膜受容体は、膜を通過することができないそれらの性質によって、化学物質を検出できるように、細胞の原形質膜の表面上に配置されている細胞受容体のクラスです。
一般に、膜受容体は、ペプチドホルモン、神経伝達物質、特定の栄養因子などの化学信号の検出に特化した内在性膜タンパク質です。一部の薬物や毒素は、これらのタイプの受容体に結合することもできます。
膜受容体の代表的な概略図。膜の外側に配置されたリガンド（1）、リガンドと膜の受容体の相互作用（2）および（3）後続のシグナル伝達イベントが観察されます（出典：Wyatt Pyzynski via Wikimedia Commons）
それらは、それらが結合している細胞内カスケードのタイプに従って分類されており、それらは、標的細胞または標的細胞と呼ばれる、対応する細胞に対する最終的な影響を決定するものである。
したがって、3つの大きなグループが説明されています：イオンチャネルにリンクされたグループ、酵素にリンクされたグループ、およびプロテインGにリンクされたグループ。受容体へのリガンドの結合は、受容体の構造変化を引き起こし、標的細胞。
膜受容体に結合したシグナル伝達鎖は、シグナルを増幅し、標的細胞に一時的または永久的な応答または変化を生成することを可能にします。これらの細胞内シグナルは、総称して「シグナル伝達系」と呼ばれています。
特徴
膜受容体、および一般に他のタイプの受容体の機能は、生物の異なる器官およびシステムが恒常性を維持するために調整された方法で機能するように、細胞が互いに通信できるようにすることです神経系によって発行された自発的かつ自動的な命令に応答します。
したがって、原形質膜に作用する化学信号は、細胞の生化学的機構内の様々な機能の増幅された修飾を引き起こし、多数の特定の応答を引き起こし得る。
信号増幅システムを介して、単一の刺激（リガンド）は、例えば、標的細胞内のいくつかの遺伝子の発現を変更して、即時、間接、および長期の過渡変化を生成することができます。
タイプ
細胞性受容体は、その場所に応じて、膜受容体（細胞膜で露出しているもの）と細胞内受容体（細胞質または核の場合があります）に分類されます。
膜受容体には次の3つのタイプがあります。
-イオンチャンネルにリンク
-酵素にリンク
-Gタンパク質にリンク
イオンチャネルに結合した膜受容体
リガンド依存性イオンチャネルとも呼ばれます。これらは、イオンが膜の片側から反対側へ通過する中央チャネルまたは細孔を離れるように組み立てられた4〜6個のサブユニットで構成される膜タンパク質です。
イオンチャネルにリンクされている受容体であるアセチルコリン受容体の例。それの3つのコンフォメーション状態が示されています（出典：ウィメディア・コモンズ経由のLaozhengzz）
これらのチャネルは膜を通過し、リガンドの結合部位が位置する細胞外端と、いくつかのチャネルではゲートメカニズムを持つ別の細胞内端を持っています。特定のチャネルには細胞内リガンド部位があります。
酵素結合膜受容体
これらの受容体も膜貫通タンパク質です。それらは、リガンドの結合部位を提示し、受容体へのリガンドの結合によって活性化される酵素をそれらの細胞内末端と結び付けた細胞外末端を有する。
Gタンパク質に結合または結合した膜受容体
Gタンパク質共役受容体は、GTP結合または結合タンパク質またはGタンパク質と呼ばれるトランスデューサー分子を含む、標的細胞の細胞内機能の調節のための間接的なメカニズムを持っています。
これらすべてのGタンパク質関連受容体は、膜を7回通過する膜タンパク質で構成されており、代謝型受容体と呼ばれています。さまざまなGタンパク質にリンクされた数百の受容体が同定されています。
それらはどのように機能しますか？
イオンチャネルにバインドされた受容体では、リガンドと受容体の結合により、受容体の構造に構造変化が生じ、ゲートを変更したり、チャネルの壁を近づけたり離したりすることができます。これにより、膜の片側から反対側へのイオンの通過が変更されます。
イオンチャネルに結合した受容体は、ほとんどの場合、1種類のイオンに特異的です。そのため、K +、Cl-、Na +、Ca ++チャネルなどの受容体が説明されています。2種類以上のイオンを通過させるチャネルもあります。
ほとんどの酵素関連受容体はプロテインキナーゼ、特に酵素チロシンキナーゼと関連しています。これらのキナーゼは、リガンドがその細胞外結合部位で受容体に結合すると活性化されます。キナーゼは標的細胞内の特定のタンパク質をリン酸化し、細胞の機能を変化させます。
酵素チロシンキナーゼにリンクしている膜受容体の例（出典：Laozhengzz、Wikimedia Commons経由）
Gタンパク質関連受容体は、標的細胞内のさまざまなタンパク質の機能を最終的に変更する生化学反応のカスケードを活性化します。
ヘテロ三量体Gタンパク質と単量体Gタンパク質の2種類のGタンパク質があります。どちらもGDPに非アクティブに結合されますが、リガンドを受容体に結合することにより、GDPがGTPに置き換えられ、Gタンパク質が活性化されます。
ヘテロ三量体Gタンパク質では、GTPに結合したαサブユニットがβ複合体から解離し、Gタンパク質が活性化されたままになります。GTPに結合したαサブユニットと遊離βγの両方が応答を仲介することができます。
Gタンパク質共役型受容体の模式図（出典：Wikimedia Commons経由の英語版ウィキペディアのBensaccount）
単量体Gタンパク質または低分子量Gタンパク質は、Rasタンパク質とも呼ばれます。これは、ラットで肉腫性腫瘍を産生するウイルスで初めて記載されたためです。
それらが活性化されると、それらは主に小胞輸送および細胞骨格機能（修飾、リモデリング、輸送など）に関連するメカニズムを刺激します。
例
アセチルコリンに結合すると標的細胞の脱分極を引き起こすナトリウムチャネルにリンクするアセチルコリン受容体は、イオンチャネルにリンクする膜受容体の良い例です。さらに、イオンチャネル型受容体であるグルタミン酸受容体には3つのタイプがあります。
グルタミン酸は神経系における最も重要な興奮性神経伝達物質の1つです。その3種類のイオンチャネル型受容体は、NMDA（N-メチル-D-アスパラギン酸）受容体、AMPA（α-アミノ-3-ヒドロキシ-5-メチル-4-イソキサゾール-プロピオン酸）およびカイニン酸（酸カイニック）。
それらの名前は、それらを活性化するアゴニストに由来し、これらの3種類のチャネルは、非選択的な興奮性チャネルの例です。
酵素関連受容体の例は、インスリン受容体、受容体のTrKファミリーまたはニューロトロフィン受容体、およびいくつかの成長因子の受容体です。
最も重要なGタンパク質共役受容体には、ムスカリン性アセチルコリン受容体、βアドレナリン受容体、嗅覚系受容体、代謝型グルタミン酸受容体、多くのペプチドホルモンの受容体、網膜系のロドプシン受容体があります。
参考文献
- 生化学および分子生物物理学部門Thomas Jessell、Siegelbaum、S。、およびHudspeth、AJ（2000）。神経科学の原則（第4巻、1227-1246ページ）。ERカンデル、JHシュワルツ、TMジェセル（編）。ニューヨーク：マグローヒル。
- Hulme、EC、Birdsall、NJM、およびBuckley、NJ（1990）。ムスカリン受容体のサブタイプ。薬理学および毒物学の年次レビュー、30（1）、633-673。
- Cull-Candy、SG、&Leszkiewicz、DN（2004）。中枢シナプスにおける異なるNMDA受容体サブタイプの役割。Sci。STKE、2004（255）、re16-re16。
- ウィリアム、FG、およびガノン、MD（2005）。医学生理学のレビュー。アメリカ合衆国で印刷、第17版、Pp-781。
- ベア、MF、コナーズ、BW、およびパラディソ、マサチューセッツ（編）。（2007）。Neuroscience（Vol。2）。リッピンコットウィリアムズ&ウィルキンス。