トロポミオシンは、脊椎動物の横紋骨格筋の筋細胞および一部の無脊椎動物の筋細胞の筋原線維における細いフィラメントの一部である3つのタンパク質の一つです。
これは主に筋原線維のアクチンフィラメントに関連していますが、程度は低いものの、非筋細胞の細胞骨格のアクチンフィラメントにも関連している可能性があることを示す報告があります。
トロポミオシンの原子モデル（出典：Spid〜commonswikiを想定（著作権の主張に基づく）。WikimediaCommons経由）
これは、1946年から1948年の間に初めて単離され、結晶化されました。ミオフィラメントの2つの最も豊富なタンパク質であるアクチンとミオシンを得るために何年も前に使用されたものと同様のプロトコルを使用しました。
骨格筋細胞では、トロポミオシンはトロポニンとともに、カルシウムの「センサー」として機能する調節タンパク質デュオを構成します。彼らは収縮を指示する神経刺激に反応して細胞に入ります。
特徴
脊椎動物の細胞では、トロポミオシンは、骨格筋と平滑筋の両方の筋筋原線維の細いフィラメントの一部として必ず見つかり、そこでは調節機能を発揮します。
科学者たちはトロポミオシンを非対称性タンパク質であり、熱に対して非常に安定している（熱安定性）と説明しています。その重合は、それが見つかる媒体のイオン濃度に依存しているようです。
それは、真核生物に広く分布している繊維状およびらせん状タンパク質の大きく複雑なファミリーに属しています。脊椎動物では、トロポミオシンは2つの大きなグループに分類されます。
-高分子量のもの（284〜281アミノ酸の間）。
・低分子量（245〜251アミノ酸）のもの。
すべてのアイソフォームは、個別に調べた場合、40の倍数であるアミノ酸残基の数を持っています。両方のタンパク質が複合体を形成している場合、これらのアミノ酸の「クラスター」のそれぞれがG-アクチンモノマーと相互作用するという仮説があります。細いフィラメントで。
哺乳類には、トロポミオシンの少なくとも20種類のアイソフォームが含まれており、代替プロモーターを通じて発現される4つの遺伝子によってコードされ、その産物（mRNA）は代替スプライシング（「スプライシング」）によって処理されます。
これらのアイソフォームのいくつかは、異なる発現をします。いくつかは特定の筋肉組織に見られ、発達の特定の時期にのみ発現する場合があるため、多くは組織および病期に固有です。
構造
トロポミオシンは、分子量が70 kDaに近く、長さが400 nmを超える、それぞれ284アミノ酸残基の2つのコイル状アルファポリペプチドヘリックスで構成される二量体タンパク質です。
複数のアイソフォームが存在する可能性があるため、それらの構造は2つの同一または2つの異なる分子で構成され、それぞれホモダイマーまたはヘテロダイマーのタンパク質を形成します。これらは、アクチンフィラメントに結合する「強さ」が異なります。
形状がフィラメント状のトロポミオシン分子は、細いフィラメントのF-アクチン鎖を構成するG-アクチンポリマー鎖の間に存在する「溝」領域にあります。一部の著者は、これらの関連を両方のタンパク質間の「形態の相補性」と表現しています。
このタンパク質の配列は、繰り返されるヘプタペプチド（7アミノ酸）の「ひも」として考えられ、その個々の特性と特性は、その構造を構成する2つのヘリックスの安定したパッケージングを促進し、その間に結合部位が形成されます。アクチン。
トロポミオシン繊維とアクチン繊維の間の結合は、主に静電相互作用を介して発生します。
トロポミオシンのN末端は、さまざまな筋肉アイソフォーム間で高度に保存されています。そのため、最初の9個の残基のうち8個はヒトからショウジョウバエ（ショウジョウバエ）まで同一であり、最初の20個のN末端残基のうち18個はすべての脊椎動物で保存されています。
特徴
トロポミオシンとトロポニンは、以前に説明したように、脊椎動物と一部の無脊椎動物の骨格線維と心臓線維の筋収縮の2つの調節要素を構成します。
トロポニンは3つのサブユニットで構成されるタンパク質複合体です。1つはカルシウムに反応してそれに結合し、もう1つはトロポミオシンに結合し、もう1つはアクチンFフィラメントに結合します。
各トロポミオシン分子は、前者の動きを調節するトロポニン複合体と関連しています。
筋肉が弛緩すると、トロポミオシンはアクチンのミオシン結合部位をブロックする特別なトポロジーになり、収縮を防ぎます。
筋線維が適切に刺激されると、細胞内カルシウム濃度が増加し、トロポミオシンに関連するトロポニンの構造変化を引き起こします。
トロポニンの構造変化はトロポミオシンの構造変化も誘発し、その結果、act-ミオシン結合部位の「放出」が起こり、筋原線維の収縮が可能になります。
トロポミオシンが見つかる非筋肉細胞では、トロポミオシンは明らかに構造的機能または細胞の形態と移動性の調節を果たします。
アレルゲンとしてのトロポミオシン
トロポミオシンは、動物由来の食品によって引き起こされるアレルギー反応の場合、最も豊富なアレルギー性筋肉タンパク質の1つとして識別されています。
それは脊椎動物と無脊椎動物の両方の筋肉と非筋肉細胞に存在します。さまざまな研究により、エビ、カニ、ロブスターなどの甲殻類によって引き起こされるアレルギー反応は、過敏性アレルギー患者の血清中の免疫グロブリンによるそれらのエピトープの「検出」の結果であることが明らかになっています。
このタンパク質は、例えば、エビにアレルギーのある患者は、同様の特徴を持つタンパク質を持つ他の甲殻類や軟体動物にもアレルギーがあるため、交差反応性アレルゲンとして機能すると考えられています。
参考文献
- Ayuso、GRR、およびLehrer、SB（1999）。トロポミオシン：無脊椎動物のアレルゲン。International Journal of Allergy and Immunology、119、247–258。
- ドミンゲス、R。（2011）。トロポミオシン：ゲートキーパーのアクチンフィラメントに対する見解。Biophysical Journal、100（4）、797–798。
- Farah、C.&Reinach、F.（1995）。トロポニン複合体と筋収縮の調節。FASEB、9、755〜767。
- フィリップス、GN、フィラー、JP、およびコーエン、C。（1986）。トロポミオシンの結晶構造と筋肉の調節。Journal of Molecular Biology、192、111〜131。
- ロス・M・アンド・パウリーナ・W（2006）。組織学。細胞と分子生物学が関連付けられたテキストとアトラス（第5版）。リッピンコットウィリアムズ&ウィルキンス。