NC-IUBMB）の命名委員会。（2019）。qmul.ac.ukから取得
24. Rej、R.（1989）。病気のアミノトランスフェラーゼ。臨床検査の臨床、9（4）、667-687。
25. Xu、D.、Song、D.、Pedersen、LC、&Liu、J.（2007）。ヘパラン硫酸2-O-スルホトランスフェラーゼとコンドロイチン硫酸2-O-スルホトランスフェラーゼの変異研究 Journal of Biological Chemistry、282（11）、8356-8367