バリンは、タンパク質の「基本的な」成分として同定さ22個のアミノ酸に属します。頭字語「Val」と文字「V」で識別されます。このアミノ酸は人体では合成できないため、人間の必須アミノ酸9種に分類されます。
多くの球状タンパク質は、バリンとロイシン残基が豊富に含まれている内部にあります。どちらも疎水性相互作用によって関連付けられており、構造の折りたたみとタンパク質の3次元構造に不可欠であるためです。
アミノ酸バリンの化学構造（出典：ウィキメディア・コモンズ経由のクラベシン）
バリンは1856年に膵臓の水性抽出物からV. Grup-Besanezによって初めて精製されました。しかし、「バリン」という名前は1906年にE.フィッシャーによって造られました。彼が人工的に合成し、その構造が一般に「バレリアン」として知られる植物に見られる吉草酸の構造と非常に似ていることを観察したときです。
バリンは、脊椎動物によって共有されている特定のタンパク質の保存された位置にあるアミノ酸の1つです。たとえば、脊椎動物のチトクロームCの80位では、ロイシン、バリン、イソロイシン、メチオニンが同じ順序で見つかります。
靭帯、腱、血管、糸、クモの巣などの耐性があり、硬くて弾性のある組織や生体材料では、他のアミノ酸との疎水性相互作用により柔軟性と耐性を提供する大量のバリンが見つかります。
ヘモグロビンのβ鎖のバリン残基の代わりにグルタミン酸残基を置換すると、ヘモグロビンの血液中の酸素輸送に関与するタンパク質であり、ヘモグロビン「S」を生じさせるタンパク質構造の形成を低下させます。
この突然変異は、赤血球が特徴的な三日月形または鎌形を獲得する病理学的状態である、鎌状赤血球貧血または鎌状赤血球症を引き起こします。
今日最も使用されている除草剤の一部は、活性化合物としてスルホニル尿素とメチルスルホメツロンを含み、バリン、ロイシン、イソロイシンの合成の最初のステップに必要な酵素アセト乳酸シンターゼに損傷を引き起こします。これらの農薬による被害は、草や雑草が正常に発達するのを妨げます。
特徴
バリンは、5つの炭素骨格を持つアミノ酸であり、脂肪族側鎖を持つアミノ酸のグループに属しています。その疎水性は、フェニルアラニン、ロイシン、イソロイシンと比較できるほどです。
それらのR基または側鎖に炭化水素鎖を有するアミノ酸は、一般に、分枝または分枝鎖アミノ酸として文献で知られている。バリン、フェニルアラニン、ロイシン、イソロイシンがこのグループに含まれます。
一般に、このグループのアミノ酸は、タンパク質合成の内部構造要素として使用されます。これは、それらが疎水性相互作用を通じて互いに会合し、水から「逃げる」ことで、多くのタンパク質に特徴的な構造的折り畳みを確立できるためです。
その分子量は約117 g / molであり、そのR基または側鎖は分岐炭化水素であるため、電荷を持たず、タンパク質構造における相対存在量は6％未満です。
構造
バリンは、すべてのアミノ酸の一般的な構造と3つの典型的な化学基を共有します。カルボキシル基（COOH）、アミノ基（NH2）、および水素原子（-H）。そのR基または側鎖には、非常に疎水性の特性を与える3つの炭素原子があります。
「アミノ酸」として分類されるすべての化学物質に当てはまるように、バリンはキラルである中央の炭素原子を持ち、α-炭素として知られ、4つの前述の化学基が結合しています。
バリンのIUPAC名は2-3-アミノ-3-ブタン酸ですが、一部の化学者はこれをα-アミノバレリアン酸と呼び、その化学式はC5H11NO2です。
すべてのアミノ酸はD型またはL型で見られ、バリンも例外ではありません。ただし、L-バリン型はD-バリン型よりもはるかに豊富であり、さらに、D-型よりも分光学的に活性があります。
L-バリンは、細胞タンパク質の形成に使用される形態であり、したがって、2つの生物活性のある形態です。それは、他の多くの機能の中でも、栄養補助食品、植物の微量栄養素、人間、藻類、酵母、細菌の代謝産物としての機能を果たします。
特徴
バリンは、9つの必須アミノ酸の1つであるにもかかわらず、タンパク質合成への関与に加えて、独自の分解経路での代謝産物として重要な役割を果たしていません。
ただし、バリンやチロシンなどのかさばるアミノ酸は、カイコやカイコとして一般に知られているカイコガのカイコが生産する絹糸の主要タンパク質成分であるフィブロインの柔軟性を担っています。マルベリーの木。
靭帯や動脈血管などの組織は、エラスチンと呼ばれる繊維状タンパク質でできています。これは、アミノ酸のグリシン、アラニン、バリンの反復配列を持つポリペプチド鎖で構成され、バリンはタンパク質の伸長と柔軟性に関して最も重要な残基です。
バリンは果物の特徴的なにおいの原因となる化合物の主要な合成経路に参加します。バリン分子は、エステルおよびアルコールの分岐およびメチル化誘導体に変換されます。
食品業界では
特定の料理の調合において、バリンをブドウ糖と組み合わせて使用して、口当たりの良い香りを得る多くの化学添加物があります。
これらの添加剤は、100°Cの温度で特有のライ麦の香りがあり、170°Cを超えるとホットチョコレートのような香りがするため、ベーキングおよびペストリー業界の食品製造で人気があります。
これらの化学添加物は、人工的に合成されたLバリンを使用します。これは、生物学的供給源からの精製が煩雑であり、必要な純度が通常得られないためです。
生合成
バリン、ロイシン、イソロイシンなどのすべての分岐鎖アミノ酸は、主に植物や細菌で合成されます。つまり、人間や他の哺乳類などの動物は、栄養要件を満たすために、これらのアミノ酸が豊富な食品を食べる必要があります。
バリン生合成は通常、酵素アセトヒドロキシ異性体酸レダクターゼによるヒドロキシエチルチアミンピロリン酸からピルビン酸への2つの炭素原子の移動で始まります。
2つの炭素原子は、酵素ピルビン酸デカルボキシラーゼによって触媒されるものと非常に似ているが、ジヒドロキシ酸デヒドラターゼによって触媒されるTPP依存性反応を介して、2番目のピルビン酸分子から派生します。
最後に、酵素バリンアミノトランスフェラーゼは、前の脱炭酸から得られたケト酸化合物にアミノ基を組み込んで、L-バリンを形成します。アミノ酸のロイシン、イソロイシン、バリンは構造的に非常に類似しています。これは、生合成経路で多くの中間体と酵素を共有しているためです。
L-バリンの生合成中に生成されるケト酸は、ロイシンおよび他の関連アミノ酸の生合成経路における負のフィードバックまたはアロステリック制御によって、いくつかの酵素的ステップを制御します。
これは、生合成経路がそれらで生成された代謝産物によって阻害され、蓄積されると、特定のアミノ酸が過剰であることを示す特定の信号を細胞に与え、したがってその合成を停止できることを意味します。
劣化
バリンの最初の3つの分解ステップは、すべての分岐鎖アミノ酸の分解経路で共有されます。
バリンはクエン酸回路またはクレブス回路に入り、スクシニル-CoAに変換されます。分解経路は、分岐鎖アミノ酸アミノトランスフェラーゼ（BCAT）として知られている酵素によって触媒される最初のアミノ基転移で構成されます。
この酵素は、分岐鎖アミノ酸を対応する分岐鎖α-ケト酸に変換する可逆的アミノ基転移を触媒します。
この反応では、代謝されているアミノ酸から除去されてグルタミン酸となるアミノ基を2-ケトグルタル酸が受け取るため、グルタミン酸/ 2-ケトグルタル酸のペアの関与が不可欠です。
バリン異化作用のこの最初の反応ステップでは、2-ケトイソバレレートが生成され、ピリドキサール5'-リン酸（PLP）がピリドキサミン5'-リン酸（PMP）に変換されます。
次に、2-ケトイソ吉草酸は、分岐鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼとして知られるミトコンドリア酵素複合体の基質として使用され、CoASH部分を追加してイソブチリル-CoAを形成します。
メタクリルCoAは、水和、CoASH部分の除去、酸化、別のCoASH部分の追加、分子再配列を含む5つの追加の酵素ステップで下流で処理され、すぐにサイクルに入るスクシニルCoAの生成で終了します。クレブス。
バリンが豊富な食品
ごままたはごまの種子に含まれるタンパク質はバリンが豊富で、タンパク質1グラムあたり約60 mgのアミノ酸を含みます。このため、このアミノ酸が不足している食事には、ゴマクッキー、ケーキ、バーまたはヌガーが推奨されます。
大豆は、一般的に、バリンを含むすべての必須アミノ酸が豊富です。ただし、メチオニンやシステインが不足しています。大豆タンパク質またはテクスチャリングは非常に複雑な四次構造を持っていますが、胃液の存在下では、溶解して小さなサブユニットに分離するのは簡単です。
カゼインは、一般的に牛乳とその誘導体に含まれていますが、バリンの繰り返し配列が豊富です。大豆タンパク質と同様に、このタンパク質は簡単に分解され、哺乳類の腸管で吸収されます。
大豆タンパク質100グラムごとに約4.9グラムのバリンが摂取されると推定されています。一方、100 mlの牛乳ごとに約4.6 mlのバリンが摂取されます。
このアミノ酸が豊富な他の食品は、牛肉、魚、さまざまな種類の野菜や野菜です。
その摂取の利点
バリンは、アミノ酸の大部分と同様に、糖原性アミノ酸です。つまり、糖新生経路に組み込むことができます。多くの神経科医は、その摂取がメンタルヘルスの維持、筋肉の協調、ストレスの軽減に役立つと主張しています。
多くのアスリートは、組織、特に筋肉組織の再生を助けるため、バリンが豊富な錠剤を摂取します。糖新生に組み込むことができるアミノ酸であるため、身体活動だけでなく神経機能にとっても重要なエネルギーの生産に役立ちます。
バリンが豊富な食品は、体内の窒素化合物のバランスを維持するのに役立ちます。このバランスは、摂取したタンパク質からエネルギーを生成し、身体の成長と治癒に不可欠です。
その消費は肝臓と胆嚢への損傷を防ぎ、多くの身体機能の最適化に貢献します。
アスリートの間で筋肉量と筋肉回復を高めるための最も人気のある栄養補助食品の1つは、BCAAです。
このタイプのタブレットは、一般にL-バリン、L-イソロイシン、L-ロイシンなどの分岐鎖アミノ酸を含む、さまざまなアミノ酸の混合物を含むタブレットで構成されています。それらはまたビタミンB12および他のビタミンが豊富です。
ブタで行われたいくつかの実験は、このアミノ酸が乳汁の分泌を助け、授乳中の新生児の成長率を改善するので、バリンの必要量は授乳期の母親にとって非常に高く制限されていることを示しています。
欠乏症
乳幼児のバリンの推奨される毎日の摂取量は、摂取するタンパク質1グラムあたり約35 mgですが、成人の場合はわずかに少なくなります（約13 mg）。
バリンおよび他の分岐鎖アミノ酸に関連する最も一般的な疾患は、「メープルシロップ尿症」または「ケトアシッド尿症」として知られています。
これは、ロイシン、イソロイシン、バリンに由来するα-ケト酸のデヒドロゲナーゼ酵素をコードする遺伝子の欠陥によって引き起こされる遺伝性の状態であり、それらの代謝に必要です。
この疾患では、食事から摂取したときにこれらの3つのアミノ酸を吸収することができないため、派生したケト酸が蓄積されて尿中に排出されます（血清や脳脊髄液からも検出されます）。
一方、バリンが不足している食事は、てんかんなどの神経病理学に関連しています。また、組織修復システムと生体分子の合成が損なわれるため、体重減少やハンチントン病を引き起こす可能性があり、特定の種類の癌の発生につながる可能性もあります。
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