イソメラーゼ：プロセス、機能、命名法、およびサブクラス - 生物学 - 2025

イソメラーゼは、構造的または位置異性体との異なる分子の立体異性体の転位に関与する酵素のクラスです。それらは事実上すべての細胞生物に存在し、さまざまな状況で機能を果たします。

このクラスの酵素は、いくつかが特に補因子、イオンと共有結合しているかもしれないという事実にもかかわらず、単一の基質に作用します。したがって、一般的な反応は次のように見ることができます。

XY→YX

これらの酵素によって触媒される反応は、官能基の位置の変化、とりわけ炭素間の二重結合の位置の変化を意味する可能性のある結合の内部再配置を含み、基質の分子式は変化しません。

イソペンテニルピロリン酸イソメラーゼがイソアリルペンテニルピロリン酸からジメチルアリルピロリン酸への異性化を触媒する作用機序（出典：ウィキメディア・コモンズのYjlu22）

イソメラーゼは、さまざまな生物学的プロセスで多様な機能を果たします。その中には、代謝経路、細胞分裂、DNA複製などが含まれます。

イソメラーゼは、さまざまなタイプの炭水化物の異性体を相互変換する能力があるため、シロップやその他の糖質食品の生産に最初に工業的に使用された酵素でした。

彼らが参加する生物学的プロセス

イソメラーゼは、複数の重要な細胞プロセスに参加しています。最も著名なのは、トポイソメラーゼによって触媒されるDNA複製とパッケージングです。これらのイベントは、核酸の複製だけでなく、細胞分裂前の凝縮にも重要です。

解糖作用は、細胞の中心的な代謝経路の1つであり、少なくとも3つの異性体酵素、つまり、ホスホグルコースイソメラーゼ、トリオースリン酸イソメラーゼ、およびホスホグリセリン酸ムターゼを含みます。

ガラクトース異化経路におけるUDP-ガラクトースのUDP-グルコースへの変換は、エピメラーゼの作用によって達成されます。人間では、この酵素はUDP-グルコース4-エピメラーゼとして知られています。

タンパク質の折りたたみは、自然界の多くの酵素が機能するために不可欠なプロセスです。タンパク質ジスルフィドイソメラーゼ酵素は、基質として使用する分子内での位置を変更することにより、ジスルフィド架橋を含むタンパク質の折りたたみを支援します。

特徴

イソメラーゼのクラスに属する酵素の主な機能は、代謝経路の下流の酵素によるさらなる処理の影響を受けやすくするために、小さな構造変化によって基質を変換することと見なすことができます。例えば。

異性化の例は、3-ホスホグリセリン酸の3位置のリン酸基から2位置の炭素への変化であり、これを2-ホスホグリセリン酸に変換し、解糖経路の酵素ホスホグリセリン酸ムターゼによって触媒され、それにより高エネルギー化合物が生成されます。これはエノラーゼの機能的な基質です。

命名法

イソメラーゼの分類は、1961年に酵素委員会によって提案された酵素の分類に関する一般的な規則に従っており、各酵素は分類のための数値コードを受け取ります。

上記のコード内の番号の位置は、分類の各部門またはカテゴリを示し、これらの番号の前には文字「EC」が付いています。

イソメラーゼの場合、最初の数字は酵素のクラスを表し、2番目はそれらが実行する異性化のタイプを表し、3番目はそれらが作用する基質を表します。

イソメラーゼのクラスの命名法はEC.5です。これには7つのサブクラスがあるため、EC.5.1からEC.5.6までのコードを持つ酵素が見つかります。「その他のイソメラーゼ」として知られるイソメラーゼの6番目の「サブクラス」があり、そのコードはEC.5.99です。これには、さまざまなイソメラーゼ機能を持つ酵素が含まれているためです。

サブクラスの表記は、主にこれらの酵素が行う異性化のタイプに従って行われます。これにもかかわらず、彼らはまた、ラセマーゼ、エピメラーゼ、シス-トランス-イソメラーゼ、イソメラーゼ、トートメラーゼ、ムターゼまたはシクロイソメラーゼなどの名前を受け取ることができます。

サブクラス

イソメラーゼファミリーには7つのクラスの酵素があります。

EC.5.1ラセマーゼとエピメラーゼ

それらは、α-炭素の位置に基づいてラセミ混合物の形成を触媒します。それらは、アミノ酸および誘導体（EC.5.1.1）、ヒドロキシ酸基および誘導体（EC.5.1.2）、炭水化物および誘導体（EC.5.1.3）およびその他（EC.5.1.99）に作用します。

EC.5.2

それらは、異なる分子のシス型とトランス型の異性体間の変換を触媒します。

EC.5.3分子内イソメラーゼ

これらの酵素は、同じ分子の内部部分の異性化を担っています。電子供与体と受容体が同じ分子であるレドックス反応を実行するものがあるので、それらは酸化還元酵素として分類されません。

それらは、アルトースとケトース（EC.5.3.1）をケト基とエノール基（EC.5.3.2）で変換し、SSジスルフィド結合のCC二重結合（EC.5.3.3）の位置を変更することで作用します（ EC.5.3.4）およびその他の「酸化還元酵素」（EC.5.3.99）。

EC.5.4分子内トランスフェラーゼ（ムターゼ）

これらの酵素は、同じ分子内のさまざまなグループの位置変化を触媒します。それらは、「移動」するグループのタイプに従って分類されます。

ホスホムターゼ（EC.5.4.1）、アミノ基を転移するもの（EC.5.4.2）、ヒドロキシル基を転移するもの（EC.5.4.3）、および他のタイプのグループを転移するもの（EC.5.4。 99）。

EC.5.5分子内リアーゼ

それらは、分子の一部であるがそれでも共有結合されている基の「除去」を触媒します。

EC.5.6高分子構造を変化させるイソメラーゼ

それらは、ポリペプチド（EC.5.6.1）または核酸（EC.5.6.2）のコンフォメーションを変更することで作用します。

EC.5.99その他のイソメラーゼ

このサブクラスは、チオシアン酸イソメラーゼや2-ヒドロキシクロム-2-カルボン酸イソメラーゼなどの酵素を統合します。

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